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- PDB-4rik: Amyloid forming segment, AVVTGVTAV, from the NAC domain of Parkin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rik
タイトルAmyloid forming segment, AVVTGVTAV, from the NAC domain of Parkinson's disease protein alpha-synuclein, residues 69-77
要素Alpha-synuclein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Amyloid / alpha-synuclein / Parkinson's Disease / Toxic Core / NAC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of synaptic vesicle recycling / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / regulation of locomotion / synaptic vesicle priming / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / cuprous ion binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / enzyme inhibitor activity / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / supramolecular fiber organization / inclusion body / phospholipid metabolic process / cellular response to copper ion / axon terminus / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / negative regulation of protein kinase activity / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / phosphoprotein binding / protein tetramerization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cell cortex / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / histone binding / amyloid fibril formation / lysosome / oxidoreductase activity / postsynapse / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.854 Å
データ登録者Guenther, E.L. / Sawaya, M.R. / Ivanova, M. / Eisenberg, D.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the toxic core of α-synuclein from invisible crystals.
著者: Jose A Rodriguez / Magdalena I Ivanova / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Francis E Reyes / Dan Shi / Smriti Sangwan / Elizabeth L Guenther / Lisa M Johnson / Meng Zhang / Lin Jiang / Mark ...著者: Jose A Rodriguez / Magdalena I Ivanova / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Francis E Reyes / Dan Shi / Smriti Sangwan / Elizabeth L Guenther / Lisa M Johnson / Meng Zhang / Lin Jiang / Mark A Arbing / Brent L Nannenga / Johan Hattne / Julian Whitelegge / Aaron S Brewster / Marc Messerschmidt / Sébastien Boutet / Nicholas K Sauter / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: The protein α-synuclein is the main component of Lewy bodies, the neuron-associated aggregates seen in Parkinson disease and other neurodegenerative pathologies. An 11-residue segment, which we term ...The protein α-synuclein is the main component of Lewy bodies, the neuron-associated aggregates seen in Parkinson disease and other neurodegenerative pathologies. An 11-residue segment, which we term NACore, appears to be responsible for amyloid formation and cytotoxicity of human α-synuclein. Here we describe crystals of NACore that have dimensions smaller than the wavelength of visible light and thus are invisible by optical microscopy. As the crystals are thousands of times too small for structure determination by synchrotron X-ray diffraction, we use micro-electron diffraction to determine the structure at atomic resolution. The 1.4 Å resolution structure demonstrates that this method can determine previously unknown protein structures and here yields, to our knowledge, the highest resolution achieved by any cryo-electron microscopy method to date. The structure exhibits protofibrils built of pairs of face-to-face β-sheets. X-ray fibre diffraction patterns show the similarity of NACore to toxic fibrils of full-length α-synuclein. The NACore structure, together with that of a second segment, inspires a model for most of the ordered portion of the toxic, full-length α-synuclein fibril, presenting opportunities for the design of inhibitors of α-synuclein fibrils.
履歴
登録2014年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22015年9月23日Group: Database references
改定 1.32015年10月7日Group: Database references
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8161
ポリマ－8161
非ポリマー00
水543
1
A: Alpha-synuclein
x 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,16010
ポリマ－8,16010
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_535x,y-2,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation4_535-x+1/2,y-3/2,-z1
crystal symmetry operation4_545-x+1/2,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_555-x+1/2,y+1/2,-z1
crystal symmetry operation4_565-x+1/2,y+3/2,-z1
crystal symmetry operation4_575-x+1/2,y+5/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.864, 4.799, 17.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological unit is a pair of beta-sheets. One sheet is composed of chain A and unit cell translations along the b dimension (for example, x,y+1,z, etc.). The other sheet is composed of the symmetry mate -x+1/2,y+1/2,-z+1, and its unit cell translations along b (for example, -x+1/2,y+3/2,-z+1, etc.).

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 815.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide AVVTGVTAV corresponding to segment 69-77 of human alpha-synuclein
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P37840
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 19.22 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.9M Ammonium Phosphate, 0.1M Sodium Acetate, pH 4.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→100 Å / Num. all: 521 / Num. obs: 521 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 0.961 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.85-1.9240.248431.02197.7
1.92-1.994.20.29531.073196.4
1.99-2.0840.261461.351100
2.08-2.194.60.209570.884198.3
2.19-2.334.20.179521.2931100
2.33-2.514.40.202530.933189.8
2.51-2.764.10.125400.7641100
2.76-3.1640.099540.8051100
3.16-3.994.40.083570.818196.6
3.99-1003.50.075660.7331100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: poly alanine

解像度: 1.854→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / WRfactor Rfree: 0.236 / WRfactor Rwork: 0.19 / FOM work R set: 0.73 / SU B: 4.061 / SU ML: 0.112 / SU R Cruickshank DPI: 0.1735 / SU Rfree: 0.1526 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2211 51 9.8 %RANDOM
Rwork0.1758 ---
all0.1802 470 --
obs0.1802 470 97.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.1 Å2 / Biso mean: 17.341 Å2 / Biso min: 6.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å2-0 Å2-0.06 Å2
2---0.02 Å2-0 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.854→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数57 0 0 3 60
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0110.0263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1231.96578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6023141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.19858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg5.082156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.028
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.8521.47535
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.8511.36434
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.4062.04642
LS精密化 シェル解像度: 1.854→2.072 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 12 -
Rwork0.248 125 -
all-137 -
obs--98.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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