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- PDB-4red: Crystal structure of human AMPK alpha1 KD-AID with K43A mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4red
タイトルCrystal structure of human AMPK alpha1 KD-AID with K43A mutation
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
キーワードTRANSFERASE / Kinase Domain Fold / phosphorylate numerous cellular targets / upregulate ATP-generating pathways upon activation / AMPK beta and gamma subunits
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / negative regulation of tubulin deacetylation / histone H2BS36 kinase activity / cold acclimation / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly ...negative regulation of glucosylceramide biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / negative regulation of tubulin deacetylation / histone H2BS36 kinase activity / cold acclimation / AMP-activated protein kinase activity / lipid droplet disassembly / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of vesicle-mediated transport / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / tau-protein kinase / nucleotide-activated protein kinase complex / regulation of vascular permeability / negative regulation of TOR signaling / response to caffeine / protein localization to membrane / : / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / tau-protein kinase activity / cholesterol biosynthetic process / Macroautophagy / lipid biosynthetic process / cellular response to stress / fatty acid oxidation / motor behavior / negative regulation of ferroptosis / cellular response to ethanol / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / response to UV / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / energy homeostasis / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of autophagy / cellular response to calcium ion / cellular response to nutrient levels / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / response to activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to gamma radiation / protein localization to plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / neuron cellular homeostasis / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / regulation of circadian rhythm / response to estrogen / cellular response to xenobiotic stimulus / tau protein binding / autophagy / glucose metabolic process / Wnt signaling pathway / positive regulation of T cell activation / cellular response to hydrogen peroxide / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose homeostasis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / apical plasma membrane / nuclear speck / cilium / ciliary basal body / negative regulation of gene expression / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / positive regulation of gene expression / dendrite / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / protein-containing complex binding / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Zhou, X.E. / Ke, J. / Li, X. / Wang, L. / Gu, X. / de Waal, P.W. / Tan, M.H.E. / Wang, D. / Wu, D. / Xu, H.E. / Melcher, K.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2015
タイトル: Structural basis of AMPK regulation by adenine nucleotides and glycogen.
著者: Li, X. / Wang, L. / Zhou, X.E. / Ke, J. / de Waal, P.W. / Gu, X. / Tan, M.H. / Wang, D. / Wu, D. / Xu, H.E. / Melcher, K.
履歴
登録2014年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22015年3月11日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
B: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4002
ポリマ－80,4002
非ポリマー00
水54030
1
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
B: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1

A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1
B: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,8014
ポリマ－160,8014
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_455-x-1,-y,z1
Buried area17360 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area58040 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4440 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area33260 Å2
手法PISA
3
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1

B: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4002
ポリマ－80,4002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_455-x-1,-y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area34000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.532, 119.532, 215.639
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.221744, -0.975105, 0.000106), (-0.975101, 0.221743, 0.002865), (-0.002818, 0.000532, -0.999996)-72.72817, -58.13783, 11.14912

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA ...AMPK subunit alpha-1 / Acetyl-CoA carboxylase kinase / ACACA kinase / Hydroxymethylglutaryl-CoA reductase kinase / HMGCR kinase / Tau-protein kinase PRKAA1


分子量: 40200.234 Da / 分子数: 2 / 断片: human AMPK KD-AID, UNP residues 22-362 / 変異: K43A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMPK Alpha1 (11-353), AMPK1, PRKAA1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13131, non-specific serine/threonine protein kinase, EC: 2.7.11.27, [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase, tau-protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.5 M HNa2PO4/0.5 M HK2PO4, 0.1 M Tris hydrochloride, pH 8.5, 0.1 M H(NH4)2PO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.07806 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月13日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07806 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→30 Å / Num. all: 16876 / Num. obs: 16876 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H6D

2h6d


解像度: 2.95→29.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 19.358 / SU ML: 0.363 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.489 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27681 1222 7.3 %RANDOM
Rwork0.2297 ---
obs0.23312 15630 99.75 %-
all-15669 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.763 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.01 Å20 Å2-0 Å2
2---2.01 Å20 Å2
3---4.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5293 0 0 30 5323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0110.025212
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.9697315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89312027
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7995654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.60423.92250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.65415971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0841532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.7877.1292631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.7877.1292630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.38410.6883280
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.38310.6883281
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8637.5482778
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.8567.5482778
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.38611.1854035
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.42666.79421526
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.42566.79421526
LS精密化 シェル解像度: 2.949→3.025 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 86 -
Rwork0.288 1122 -
obs--99.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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