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- PDB-4rdl: Crystal structure of Norovirus Boxer P domain in complex with Lew... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rdl
タイトルCrystal structure of Norovirus Boxer P domain in complex with Lewis y tetrasaccharide
要素Capsid
キーワードVIRAL PROTEIN / mixed alpha/beta structure / receptor binding / HBGA / virus capsid
機能・相同性
機能・相同性情報


Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lewis Y antigen, alpha anomer / Capsid
類似検索 - 構成要素
生物種Human calicivirus NLV/Boxer/2001/US (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.449 Å
データ登録者Hao, N. / Chen, Y. / Xia, M. / Liu, W. / Tan, M. / Jiang, X. / Li, X.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2015
タイトル: Crystal structures of GI.8 Boxer virus P dimers in complex with HBGAs, a novel evolutionary path selected by the Lewis epitope.
著者: Hao, N. / Chen, Y. / Xia, M. / Tan, M. / Liu, W. / Guan, X. / Jiang, X. / Li, X. / Rao, Z.
履歴
登録2014年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年8月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid
B: Capsid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8694
ポリマ－67,5182
非ポリマー1,3512
水14,862825
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6210 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area22860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.390, 140.390, 65.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Capsid


分子量: 33758.879 Da / 分子数: 2 / 断片: Protrusion domain, UNP residues 227-526 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human calicivirus NLV/Boxer/2001/US (ウイルス)
プラスミド: pGex-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BCA3
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2- ...alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / Lewis Y antigen / alpha anomer


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 抗原 / 分子量: 675.630 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide with branches / 参照: Lewis Y antigen, alpha anomer
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2-3-2/a3-b1_a4-c1_c2-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 825 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.1 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M LiCl, 18%(w/v) PEG 3350, 10%(v/v) MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.449→50 Å / Num. all: 129481 / Num. obs: 129481 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.449→1.48 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.473 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4RDJ

4rdj


解像度: 1.449→47.701 Å / SU ML: 0.14 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1507 6496 5.02 %RANDOM
Rwork0.1304 ---
obs0.1314 129411 99.98 %-
all-129411 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.399 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6256 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.6256 Å2-0 Å2
3----3.2512 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.449→47.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4590 0 92 825 5507
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064822
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.146612
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8411702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075746
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005870
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.449-1.46550.19292090.15324053
1.4655-1.48280.17372230.13074096
1.4828-1.50080.14582130.12324073
1.5008-1.51980.17182150.11884080
1.5198-1.53980.15121930.11574095
1.5398-1.56090.15682070.11114101
1.5609-1.58320.16212280.11164070
1.5832-1.60690.15042180.10864042
1.6069-1.6320.13891830.10374174
1.632-1.65870.13922110.10374033
1.6587-1.68730.15372290.09924055
1.6873-1.7180.14042360.0954101
1.718-1.75110.12472380.09544032
1.7511-1.78680.12722450.09954057
1.7868-1.82570.13662010.09884117
1.8257-1.86810.11682110.10454095
1.8681-1.91480.14672360.11684088
1.9148-1.96660.15822300.11964065
1.9666-2.02450.16782070.1254103
2.0245-2.08980.14462090.12334107
2.0898-2.16450.15172160.12854082
2.1645-2.25120.12932030.12464134
2.2512-2.35360.15462170.12264067
2.3536-2.47770.14832130.13354137
2.4777-2.6330.16052160.14074087
2.633-2.83620.15742200.14824142
2.8362-3.12160.16682110.14564125
3.1216-3.57320.14732130.13854130
3.5732-4.50130.13922170.13324159
4.5013-47.72660.16662280.16694215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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