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- PDB-4rct: Crystal structure of R-protein of NgoAVII restriction endonuclease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rct
タイトルCrystal structure of R-protein of NgoAVII restriction endonuclease
要素Restriction endonuclease R.NgoVII
キーワードHYDROLASE / restriction endonuclease / B3 domain / PLD nuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


endonuclease activity
類似検索 - 分子機能
Restriction endonuclease, type II, NgoFVII / : / NgoFVII restriction endonuclease N-terminal PLD domain / NgoFVII C-terminal B3-like DNA-binding domain / Endonuclease Chain A / Endonuclease; Chain A / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Restriction endonuclease NgoFVII
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Tamulaitiene, G. / Silanskas, A. / Grazulis, S. / Zaremba, M. / Siksnys, V.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the R-protein of the multisubunit ATP-dependent restriction endonuclease NgoAVII.
著者: Tamulaitiene, G. / Silanskas, A. / Grazulis, S. / Zaremba, M. / Siksnys, V.
履歴
登録2014年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Restriction endonuclease R.NgoVII
B: Restriction endonuclease R.NgoVII


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4352
ポリマ－84,4352
非ポリマー00
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area30040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.513, 106.799, 108.235
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Restriction endonuclease R.NgoVII


分子量: 42217.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal His-tag / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 株: ATCC 700825 / FA 1090 / 遺伝子: NGK_0521, NGO0364 / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566
参照: UniProt: Q5F9M9, type II site-specific deoxyribonuclease
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: Crystallization buffer was 0.1 M Sodium chloride, 0.1 M Na-BICINE pH 9.0, 20% v/v PEGMME 550, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年10月24日
放射モノクロメーター: VARIMAX-HF MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 11.5 % / 数: 254521 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / D res high: 2.7 Å / D res low: 28.075 Å / Num. obs: 22169 / % possible obs: 99
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
8.8528.0810.0290.0299.7
6.268.8510.040.0411.3
5.116.2610.0450.04511.7
4.435.1110.0450.04511.9
3.964.4310.0590.05912
3.613.9610.1190.11911.7
3.353.6110.1590.15912
3.133.3510.1990.19912
2.953.1310.2740.27411.8
2.82.9510.3610.3619.9
反射解像度: 1.685→29.735 Å / Num. all: 42289 / Num. obs: 42289 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.8 / Observed criterion σ(I): 1.8 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 27.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.25-2.377.60.3921.84632961190.392100
2.37-2.527.70.2822.64404857510.282100
2.52-2.697.70.2063.64188954360.206100
2.69-2.97.70.14653916250770.146100
2.9-3.187.70.10373602646620.103100
3.18-3.567.70.0719.73289842620.071100
3.56-4.117.70.0513.12909937830.05100
4.11-5.037.60.0415.32454632170.04100
5.03-7.127.40.03516.21890225390.035100
7.12-29.7356.70.03314.3962214430.03397.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 3.3 Å / D res low: 19.93 Å / FOM : 0.242 / FOM acentric: 0.281 / FOM centric: 0 / 反射: 13637 / Reflection acentric: 11732 / Reflection centric: 1905
Phasing MAD setR cullis acentric: 1.73 / R cullis centric: 1 / 最高解像度: 3.3 Å / 最低解像度: 19.93 Å / Loc acentric: 0 / Loc centric: 0 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 11732 / Reflection centric: 1905
Phasing MAD set shell

ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0

解像度 (Å)R cullis acentricLoc acentricLoc centricReflection acentricReflection centric
12.23-19.931.030.10.114887
8.82-12.231.120.10.1354136
6.9-8.821.460.10.1646168
5.66-6.91.810.101025224
4.8-5.661.40.101498261
4.17-4.81.48002038304
3.68-4.172.33002634339
3.3-3.687.9003389386
Phasing MAD set site

Atom type symbol: SE / B iso: 65.988 / Occupancy iso: 0

IDFract xFract yFract zOccupancy
1-0.566-0.348-0.1663.787
2-0.713-0.522-0.3573.479
3-0.423-0.207-0.2051.932
4-0.909-0.53-0.4941.364
5-0.474-0.392-0.1620.936
6-0.446-0.549-0.3880.756
7-0.777-0.554-0.3030.69
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
12.23-19.930.3130.497023514887
8.82-12.230.3540.490490354136
6.9-8.820.3950.4980814646168
5.66-6.90.3860.47012491025224
4.8-5.660.3570.419017591498261
4.17-4.80.2950.339023422038304
3.68-4.170.1940.219029732634339
3.3-3.680.0940.105037753389386
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 21966
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
9.89-10070.60.714501
7.95-9.8966.60.709503
6.95-7.95630.685506
6.31-6.9563.50.714506
5.82-6.3161.70.745548
5.44-5.8264.60.731584
5.12-5.4457.50.783616
4.85-5.1258.50.806656
4.62-4.85610.766667
4.42-4.62610.755719
4.24-4.4260.60.736749
4.09-4.2465.30.727757
3.95-4.0962.30.675775
3.82-3.9568.50.669822
3.7-3.8266.80.603795
3.6-3.771.60.698851
3.5-3.677.10.576874
3.41-3.5780.541904
3.33-3.4174.50.449941
3.25-3.3384.10.388949
3.18-3.2590.70.533999
3.11-3.1889.80.465975
3.05-3.11890.4051033
2.99-3.0590.10.321035
2.93-2.9987.90.4621074
2.88-2.9386.50.1121060
2.8-2.8888.80.3751567

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.19データスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
StructureStudioデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.25→27.796 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.83 / 位相誤差: 20.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2104 8093 10.09 %RANDOM
Rwork0.187 ---
all0.1893 42289 --
obs0.1893 42227 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.88 Å2 / Biso mean: 27.27 Å2 / Biso min: 11.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→27.796 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5621 0 0 348 5969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0637756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003997
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6892112
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.25-2.27560.29622670.243924552722100
2.2756-2.30230.28173370.228923582695100
2.3023-2.33040.28152190.219124182637100
2.3304-2.35990.23143120.214823842696100
2.3599-2.39090.282590.221324122671100
2.3909-2.42370.24872560.20824272683100
2.4237-2.45830.23682690.220424022671100
2.4583-2.49490.28122500.214824162666100
2.4949-2.53390.252940.21323922686100
2.5339-2.57540.26082620.212224242686100
2.5754-2.61980.24313090.219623412650100
2.6198-2.66740.22773110.208723622673100
2.6674-2.71860.2542830.198623702653100
2.7186-2.77410.24732370.20524552692100
2.7741-2.83440.2413130.216423442657100
2.8344-2.90020.24162280.198524662694100
2.9002-2.97270.24382530.198624122665100
2.9727-3.05290.23722650.217723982663100
3.0529-3.14270.26682160.225424992715100
3.1427-3.2440.22042260.205624092635100
3.244-3.35970.2382870.205423842671100
3.3597-3.4940.20672510.199624212672100
3.494-3.65270.18952780.167723872665100
3.6527-3.84480.17793040.157923982702100
3.8448-4.0850.1842400.162324072647100
4.085-4.39920.17822850.151724142699100
4.3992-4.83980.1562740.138423962670100
4.8398-5.53540.14642740.157523772651100
5.5354-6.95590.18772450.17624532698100
6.9559-27.79790.15352890.15362355264499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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