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- PDB-4rca: Crystal structure of human PTPdelta and human Slitrk1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rca
タイトルCrystal structure of human PTPdelta and human Slitrk1 complex
要素
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
  • SLIT and NTRK-like protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Leucine rich-repeat / Ig-like domain / synaptic adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density assembly / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / presynapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT ...trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / cell surface receptor protein tyrosine phosphatase signaling pathway / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / presynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density assembly / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / presynapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / phosphate-containing compound metabolic process / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of dendrite morphogenesis / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / adult behavior / positive regulation of axonogenesis / homeostatic process / regulation of presynapse assembly / regulation of immune response / GABA-ergic synapse / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / axonogenesis / protein tyrosine phosphatase activity / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / neuron differentiation / multicellular organism growth / presynaptic membrane / receptor complex / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / synapse / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Slitrk family / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Immunoglobulin domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype ...Slitrk family / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Immunoglobulin domain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Leucine-rich repeat profile. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Leucine-rich repeat / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / SLIT and NTRK-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9908 Å
データ登録者Kim, H.M. / Park, B.S. / Kim, D. / Lee, S.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural basis for LAR-RPTP/Slitrk complex-mediated synaptic adhesion.
著者: Um, J.W. / Kim, K.H. / Park, B.S. / Choi, Y. / Kim, D. / Kim, C.Y. / Kim, S.J. / Kim, M. / Ko, J.S. / Lee, S.G. / Choii, G. / Nam, J. / Heo, W.D. / Kim, E. / Lee, J.O. / Ko, J. / Kim, H.M.
履歴
登録2014年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月26日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: SLIT and NTRK-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2786
ポリマ－62,5182
非ポリマー7604
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.981, 60.195, 83.679
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / Protein-tyrosine phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 33853.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P23468, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 SLIT and NTRK-like protein 1 / Leucine-rich repeat-containing protein 12


分子量: 28664.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLITRK1, KIAA1910, LRRC12, UNQ233/PRO266
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q96PX8
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.42 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-Cl, pH 8.5, 200 mM ammonium sulfate, and 20% PEG3350 (v/v), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9908→50 Å / Num. all: 15343 / Num. obs: 15130 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2.59 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 59.2 Å2 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.9908-3.05195.9
3.05-3.11195.6
3.11-3.17196.4
3.17-3.23197.6
3.23-3.3198.2
3.3-3.38199.1
3.38-3.46199.1
3.46-3.56199
3.56-3.66199.3
3.66-3.78199.2
3.78-3.91199.5
3.91-4.07199.4
4.07-4.26199.7
4.26-4.48199.6
4.48-4.76199.7
4.76-5.13199.5
5.13-5.64199.5
5.64-6.46199.7
6.46-8.13199.9
8.13-50196.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PHENIXモデル構築
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RCW, 2YD6

4rcw

2yd6


解像度: 2.9908→38.615 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 30.71 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2691 758 5.02 %
Rwork0.2625 --
obs0.2628 15094 98.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 74.937 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.41 Å20 Å22.02 Å2
2---3.79 Å20 Å2
3----8.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9908→38.615 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4238 0 47 2 4287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0164378
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8465939
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0451648
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003782
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9908-3.22160.36981330.38482736X-RAY DIFFRACTION94
3.2216-3.54560.34071470.30832854X-RAY DIFFRACTION99
3.5456-4.05820.26941630.26012891X-RAY DIFFRACTION99
4.0582-5.1110.22711600.22462901X-RAY DIFFRACTION100
5.111-38.61770.24031550.22832954X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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