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万見
- PDB-4r2y: Crystal structure of APC11 RING domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r2y
タイトルCrystal structure of APC11 RING domain
要素Anaphase-promoting complex subunit 11
キーワードLIGASE / RING domain / E3 Ubiquitin Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / cullin family protein binding / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / regulation of mitotic cell cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Separation of Sister Chromatids / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitotic cell cycle / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cell division / nucleolus / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anaphase-promoting complex subunit 11, RING-H2 finger / Anaphase-promoting complex subunit 11 RING-H2 finger / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anaphase-promoting complex subunit 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.755 Å
データ登録者Brown, N.G. / Watson, E.R. / Weissmann, F. / Jarvis, M.A. / Vanderlinden, R. / Grace, C.R.R. / Frye, J.J. / Dube, P. / Qiao, R. / Petzold, G. ...Brown, N.G. / Watson, E.R. / Weissmann, F. / Jarvis, M.A. / Vanderlinden, R. / Grace, C.R.R. / Frye, J.J. / Dube, P. / Qiao, R. / Petzold, G. / Cho, S.E. / Alsharif, O. / Bao, J. / Zheng, J. / Nourse, A. / Kurinov, I. / Peters, J.M. / Stark, H. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2014
タイトル: Mechanism of polyubiquitination by human anaphase-promoting complex: RING repurposing for ubiquitin chain assembly.
著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / ...著者: Nicholas G Brown / Edmond R Watson / Florian Weissmann / Marc A Jarvis / Ryan VanderLinden / Christy R R Grace / Jeremiah J Frye / Renping Qiao / Prakash Dube / Georg Petzold / Shein Ei Cho / Omar Alsharif / Ju Bao / Iain F Davidson / Jie J Zheng / Amanda Nourse / Igor Kurinov / Jan-Michael Peters / Holger Stark / Brenda A Schulman /
要旨: Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by ...Polyubiquitination by E2 and E3 enzymes is a predominant mechanism regulating protein function. Some RING E3s, including anaphase-promoting complex/cyclosome (APC), catalyze polyubiquitination by sequential reactions with two different E2s. An initiating E2 ligates ubiquitin to an E3-bound substrate. Another E2 grows a polyubiquitin chain on the ubiquitin-primed substrate through poorly defined mechanisms. Here we show that human APC's RING domain is repurposed for dual functions in polyubiquitination. The canonical RING surface activates an initiating E2-ubiquitin intermediate for substrate modification. However, APC engages and activates its specialized ubiquitin chain-elongating E2 UBE2S in ways that differ from current paradigms. During chain assembly, a distinct APC11 RING surface helps deliver a substrate-linked ubiquitin to accept another ubiquitin from UBE2S. Our data define mechanisms of APC/UBE2S-mediated polyubiquitination, reveal diverse functions of RING E3s and E2s, and provide a framework for understanding distinctive RING E3 features specifying ubiquitin chain elongation.
履歴
登録2014年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anaphase-promoting complex subunit 11
B: Anaphase-promoting complex subunit 11
C: Anaphase-promoting complex subunit 11
D: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,41016
ポリマ－31,6254
非ポリマー78512
水3,747208
1
A: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1024
ポリマ－7,9061
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1024
ポリマ－7,9061
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1024
ポリマ－7,9061
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1024
ポリマ－7,9061
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Anaphase-promoting complex subunit 11
B: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子

A: Anaphase-promoting complex subunit 11
B: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,41016
ポリマ－31,6254
非ポリマー78512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_756-x+2,y,-z+11
Buried area9830 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area12530 Å2
手法PISA
6
C: Anaphase-promoting complex subunit 11
D: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子

C: Anaphase-promoting complex subunit 11
D: Anaphase-promoting complex subunit 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,41016
ポリマ－31,6254
非ポリマー78512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,y,-z1
Buried area9860 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.446, 39.876, 65.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.49, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
詳細The structure is of a domain-swapped dimer. The domain swap occurs at VAL 69. To generate the biological unit, it is necessary to pair residues 21-68 from Chain A with 69-84 of Chain B, residues 21-68 from Chain B with 69-84 of Chain A, residues 20-68 of Chain C with 69-84 of Chain D, and 20-68 of Chain D with 69-84 of Chain C.

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要素

#1: タンパク質
Anaphase-promoting complex subunit 11 / APC11 / Cyclosome subunit 11 / Hepatocellular carcinoma-associated RING finger protein


分子量: 7906.229 Da / 分子数: 4 / 断片: RING domain (UNP Residues 17-84) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC11, HSPC214 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NYG5
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16% PEG3350, 0.2 M NaNO3, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.2827 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月1日
放射モノクロメーター: CRYO-COOLED DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.755→61.681 Å / Num. obs: 24444 / % possible obs: 94.59 % / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.755→1.85 Å / % possible all: 80.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS-RAPDデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
XDS-RAPDデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.755→61.681 Å / SU ML: 0.46 / 位相誤差: 21.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 2000 8.18 %Random
Rwork0.1923 ---
all0.1954 ---
obs0.1954 24442 94.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.012 Å2 / ksol: 0.401 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4649 Å20 Å2-0.2186 Å2
2---0.0458 Å2-0 Å2
3---0.5107 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.755→61.681 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2008 0 12 208 2228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082098
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1692829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.125765
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.755-1.79890.33771040.3181166X-RAY DIFFRACTION69
1.7989-1.84750.2671310.25991475X-RAY DIFFRACTION88
1.8475-1.90190.28411450.21931612X-RAY DIFFRACTION96
1.9019-1.96330.27651420.20421610X-RAY DIFFRACTION96
1.9633-2.03350.2331470.18591637X-RAY DIFFRACTION97
2.0335-2.11490.23281440.18581618X-RAY DIFFRACTION96
2.1149-2.21110.20321450.18631639X-RAY DIFFRACTION97
2.2111-2.32770.25281480.18371645X-RAY DIFFRACTION97
2.3277-2.47360.21461430.18711614X-RAY DIFFRACTION96
2.4736-2.66460.24111490.18931670X-RAY DIFFRACTION98
2.6646-2.93270.23081480.19611666X-RAY DIFFRACTION98
2.9327-3.3570.23961490.18391661X-RAY DIFFRACTION98
3.357-4.22940.19381500.16711695X-RAY DIFFRACTION99
4.2294-61.71950.20921550.19991734X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 43.5023 Å / Origin y: 1.6788 Å / Origin z: 15.4601 Å
111213212223313233
T0.0852 Å20.0071 Å2-0.0082 Å2-0.0658 Å2-0.0101 Å2--0.0985 Å2
L0.3214 °20.1101 °2-0.2524 °2-0.2878 °20.0426 °2--0.704 °2
S0.0253 Å °0.045 Å °0.0181 Å °0.0137 Å °0.046 Å °-0.0665 Å °0.0032 Å °-0.0127 Å °-0.0689 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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