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万見
- PDB-4qsy: SHP2 SH2 domain in complex with GAB1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qsy
タイトルSHP2 SH2 domain in complex with GAB1 peptide
要素
  • GRB2-associated-binding protein 1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / SH2 domain / signalling / PTR binding / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial cell chemotaxis to vascular endothelial growth factor / positive regulation of cell migration by vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / response to hepatocyte growth factor / : / : / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization ...endothelial cell chemotaxis to vascular endothelial growth factor / positive regulation of cell migration by vascular endothelial growth factor signaling pathway / : / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / response to hepatocyte growth factor / : / : / negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / ERBB2 signaling pathway / genitalia development / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / positive regulation of hormone secretion / cerebellar cortex formation / Activated NTRK2 signals through PI3K / multicellular organismal reproductive process / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of ossification / MET receptor recycling / hormone metabolic process / Interleukin-37 signaling / Signaling by Leptin / negative regulation of chondrocyte differentiation / MET activates PTPN11 / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / MET activates RAP1 and RAC1 / face morphogenesis / ERBB signaling pathway / Costimulation by the CD28 family / MET activates PI3K/AKT signaling / vascular endothelial growth factor signaling pathway / Signal regulatory protein family interactions / peptide hormone receptor binding / negative regulation of type I interferon production / platelet formation / megakaryocyte development / organ growth / CTLA4 inhibitory signaling / triglyceride metabolic process / Platelet sensitization by LDL / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / PI-3K cascade:FGFR1 / MAPK3 (ERK1) activation / PECAM1 interactions / MAPK1 (ERK2) activation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / phosphoprotein phosphatase activity / inner ear development / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / RET signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / PI3K Cascade / PD-1 signaling / regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / negative regulation of insulin secretion / Regulation of IFNG signaling / Signaling by FGFR4 in disease / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / homeostasis of number of cells within a tissue / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cell adhesion molecule binding / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FGFR2 in disease / T cell costimulation / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / positive regulation of interferon-beta production / hormone-mediated signaling pathway / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / PH domain / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / GRB2-associated-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gogl, G. / Remenyi, A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Selective targeting of GAB adapter protein SHP2 tyrosine phosphatase interaction attenuates ERK signaling
著者: Gogl, G. / Remenyi, A.
履歴
登録2014年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: GRB2-associated-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7542
ポリマ－13,7542
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area6180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.780, 61.780, 74.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-208-

HOH

21A-217-

HOH

31A-234-

HOH

41A-252-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 12150.598 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain, UNP residues 1-104 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド GRB2-associated-binding protein 1 / GRB2-associated binder 1 / Growth factor receptor bound protein 2-associated protein 1


分子量: 1603.598 Da / 分子数: 1 / 断片: phospho peptide, UNP residues 621-633 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13480
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3000, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月17日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.69 Å / Num. all: 8894 / Num. obs: 8862 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2.77 / Observed criterion σ(I): 2.77
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.77 / Num. measured obs: 1689 / Num. possible: 634 / Num. unique obs: 623 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AYD

1ayd


解像度: 2.1→43.685 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 422 4.78 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2014 8822 99.67 %-
all-8894 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数895 0 0 53 948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004930
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8291264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.969343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033134
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003167
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.1-2.40390.30761380.23662720
2.4039-3.02850.30711430.24062762
3.0285-43.69450.18841410.17772918
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.55252.5068-1.66886.83492.27825.7282-0.4854-0.35450.29640.09270.7871-0.2465-0.53342.3497-0.21850.46140.09570.00280.4962-0.13380.5272-4.043225.2865-4.8412
29.4985-5.91993.20174.228-1.32282.8046-0.6545-0.60420.50351.0380.6086-1.36460.84420.6389-0.05720.61660.1458-0.01980.4514-0.06960.4172-8.801829.7394.9929
31.0111.641-0.28713.4664-0.46093.8269-0.2063-0.20530.0013-0.0420.1016-0.7020.75940.58650.16080.49980.1220.05480.3621-0.010.264-10.716921.5435-0.8301
40.47370.4929-0.70473.80944.36888.8442-0.9466-0.6521-0.4941.30420.36880.71011.29290.27540.7580.61250.10450.21330.35670.02960.3593-15.397220.74462.2917
54.662-0.501-2.796.3161.09564.6548-0.21860.0514-0.11810.62150.16790.35630.1704-0.03290.11120.36560.01170.08560.23690.05170.315-12.092210.0683-11.2653
62.3661-2.65940.69225.93582.21324.32830.1864-0.41770.3090.3349-0.18820.8556-0.4067-0.6556-0.05290.34610.03070.05060.32180.01460.3982-18.411420.3071-12.1393
73.31372.5732-2.06646.87173.59686.9624-0.5839-0.8619-0.29091.708-0.45461.11710.8969-1.10510.98120.8948-0.00750.29520.91230.00170.8552-26.533214.16382.0927
82.00966.83221.89444.60411.15352.4094-0.4543-0.27970.05520.89470.14770.7148-0.0822-1.07960.32410.49580.03230.28620.5019-0.02550.5174-23.53422.0161-2.2987
93.1436-0.63030.31128.9663-0.62522.9826-0.0232-0.2240.5740.8292-0.2944-0.11940.47650.51030.23980.3086-0.05640.04640.3524-0.09260.4033-12.344231.494-6.1238
102.99343.81913.84536.68294.46799.31920.0812-0.5499-0.81391.33370.10680.36680.7397-0.7607-0.22420.86380.04540.19310.52310.11150.5428-15.788313.90363.3432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 12 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 13 through 23 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 24 through 47 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 48 through 56 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 57 through 73 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 74 through 88 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 89 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 94 through 98 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 99 through 104 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1 through 11 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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