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- PDB-4qpl: Crystal structure of RNF146(RING-WWE)/UbcH5a/iso-ADPr complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qpl
タイトルCrystal structure of RNF146(RING-WWE)/UbcH5a/iso-ADPr complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
キーワードLIGASE / Protein poly(ADP-ribosy)lation / ubiquitination / E2/E3 ubiquitin ligase / Wnt signaling / RNF146 / UbcH5a / iso-ADPR
機能・相同性
機能・相同性情報


TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / positive regulation of protein polyubiquitination / Regulation of PTEN stability and activity / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / poly-ADP-D-ribose binding / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C ...TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / positive regulation of protein polyubiquitination / Regulation of PTEN stability and activity / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / poly-ADP-D-ribose binding / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Ub-specific processing proteases / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of BMP signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of protein ubiquitination / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Assembly of the pre-replicative complex / Peroxisomal protein import / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Wnt signaling pathway / Separation of Sister Chromatids / Ovarian tumor domain proteases / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Neddylation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF146 / RNF146, RING finger, HC subclass / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF146 / RNF146, RING finger, HC subclass / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #50 / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-V3L / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wang, Z. / DaRosa, P.A. / Klevit, R.E. / Xu, W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Allosteric activation of the RNF146 ubiquitin ligase by a poly(ADP-ribosyl)ation signal.
著者: DaRosa, P.A. / Wang, Z. / Jiang, X. / Pruneda, J.N. / Cong, F. / Klevit, R.E. / Xu, W.
履歴
登録2014年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月5日Group: Database references
改定 1.22015年1月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,13910
ポリマ－70,7594
非ポリマー1,3806
水6,684371
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0705
ポリマ－35,3802
非ポリマー6903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15730 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase RNF146
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0705
ポリマ－35,3802
非ポリマー6903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.665, 61.688, 94.346
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF146 / Iduna / RING finger protein 146


分子量: 17857.580 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-185 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rnf146 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9CZW6, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / ...Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 1 / Ubiquitin-protein ligase D1


分子量: 17521.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D1, SFT, UBC5A, UBCH5, UBCH5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51668, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物 ChemComp-V3L / 2'-O-(5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranosyl)adenosine 5'-(dihydrogen phosphate)


タイプ: RNA linking / 分子量: 559.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.8 M sodium citrate, 80 mM Tris HCl pH7.0, 160 mM NaCl, 4 mMDTT, 20 mM trimethylamin HCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月4日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 58752 / Num. obs: 55779 / % possible obs: 94.94 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 7.8 % / Χ2: 2.348
反射 シェル解像度: 1.9→1.96 Å / Χ2: 0.807 / % possible all: 71.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 4.656 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2994 5.1 %RANDOM
Rwork0.1864 ---
all0.1882 58752 --
obs0.1882 55779 94.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117.75 Å2 / Biso mean: 39.658 Å2 / Biso min: 17.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.27 Å20 Å2-0 Å2
2--6.07 Å2-0 Å2
3----3.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4886 0 76 371 5333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195116
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.41.986944
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.793.00311066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.25604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.87723.304230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.19615858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1591536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021170
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0123.4272428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0123.4272427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.945.7483028
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0234-0.29931.56660.7871-1.51956.4481-0.0762-0.03670.08140.0421-0.0228-0.0785-0.11940.32170.0990.2238-0.0126-0.00010.14620.0030.282650.689918.155533.1286
25.49740.13961.37410.85670.2993.1919-0.08160.29410.0053-0.04090.03370.0535-0.078-0.06250.04790.2196-0.01690.03130.0254-0.01230.217920.117115.14514.2281
32.06920.14841.22541.33251.46674.6966-0.0283-0.11270.0445-0.04980.01250.0154-0.1128-0.12420.01580.2260.01140.00980.01050.01650.2448-30.440216.20114.0249
45.3275-0.24051.51450.7171-0.41823.3805-0.0229-0.4411-0.05630.03880.0082-0.0149-0.06910.06870.01470.22390.010.03360.05050.01730.2382-0.098813.84432.6713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 182
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3C30 - 182
4X-RAY DIFFRACTION4D-5 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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