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- PDB-4qnh: Calcium-calmodulin (T79D) complexed with the calmodulin binding d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qnh
タイトルCalcium-calmodulin (T79D) complexed with the calmodulin binding domain from a small conductance potassium channel SK2-a
要素
  • Calmodulin
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードion transport/protein binding / ion channel / ion transport-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Cam-PDE 1 activation / eNOS activation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / RHO GTPases activate IQGAPs / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / : / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Calcineurin activates NFAT / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde ...Cam-PDE 1 activation / eNOS activation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / RHO GTPases activate IQGAPs / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / : / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Calcineurin activates NFAT / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RHO GTPases activate PAKs / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Protein methylation / : / Stimuli-sensing channels / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calmodulin induced events / Ca2+ activated K+ channels / Smooth Muscle Contraction / FCERI mediated Ca+2 mobilization / small conductance calcium-activated potassium channel activity / Platelet degranulation / RAF activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / PKA activation / regulation of store-operated calcium channel activity / Ion transport by P-type ATPases / Phase 0 - rapid depolarisation / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Extra-nuclear estrogen signaling / calcium-activated potassium channel activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of potassium ion transport / inward rectifier potassium channel activity / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Ca2+ pathway / regulation of potassium ion transmembrane transport / establishment of protein localization to membrane / RAF/MAP kinase cascade / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Ion homeostasis / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / protein phosphatase activator activity / alpha-actinin binding / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / smooth endoplasmic reticulum / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / calcium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / calcium-mediated signaling / spindle microtubule / potassium ion transport / modulation of chemical synaptic transmission / sarcolemma / spindle pole
類似検索 - 分子機能
Calmodulin / Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel ...Calmodulin / Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-3 / Calmodulin-1 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Zhang, M. / Pascal, J.M. / Logothetis, D.E. / Zhang, J.F.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Selective phosphorylation modulates the PIP2 sensitivity of the CaM-SK channel complex.
著者: Zhang, M. / Meng, X.Y. / Cui, M. / Pascal, J.M. / Logothetis, D.E. / Zhang, J.F.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2865
ポリマ－29,1102
非ポリマー1763
水3,369187
1
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子

B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,57210
ポリマ－58,2204
非ポリマー3526
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area13490 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area22080 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area14930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.160, 65.960, 64.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-619-

HOH

21B-643-

HOH

31B-653-

HOH

41R-1171-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SK2 / SKCa 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 12243.395 Da / 分子数: 1 / 断片: Calmodulin binding domain (UNP residues 396-487) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnn2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70604
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16866.529 Da / 分子数: 1 / Mutation: T79D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62161, UniProt: P0DP31*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.41 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 1.5 M Li2SO4, 0.5 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月28日
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→26.65 Å / Num. all: 21057 / Num. obs: 21057 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3.7
反射 シェル解像度: 2.02→2.07 Å / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→26.648 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2344 1014 4.82 %Random
Rwork0.1818 ---
obs0.1843 21055 98.61 %-
all-21055 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→26.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1860 0 7 187 2054
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141915
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2872572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.677753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074289
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.02-2.12650.2741110.22452769X-RAY DIFFRACTION95
2.1265-2.25960.27411670.19952839X-RAY DIFFRACTION100
2.2596-2.4340.27891570.1942849X-RAY DIFFRACTION99
2.434-2.67870.23041460.18972883X-RAY DIFFRACTION99
2.6787-3.06590.26261190.17992896X-RAY DIFFRACTION100
3.0659-3.86080.23191570.172888X-RAY DIFFRACTION99
3.8608-26.650.20581570.17472917X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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