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- PDB-4qn9: Structure of human NAPE-PLD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qn9
タイトルStructure of human NAPE-PLD
要素N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D
キーワードHYDROLASE / PLD / NAPE / anandamide / bile acid / phospholipase / inflammation / pain / complex / NAE / AEA / OEA / PEA / MBL / PE / cannabinoid / fat / acyl / deoxycholate / obesity / phospholipid / membrane / steroid / drug / alpha-beta-beta-alpha fold / phosphodiesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylphosphatidylethanolamine-hydrolysing phospholipase D / N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity / Biosynthesis of A2E, implicated in retinal degradation / negative regulation of eating behavior / N-acylethanolamine metabolic process / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / smooth endoplasmic reticulum membrane / host-mediated modulation of intestinal microbiota composition / bile acid binding / phospholipid catabolic process ...N-acetylphosphatidylethanolamine-hydrolysing phospholipase D / N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity / Biosynthesis of A2E, implicated in retinal degradation / negative regulation of eating behavior / N-acylethanolamine metabolic process / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / smooth endoplasmic reticulum membrane / host-mediated modulation of intestinal microbiota composition / bile acid binding / phospholipid catabolic process / photoreceptor outer segment membrane / temperature homeostasis / response to isolation stress / positive regulation of brown fat cell differentiation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of inflammatory response / nuclear envelope / presynaptic membrane / early endosome membrane / postsynaptic membrane / early endosome / neuron projection / Golgi membrane / neuronal cell body / Golgi apparatus / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolysing phospholipase D / Beta-lactamase superfamily domain / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.652 Å
データ登録者Garau, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of human N-acylphosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D: regulation of fatty acid ethanolamide biosynthesis by bile acids.
著者: Magotti, P. / Bauer, I. / Igarashi, M. / Babagoli, M. / Marotta, R. / Piomelli, D. / Garau, G.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D
B: N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,67322
ポリマ－91,3092
非ポリマー6,36420
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9660 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area27180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.099, 95.099, 444.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-603-

DXC

21B-712-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A - B1 - 900
2111B1 - 900

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.487812, -0.863244, -0.129806), (-0.858757, 0.447841, 0.248948), (-0.156771, 0.232912, -0.959779)44.03127, -34.25599, 362.82883

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 N-acyl-phosphatidylethanolamine-hydrolyzing phospholipase D / N-acyl phosphatidylethanolamine phospholipase D / NAPE-PLD / NAPE-hydrolyzing phospholipase D


分子量: 45654.395 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C7orf18, NAPEPLD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6IQ20, N-acetylphosphatidylethanolamine-hydrolysing phospholipase D

-
非ポリマー , 5種, 118分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#4: 化合物
ChemComp-DXC / (3ALPHA,5BETA,12ALPHA)-3,12-DIHYDROXYCHOLAN-24-OIC ACID / DEOXYCHOLIC ACID


分子量: 392.572 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O4 / コメント: 可溶化剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.9 M lithium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月13日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.652→82.358 Å / Num. all: 35852 / Num. obs: 35841 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14.1 % / Biso Wilson estimate: 72.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 2.652→2.72 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4精密化
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.652→82.358 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 19.409 / SU ML: 0.203 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.431 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25332 1794 5 %RANDOM
Rwork0.21407 ---
all0.216 34047 --
obs0.216 34047 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.844 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.77 Å20.77 Å20 Å2
2--0.77 Å20 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.652→82.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5252 0 415 98 5765
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0195984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.025612
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3872.0248208
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.541313057
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.2255655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.45223.773273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.87215881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2261532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.290.2887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0216305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021331
Refine LS restraints NCS数: 5559 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 3.54 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 2.652→2.721 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 130 -
Rwork0.334 2439 -
obs--99.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.63960.10430.93713.29531.32754.3922-0.03550.09630.24590.10310.0068-0.2815-0.60740.72410.02870.4771-0.0588-0.07330.3043-0.00790.102311.466332.3273201.6698
22.6595-1.16280.69013.2743-0.23772.71650.15410.2991-0.4007-0.1266-0.02050.24320.0338-0.0022-0.13360.23250.1279-0.03970.1175-0.06550.0773-15.651320.2661175.3768
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A57 - 388
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 504
3X-RAY DIFFRACTION1B601 - 603
4X-RAY DIFFRACTION2B57 - 389
5X-RAY DIFFRACTION2A505 - 507
6X-RAY DIFFRACTION2B604 - 610

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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