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- PDB-4qmw: MST3 IN COMPLEX WITH PP-121, 1-CYCLOPENTYL-3-(1H-PYRROLO[2,3-B]PY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qmw
タイトルMST3 IN COMPLEX WITH PP-121, 1-CYCLOPENTYL-3-(1H-PYRROLO[2,3-B]PYRIDIN-5-YL)-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-AMINE
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
キーワードTransferase/transferase inhibitor / PROTEIN KINASE / MST3 / STK24 / STERILE 20-LIKE KINASE / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / SERINE/THREONINE-TRANSFERASE / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic execution phase / regulation of axon regeneration / execution phase of apoptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of axon regeneration / Apoptotic cleavage of cellular proteins / cellular response to starvation / negative regulation of cell migration / cellular response to oxidative stress / protein autophosphorylation ...Apoptotic execution phase / regulation of axon regeneration / execution phase of apoptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of axon regeneration / Apoptotic cleavage of cellular proteins / cellular response to starvation / negative regulation of cell migration / cellular response to oxidative stress / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / Golgi membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-KS1 / Serine/threonine-protein kinase 24
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Olesen, S.H. / Watts, C. / Zhu, J.-Y. / Schonbrunn, E.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2016
タイトル: Discovery of Diverse Small-Molecule Inhibitors of Mammalian Sterile20-like Kinase 3 (MST3).
著者: Olesen, S.H. / Zhu, J.Y. / Martin, M.P. / Schonbrunn, E.
履歴
登録2014年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22016年7月13日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4644
ポリマ－35,0241
非ポリマー4403
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.763, 55.337, 60.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細monomer per ASU

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24 / STE20-LIKE KINASE MST3 / MST-3 / MAMMALIAN STE20-LIKE PROTEIN KINASE 3


分子量: 35023.934 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK24, MST3, STK3 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: Q9Y6E0, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-KS1 / 1-cyclopentyl-3-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-amine


分子量: 319.364 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17N7
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE REFERS TO THE ISOFORM A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5 mg/mL MST3, 1 mM PP-121, 25 mM TRIS, PH 8.0, 50 MM HEPES pH 7.5, 125 mM SODIUM CHLORIDE, 100 mM MAGNESIUM CHLORIDE, 15% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月19日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 38266 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 37.5
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.76 / Rsym value: 0.177 / % possible all: 88.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3CKW

3ckw


解像度: 1.6→19.99 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2113 2008 5.25 %
Rwork0.1765 --
obs-38242 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2300 0 32 177 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.183234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.148921
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5999-1.63990.24551300.1962310X-RAY DIFFRACTION88
1.6399-1.68420.25011230.19172496X-RAY DIFFRACTION96
1.6842-1.73380.23741520.18772579X-RAY DIFFRACTION99
1.7338-1.78970.22121440.18492599X-RAY DIFFRACTION100
1.7897-1.85360.20811370.17962613X-RAY DIFFRACTION100
1.8536-1.92780.24381510.18742621X-RAY DIFFRACTION100
1.9278-2.01540.20691490.17762605X-RAY DIFFRACTION100
2.0154-2.12160.23211440.18642621X-RAY DIFFRACTION100
2.1216-2.25430.23241440.1762623X-RAY DIFFRACTION100
2.2543-2.42810.18221490.18642614X-RAY DIFFRACTION100
2.4281-2.67190.22481430.18812624X-RAY DIFFRACTION100
2.6719-3.05740.23471440.20352623X-RAY DIFFRACTION100
3.0574-3.84750.21361450.1742633X-RAY DIFFRACTION99
3.8475-19.9920.1741530.14782673X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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