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- PDB-4qo9: MST3 IN COMPLEX WITH Danusertib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qo9
タイトルMST3 IN COMPLEX WITH Danusertib
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
キーワードTransferase/transferase inhibitor / PROTEIN KINASE / MST3 / STK24 / STERILE 20-LIKE KINASE / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / SERINE/THREONINE-TRANSFERASE / Transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic execution phase / FAR/SIN/STRIPAK complex / regulation of axon regeneration / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of cell migration / cellular response to starvation / protein autophosphorylation / cellular response to oxidative stress ...Apoptotic execution phase / FAR/SIN/STRIPAK complex / regulation of axon regeneration / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of cell migration / cellular response to starvation / protein autophosphorylation / cellular response to oxidative stress / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cadherin binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Programmed cell death protein 10, dimerisation domain superfamily / : / Programmed cell death protein 10, dimerisation domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-627 / TRIETHYLENE GLYCOL / Serine/threonine-protein kinase 24
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Olesen, S.H. / Watts, C. / Zhu, J.-Y. / Schonbrunn, E.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2016
タイトル: Discovery of Diverse Small-Molecule Inhibitors of Mammalian Sterile20-like Kinase 3 (MST3).
著者: Olesen, S.H. / Zhu, J.Y. / Martin, M.P. / Schonbrunn, E.
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,53510
ポリマ－70,0482
非ポリマー1,4878
水3,333185
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7465
ポリマ－35,0241
非ポリマー7224
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7895
ポリマ－35,0241
非ポリマー7654
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子

B: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,53510
ポリマ－70,0482
非ポリマー1,4878
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area3940 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area27010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.610, 90.720, 61.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細two monomer per ASU

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 24 / STE20-LIKE KINASE MST3 / MST-3 / MAMMALIAN STE20-LIKE PROTEIN KINASE 3


分子量: 35023.934 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-303 / 変異: NO / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STK24, MST3, STK3 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL
参照: UniProt: Q9Y6E0, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 6種, 193分子

#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-627 / N-[(3E)-5-[(2R)-2-METHOXY-2-PHENYLACETYL]PYRROLO[3,4-C]PYRAZOL-3(5H)-YLIDENE]-4-(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)BENZAMIDE / Danusertib / PHA-739358 / ダヌセルチブ


分子量: 474.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30N6O3
#6: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE REFERS TO THE ISOFORM A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12.5 mg/mL MST3, 1 mM Danusertib, 25 mM TRIS, PH 8.0, 50 MM HEPES pH 7.5, 125 mM SODIUM CHLORIDE, 100 mM MAGNESIUM CHLORIDE, 15% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月26日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE-CRYSTAL SI(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 29718 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 17.14
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 4.48 / Rsym value: 0.333 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CKW

3ckw


解像度: 2.2→19.904 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 1219 4.1 %
Rwork0.1604 --
obs-29716 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.904 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4550 0 103 185 4838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084751
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1476414
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7691851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057704
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005807
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2880.22931340.18153125X-RAY DIFFRACTION98
2.288-2.3920.28231330.17913126X-RAY DIFFRACTION99
2.392-2.51780.24371350.18163140X-RAY DIFFRACTION98
2.5178-2.67520.27441350.18593156X-RAY DIFFRACTION99
2.6752-2.88120.21921340.17923149X-RAY DIFFRACTION99
2.8812-3.17010.24691360.18273170X-RAY DIFFRACTION99
3.1701-3.62650.21891360.16143200X-RAY DIFFRACTION99
3.6265-4.55990.17381370.13033185X-RAY DIFFRACTION99
4.5599-19.90440.1911390.13493246X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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