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- PDB-4qgb: Crystal structure of mutant ribosomal protein G219V TthL1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qgb
タイトルCrystal structure of mutant ribosomal protein G219V TthL1
要素50S ribosomal protein L1
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / Rossmann Fold / rRNA BINDING / RIBOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation / large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / translation
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain / Ribosomal protein L1/L10, domain II / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein ...Ribosomal protein L1/L10, rRNA-binding domain / Ribosomal protein L1/L10, domain II / Ribulose 1,5 Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Large ribosomal subunit protein uL1
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gabdulkhakov, A.G. / Nevskaya, N.A. / Nikonov, S.V.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Protein-RNA affinity of ribosomal protein L1 mutants does not correlate with the number of intermolecular interactions.
著者: Tishchenko, S. / Kostareva, O. / Gabdulkhakov, A. / Mikhaylina, A. / Nikonova, E. / Nevskaya, N. / Sarskikh, A. / Piendl, W. / Garber, M. / Nikonov, S.
履歴
登録2014年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L1
B: 50S ribosomal protein L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8136
ポリマ－46,6482
非ポリマー1654
水72140
1
A: 50S ribosomal protein L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4183
ポリマ－23,3241
非ポリマー942
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 50S ribosomal protein L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3953
ポリマ－23,3241
非ポリマー712
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.535, 74.749, 87.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L1


分子量: 23323.836 Da / 分子数: 2 / 変異: G219V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: rplA, rpl1 / プラスミド: pET11a-PL/TthL1 G219V / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL11(DE3) / 参照: UniProt: P27150
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate, 0.5 l 0.65% polyacrylic acid 5100 sodium salt, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月8日
放射モノクロメーター: Montel 200 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 13903 / Num. obs: 12916 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 89.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3U4M

3u4m


解像度: 2.6→36.428 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 662 5.13 %RANDOM
Rwork0.2264 ---
all0.229 13903 --
obs0.2277 12904 92.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→36.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 7 40 3331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113347
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5774523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4871268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009595
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.80080.27591300.29562318X-RAY DIFFRACTION90
2.8008-3.08250.21631270.25172339X-RAY DIFFRACTION91
3.0825-3.52830.25371360.23552343X-RAY DIFFRACTION90
3.5283-4.4440.28481260.20972516X-RAY DIFFRACTION95
4.444-36.43110.22471430.20122726X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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