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- PDB-5h1u: Complex structure of TRIM24 PHD-bromodomain and inhibitor 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h1u
タイトルComplex structure of TRIM24 PHD-bromodomain and inhibitor 2
要素Transcription intermediary factor 1-alpha
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION INHIBITOR / TRANSCRIPTION TRANSCRIPTION INHIBITOR / TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


perichromatin fibrils / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / calcium ion homeostasis / Signaling by FGFR1 in disease / male germ cell nucleus / epithelial cell proliferation / regulation of signal transduction by p53 class mediator ...perichromatin fibrils / regulation of vitamin D receptor signaling pathway / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / calcium ion homeostasis / Signaling by FGFR1 in disease / male germ cell nucleus / epithelial cell proliferation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / nuclear receptor binding / : / protein catabolic process / euchromatin / regulation of protein stability / RING-type E3 ubiquitin transferase / response to peptide hormone / negative regulation of epithelial cell proliferation / p53 binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / ubiquitin protein ligase activity / regulation of apoptotic process / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / protein kinase activity / protein ubiquitination / signaling receptor binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / chromatin / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-amino-1,3-benzothiazole-6-carboxamide / Transcription intermediary factor 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Liu, J.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017
タイトル: The polar warhead of a TRIM24 bromodomain inhibitor rearranges a water-mediated interaction network
著者: Liu, J. / Li, F. / Bao, H. / Jiang, Y. / Zhang, S. / Ma, R. / Gao, J. / Wu, J. / Ruan, K.
履歴
登録2016年10月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月1日Group: Database references
改定 1.22017年4月19日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Transcription intermediary factor 1-alpha
A: Transcription intermediary factor 1-alpha
C: Transcription intermediary factor 1-alpha
D: Transcription intermediary factor 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,45619
ポリマ－84,9254
非ポリマー1,53115
水3,801211
1
B: Transcription intermediary factor 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6335
ポリマ－21,2311
非ポリマー4024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10390 Å2
手法PISA
2
A: Transcription intermediary factor 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5554
ポリマ－21,2311
非ポリマー3243
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10460 Å2
手法PISA
3
C: Transcription intermediary factor 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6335
ポリマ－21,2311
非ポリマー4024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
4
D: Transcription intermediary factor 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6335
ポリマ－21,2311
非ポリマー4024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.560, 48.568, 123.374
Angle α, β, γ (deg.)86.720, 81.460, 67.900
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...
21(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...
31(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...
41(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPASPASP(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB8274
12CYSCYSGLYGLY(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB829 - 8366 - 13
13GLUGLUGLUGLU(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB83714
14ASPASPPROPRO(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB827 - 10064 - 183
15ASPASPPROPRO(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB827 - 10064 - 183
16ASPASPPROPRO(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB827 - 10064 - 183
17ASPASPPROPRO(chain A and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...AB827 - 10064 - 183
21ASPASPASPASP(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA8274
22CYSCYSCYSCYS(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA829 - 8406 - 17
23CYSCYSCYSCYS(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA84118
24ASPASPPROPRO(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA827 - 10064 - 183
25ASPASPPROPRO(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA827 - 10064 - 183
26ASPASPPROPRO(chain B and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...BA827 - 10064 - 183
31ASPASPASPASP(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC8274
32CYSCYSGLYGLY(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC829 - 8366 - 13
33GLUGLUGLUGLU(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC83714
34PROPROPROPRO(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC824 - 10061 - 183
35PROPROPROPRO(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC824 - 10061 - 183
36PROPROPROPRO(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC824 - 10061 - 183
37PROPROPROPRO(chain C and (resseq 827 or resseq 829:836 or (resid...CC824 - 10061 - 183
41ASPASPASPASP(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD8274
42CYSCYSCYSCYS(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD829 - 8406 - 17
43CYSCYSCYSCYS(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD84118
44GLUGLUPROPRO(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD826 - 10063 - 183
45GLUGLUPROPRO(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD826 - 10063 - 183
46GLUGLUPROPRO(chain D and (resseq 827 or resseq 829:840 or (resid...DD826 - 10063 - 183

-
要素

#1: タンパク質
Transcription intermediary factor 1-alpha / TIF1-alpha / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM24 / RING finger protein 82 / Tripartite motif- ...TIF1-alpha / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM24 / RING finger protein 82 / Tripartite motif-containing protein 24


分子量: 21231.316 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 824-1006 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM24, RNF82, TIF1, TIF1A
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG'
参照: UniProt: O15164, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-6KT / 2-amino-1,3-benzothiazole-6-carboxamide


分子量: 193.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H7N3OS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium, 2%(v/v) Polyethylene glycol 400, 2.0 M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97846 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97846 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 56293 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 16.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/av σ(I): 8.63 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.972.40.4450.872189.5
1.97-2.052.40.3850.834192.5
2.05-2.142.50.3840.825193.5
2.14-2.252.50.2490.919187.2
2.25-2.392.50.1940.873187.9
2.39-2.582.40.1240.972193.3
2.58-2.842.60.1020.979195.7
2.84-3.252.50.0650.991194.6
3.25-4.092.50.0530.987190.5
4.09-402.50.0380.996194.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5H1T

5h1t


解像度: 1.901→33.552 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 35.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 2811 5.07 %
Rwork0.2252 --
obs0.2275 55456 90.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.28 Å2 / Biso mean: 34.2598 Å2 / Biso min: 14.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.901→33.552 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5649 0 90 211 5950
Biso mean--61.55 31.79 -
残基数----701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9067945
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052853
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061026
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.013545
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3189X-RAY DIFFRACTION6.927TORSIONAL
12B3189X-RAY DIFFRACTION6.927TORSIONAL
13C3189X-RAY DIFFRACTION6.927TORSIONAL
14D3189X-RAY DIFFRACTION6.927TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9015-1.93430.72241440.70322210235475
1.9343-1.96940.53211240.52982429255385
1.9694-2.00730.31781370.30962691282893
2.0073-2.04830.34921010.28682710281191
2.0483-2.09280.44121400.36732646278691
2.0928-2.14150.29481540.2572743289796
2.1415-2.1950.30171400.2392761290195
2.195-2.25440.26821140.23382135224983
2.2544-2.32070.32221170.22632431254882
2.3207-2.39560.31471450.21832689283494
2.3956-2.48120.26241410.22242706284793
2.4812-2.58050.29311380.22012751288994
2.5805-2.69790.29431520.21792768292096
2.6979-2.840.29171370.21842840297796
2.84-3.01790.26341510.22462731288296
3.0179-3.25070.28041740.21552700287493
3.2507-3.57750.2521570.19672763292097
3.5775-4.09440.17971320.17752490262284
4.0944-5.15550.17381650.14132710287595
5.1555-33.55730.17271480.15152741288995
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.9318 Å / Origin y: 0.2144 Å / Origin z: 0.1696 Å
111213212223313233
T0.1979 Å2-0.0042 Å2-0.0086 Å2-0.1449 Å2-0.0008 Å2--0.1963 Å2
L0.2444 °2-0.0192 °2-0.1157 °2--0.0059 °2-0.0477 °2--0.3256 °2
S0.0359 Å °-0.0009 Å °0.0201 Å °0.0019 Å °-0.03 Å °-0.0062 Å °0.0439 Å °0.0067 Å °-0.0061 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB827 - 1006
2X-RAY DIFFRACTION1allA827 - 1006
3X-RAY DIFFRACTION1allC824 - 1006
4X-RAY DIFFRACTION1allD826 - 1006
5X-RAY DIFFRACTION1allE0 - 4
6X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 223
7X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 8
8X-RAY DIFFRACTION1allH1
9X-RAY DIFFRACTION1allH2 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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