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- PDB-7l4a: Crystal Structure of Cytidylate kinase from Encephalitozoon cunic... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7l4a | ||||||
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Title | Crystal Structure of Cytidylate kinase from Encephalitozoon cuniculi GB-M1 in complex with two CDP molecules | ||||||
![]() | Cytidylate kinase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / SSGCID / cytidylate kinase / Encephalitozoon cuniculi / CDP / CTP / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | ![]() (d)CMP kinase / CMP kinase activity / dCMP kinase activity / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal Structure of Cytidylate kinase from Encephalitozoon cuniculi GB-M1 in complex with two CDP molecules Authors: Abendroth, J.A. / Fox III, D. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 138.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 89.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 13.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 19.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 26337.838 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: EncuA.01086.a.AE1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: GB-M1 / Gene: ECU03_1270 / Plasmid: Endua.01086.a.aE1 / Production host: ![]() ![]() | ||||||||
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#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-SO4 / | #4: Chemical | ChemComp-EDO / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: Optimization condition: 100mM BisTris pH 6, 200mM ammonium sulfate, 26% (w/V) PEG 3350: EucuA.01086.a.AE1.PS38633 at 56.56mg/ml + 5mM CTP + 5mM MgCl2: tray 318933 a2: cryo: 20% EG + ligands: ...Details: Optimization condition: 100mM BisTris pH 6, 200mM ammonium sulfate, 26% (w/V) PEG 3350: EucuA.01086.a.AE1.PS38633 at 56.56mg/ml + 5mM CTP + 5mM MgCl2: tray 318933 a2: cryo: 20% EG + ligands: puck akp1-5. For phasing, a crystal from MCSG1, condition D7 (20% (w/V) PEG 3000, 100mM sodium citrate tribasic / citric acid pH 5.5: EncuA.01086.a.AE1.PS38636 at 28.28mg/ml, tray 315976 d7) was dipped for 20sec in a solution of 4ul half saturated NaI in ethylene glycol and reservoir and directly vitrified. This crystal form could not be reproduced. |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.5→50 Å / Num. obs: 35784 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 4.026 % / Biso Wilson estimate: 25.36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rrim(I) all: 0.049 / Χ2: 0.948 / Net I/σ(I): 17.71 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.13 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→44.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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