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- PDB-4qf9: Structure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qf9
タイトルStructure of GluK1 ligand-binding domain (S1S2) in complex with (S)-2-amino-4-(2,3-dioxo-1,2,3,4-tetrahydroquinoxalin-6-yl)butanoic acid at 2.28 A resolution
要素Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Kainate receptor ligand-binding domain / GluK1-S1S2 / antagonist
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential ...gamma-aminobutyric acid secretion / negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / L-glutamate transmembrane transporter activity / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / membrane depolarization / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / presynaptic membrane / nervous system development / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / receptor complex / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-35K / ACETATE ION / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Kristensen, C.M. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S.
引用ジャーナル: ACS Chem Neurosci / 年: 2015
タイトル: Binding Mode of an alpha-Amino Acid-Linked Quinoxaline-2,3-dione Analogue at Glutamate Receptor Subtype GluK1.
著者: Demmer, C.S. / Moller, C. / Brown, P.M. / Han, L. / Pickering, D.S. / Nielsen, B. / Bowie, D. / Frydenvang, K. / Kastrup, J.S. / Bunch, L.
履歴
登録2014年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Data collection / Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
C: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,25917
ポリマ－87,3253
非ポリマー1,93314
水4,324240
1
A: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
C: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2249
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,0077
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,06916
ポリマ－58,2172
非ポリマー1,85214
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.265, 86.802, 78.282
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.620, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

CL

21B-307-

PG4

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, kainate 1 / GluK1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29108.453 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 445-559, 682-820 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: RAT / 遺伝子: Glur5, Grik1 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P22756

-
非ポリマー , 7種, 254分子

#2: 化合物 ChemComp-35K / (2S)-2-amino-4-(2,3-dioxo-1,2,3,4-tetrahydroquinoxalin-6-yl)butanoic acid


分子量: 263.249 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13N3O4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions ...The protein crystallized is the extracellular ligand-binding domain of GluK1. Transmembrane regions were genetically removed and replaced with a Gly-Thr linker

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 24.4% PEG4000, 0.3M ammonium sulfate, 0.1M phosphate citrate buffer pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→29.39 Å / Num. all: 33230 / Num. obs: 33230 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.28-2.440.3771.91905547890.37799.3
2.4-2.5540.252.91822645760.2599.5
2.55-2.7340.18241714043070.18299.6
2.73-2.9440.1295.51584739780.12999.7
2.94-3.2240.0937.41472236940.09399.8
3.22-3.640.0778.61339733670.07799.9
3.6-4.163.90.1174.21154429570.117100
4.16-5.140.04713.51001425260.047100
5.1-7.213.90.04810.7770919590.048100
7.21-29.3893.80.0368.2410710770.03698.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 42.7 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.39 Å
Translation2.5 Å29.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VSO MOL A

1vso


解像度: 2.28→29.389 Å / FOM work R set: 0.8166 / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: isotropic B individual / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 1683 5.07 %RANDOM
Rwork0.1975 ---
obs0.2 33201 99.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.25 Å2 / Biso mean: 39.64 Å2 / Biso min: 17.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→29.389 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5955 0 126 240 6321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6378403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043921
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8182365
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.28-2.34710.28471450.223426072752260799
2.3471-2.42280.29211150.214226152730261599
2.4228-2.50940.32071260.220926132739261399
2.5094-2.60980.26191420.212126272769262799
2.6098-2.72850.31351520.213225872739258799
2.7285-2.87220.30361270.2243263327602633100
2.8722-3.0520.26851600.2105258027402580100
3.052-3.28740.22541460.2025263727832637100
3.2874-3.61760.29511270.1962265627832656100
3.6176-4.13990.22631330.212826152748261599
4.1399-5.21110.15811610.1547265928202659100
5.2111-29.39120.25461490.1783268928382689100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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