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- PDB-4qax: Crystal structure of post-catalytic binary complex of Phosphoglyc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qax
タイトルCrystal structure of post-catalytic binary complex of Phosphoglycerate mutase from Staphylococcus aureus
要素2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
キーワードISOMERASE / 2 / 3-Bisphosphoglycerate independent Phosphoglycerate mutase. / Glycolysis and Gluconeogenesis / Cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glucose catabolic process / glycolytic process / manganese ion binding / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A ...2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCERIC ACID / : / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Roychowdhury, A. / Kundu, A. / Bose, M. / Gujar, A. / Das, A.K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: STRUCTURAL AND FUNCCTIONAL ANALYSIS of PHOSPHOGLYCERATE MUTASE from STAPHYLOCOCCUS AUREUS
著者: Roychowdhury, A. / Kundu, A. / Bose, M. / Gujar, A. / Mukherjee, S. / Das, A.K.
履歴
登録2014年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7574
ポリマ－57,4611
非ポリマー2963
水5,188288
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.802, 80.689, 89.254
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / BPG-independent PGAM / Phosphoglyceromutase / iPGM


分子量: 57460.805 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 3-505 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: NCTC 8325 / 遺伝子: gpmI, SAOUHSC_00798 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: Q2G029, phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent)
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-2PG / 2-PHOSPHOGLYCERIC ACID


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 % / Mosaicity: 0.24 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Sodium chloride, 0.1M Bis Tris pH 6.5, 25%(w/v)Polyethyleneglycol 3350. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年4月22日 / 詳細: Varimax, osmic mirror
放射モノクロメーター: varimax, osmic mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→59.855 Å / Num. all: 35850 / Num. obs: 35850 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.115.70.3562.22874850110.1590.3565.196.7
2.11-2.247.10.253.13503149210.10.258.2100
2.24-2.397.20.1824.23312446210.0730.18211100
2.39-2.597.20.12963103443050.0510.12914.7100
2.59-2.837.20.0928.42900340020.0360.09219.4100
2.83-3.177.30.06212.32638436320.0240.06227.6100
3.17-3.667.20.04117.42327432120.0160.04140.6100
3.66-4.487.20.033201988527610.0130.03351.5100
4.48-6.347.10.02921.91546621650.0120.02952.8100
6.34-19.5266.70.02523.8820412200.010.02555.396.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation19.53 Å2.25 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
StructureStudioデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MY4

4my4


解像度: 2→19.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 6.805 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1787 5 %RANDOM
Rwork0.1659 ---
obs0.1684 35796 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.19 Å2 / Biso mean: 24.117 Å2 / Biso min: 9.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å2-0 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----1.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3934 0 13 288 4235
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0194019
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023746
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.981.9565446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01438617
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9665502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.16625.34206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.73715673
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2511519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.170.2602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024657
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02914
LS精密化 シェル解像度: 2→2.056 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 129 -
Rwork0.215 2323 -
all-2452 -
obs--93.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.1824 Å / Origin y: -10.9296 Å / Origin z: 6.2558 Å
111213212223313233
T0.0074 Å2-0.0015 Å2-0.0048 Å2-0.0459 Å20.0004 Å2--0.0085 Å2
L0.037 °20.0661 °2-0.0809 °2-0.3809 °2-0.1166 °2--0.1892 °2
S0.0055 Å °0.0028 Å °-0.0035 Å °0.0268 Å °-0.015 Å °0.0119 Å °-0.0162 Å °0.0104 Å °0.0095 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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