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- PDB-4q96: CID of human RPRD1B in complex with an unmodified CTD peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q96
タイトルCID of human RPRD1B in complex with an unmodified CTD peptide
要素
  • RPB1-CTD
  • Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
キーワードPROTEIN BINDING / transcription / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle process / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / transcription preinitiation complex / RNA polymerase II complex binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm ...regulation of cell cycle process / RNA polymerase II promoter clearance / mRNA 3'-end processing / transcription preinitiation complex / RNA polymerase II complex binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...: / Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1A/B / Cell-cycle alteration and expression-elevated protein in tumour / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ni, Z. / Xu, C. / Tempel, W. / El Bakkouri, M. / Loppnau, P. / Guo, X. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. ...Ni, Z. / Xu, C. / Tempel, W. / El Bakkouri, M. / Loppnau, P. / Guo, X. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Greenblatt, J.F. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: RPRD1A and RPRD1B are human RNA polymerase II C-terminal domain scaffolds for Ser5 dephosphorylation.
著者: Ni, Z. / Xu, C. / Guo, X. / Hunter, G.O. / Kuznetsova, O.V. / Tempel, W. / Marcon, E. / Zhong, G. / Guo, H. / Kuo, W.H. / Li, J. / Young, P. / Olsen, J.B. / Wan, C. / Loppnau, P. / El ...著者: Ni, Z. / Xu, C. / Guo, X. / Hunter, G.O. / Kuznetsova, O.V. / Tempel, W. / Marcon, E. / Zhong, G. / Guo, H. / Kuo, W.H. / Li, J. / Young, P. / Olsen, J.B. / Wan, C. / Loppnau, P. / El Bakkouri, M. / Senisterra, G.A. / He, H. / Huang, H. / Sidhu, S.S. / Emili, A. / Murphy, S. / Mosley, A.L. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Greenblatt, J.F.
履歴
登録2014年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年8月20日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
B: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
C: RPB1-CTD
D: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
E: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
F: RPB1-CTD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,03433
ポリマ－66,6496
非ポリマー38427
水4,089227
1
D: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
E: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,41018
ポリマ－31,1212
非ポリマー28816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13300 Å2
手法PISA
2
A: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
B: Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,21712
ポリマ－31,1212
非ポリマー9610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3110 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13500 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13740 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area24870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.653, 134.707, 55.706
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.640, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Regulation of nuclear pre-mRNA domain-containing protein 1B / Cell cycle-related and expression-elevated protein in tumor


分子量: 15560.666 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPRD1B, C20orf77, CREPT / プラスミド: pET15 MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL 21 / 参照: UniProt: Q9NQG5
#2: タンパク質・ペプチド RPB1-CTD


分子量: 2203.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 23 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE VARIANT, AS LISTED IN UNIPROT ENTRY Q9NQG5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG-1500, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9179 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.848→67.353 Å / Num. all: 66812 / Num. obs: 66812 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.85-1.953.80.8510.93677297110.851100
1.95-2.073.80.4671.73511492310.46799.9
2.07-2.213.80.2722.93288686310.27299.9
2.21-2.393.80.19543070880590.195100
2.39-2.623.80.1246.22822874180.124100
2.62-2.933.80.0918.52570467570.091100
2.93-3.383.80.05912.42226459130.059100
3.38-4.143.70.04316.21855950300.043100
4.14-5.853.70.037171433638960.037100
5.85-44.6543.60.03714.5770121660.03799.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→44.654 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.01 / 位相誤差: 30.77 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: xprep was used for the analysis of diffraction intensities. refmac, autobuster, molrep, coot, the molprobity server were also used during refinement. Some uninterpreted electron density ...詳細: xprep was used for the analysis of diffraction intensities. refmac, autobuster, molrep, coot, the molprobity server were also used during refinement. Some uninterpreted electron density likely represents additional N-terminal residues of the CID construct, but fails to resolve a continuous trace of the protein chain. scaling of diffraction data in a c-centered orthorhombic setting with cell dimensions a, b, c = 66.5, 89.3, 134.8 Angstroms produced reasonable merging statistics, but model refinement progressed poorly in that setting. The L-test as implemented by PHENIX.XTRIAGE detected intensity statistics suggestive of twinning. Twin refinement was not pursued due to diminished map interpretability and poor comparability of R-factors, caveats cited in the PHENIX.XTRIAGE program output. We thank Huanwang Yang for helpful discussion.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2709 2024 3.03 %
Rwork0.2378 64737 -
obs0.2389 66761 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.87 Å2 / Biso mean: 24.5097 Å2 / Biso min: 8.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→44.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4442 0 43 227 4712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0766304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6031762
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.85-1.89630.403790.315847194728
1.8963-1.9475100000000.29994763
1.9475-2.00480.33184490.283743114760
2.0048-2.0696100000000.2684766
2.0696-2.1435100000000.25874799
2.1435-2.22930.29963210.240744144735
2.2293-2.3308100000000.24154743
2.3308-2.45370.28172650.245444774742
2.4537-2.60740.28852370.237645454782
2.6074-2.8087100000000.24824777
2.8087-3.09130.28711970.244645914788
3.0913-3.53840.27451520.22546104762
3.5384-4.45740.24582240.208145764800
4.4574-44.66730.22611700.217646464816

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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