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- PDB-4pz8: PCE1 guanylyltransferase bound to SPT5 CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pz8
タイトルPCE1 guanylyltransferase bound to SPT5 CTD
要素
  • Transcription elongation factor spt5
  • mRNA-capping enzyme subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/TRANSCRIPTION / Nucleotidyl transferase / RNA capping enzyme / RNA polymerase II / Spt5 / guanylation / nuclear / TRANSFERASE-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA Capping / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DSIF complex / chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation factor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA polymerase II C-terminal domain binding ...mRNA Capping / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DSIF complex / chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation factor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA polymerase II C-terminal domain binding / 7-methylguanosine mRNA capping / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA processing / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / mRNA binding / chromatin / GTP binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA capping enzyme, alpha subunit / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal ...mRNA capping enzyme, alpha subunit / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / Spt5 C-terminal domain / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation factor spt5 / mRNA-capping enzyme subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Doamekpor, S.K. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Genes Dev. / : 2014
タイトル: How an mRNA capping enzyme reads distinct RNA polymerase II and Spt5 CTD phosphorylation codes.
著者: Doamekpor, S.K. / Sanchez, A.M. / Schwer, B. / Shuman, S. / Lima, C.D.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月2日Group: Structure summary
改定 1.22014年9月24日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-capping enzyme subunit alpha
B: Transcription elongation factor spt5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,34113
ポリマ-49,2842
非ポリマー1,05711
1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.671, 88.512, 160.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 mRNA-capping enzyme subunit alpha / GTP--RNA guanylyltransferase / GTase / mRNA guanylyltransferase


分子量: 47378.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: ceg1, ceg1/pce1, pce1, SPBC2F12.08c / プラスミド: pSMT3 (SUMO) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CP-RIL / 参照: UniProt: P40997, mRNA guanylyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Transcription elongation factor spt5 / Chromatin elongation factor spt5


分子量: 1906.022 Da / 分子数: 1 / Fragment: Spt5 C-terminal domain peptide / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 参照: UniProt: O13936*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.01 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.35 M lithium sulfate, 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月12日
放射モノクロメーター: Si(220) side bounce / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 11807 / Num. obs: 11169 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.334 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 950 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4PZ6
解像度: 3.1→38.458 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2534 529 4.79 %
Rwork0.2008 --
obs0.2033 11036 94.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→38.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3087 0 55 59 3201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.614339
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5391212
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1-3.41190.38521140.2922509X-RAY DIFFRACTION91
3.4119-3.90520.2711140.2132589X-RAY DIFFRACTION93
3.9052-4.91850.22561370.15322626X-RAY DIFFRACTION96
4.9185-38.46120.21031640.1842783X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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