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万見
- PDB-4pz3: High-resolution crystal structure of the human CD44 hyaluronan bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pz3
タイトルHigh-resolution crystal structure of the human CD44 hyaluronan binding domain complex with undefined peptides
要素
  • CD44 antigen
  • Undefined peptides modeled as AAAV
キーワードCELL ADHESION / Link module / Binding protein / Hyaluronan / Ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan uptake and degradation / hyaluronic acid binding / monocyte aggregation / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / cartilage development ...positive regulation of monocyte aggregation / Hyaluronan uptake and degradation / hyaluronic acid binding / monocyte aggregation / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / regulation of lamellipodium morphogenesis / hyaluronan catabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / cartilage development / wound healing, spreading of cells / cytokine receptor activity / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / microvillus / lamellipodium membrane / Integrin cell surface interactions / collagen binding / T cell activation / Degradation of the extracellular matrix / cell-matrix adhesion / secretory granule membrane / cell projection / Cell surface interactions at the vascular wall / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cell-cell adhesion / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Interferon gamma signaling / cell migration / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / inflammatory response / apical plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CD44 antigen / CD44 antigen-like / Link domain / Extracellular link domain / Link domain signature. / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / CD44 antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.083 Å
データ登録者Liu, L.K. / Finzel, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2014
タイトル: High-resolution crystal structures of alternate forms of the human CD44 hyaluronan-binding domain reveal a site for protein interaction.
著者: Liu, L.K. / Finzel, B.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月15日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD44 antigen
B: CD44 antigen
C: Undefined peptides modeled as AAAV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6767
ポリマ－34,2503
非ポリマー4254
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.498, 60.288, 75.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.400, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 CD44 antigen / CDw44 / Epican / Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion ...CDw44 / Epican / Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion receptor / HUTCH-I / Heparan sulfate proteoglycan / Hermes antigen / Hyaluronate receptor / Phagocytic glycoprotein 1 / PGP-1 / Phagocytic glycoprotein I / PGP-I


分子量: 16959.965 Da / 分子数: 2 / 断片: HYALURONAN BINDING DOMAIN, RESIDUES 18-170 / 変異: S18A, L19M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD44, Cd44 Ly-24, LHR, MDU2, MDU3, MIC4 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16070
#2: タンパク質・ペプチド Undefined peptides modeled as AAAV


分子量: 330.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Undefined peptides from the expression system co-purified with the target protein
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: Undefined / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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非ポリマー , 4種, 376分子

#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG MME 5000, 100 mM MES, 200 mM (NH4)2SO4, 5%DMSO, pH 6.5, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.083→44.676 Å / Num. all: 123233 / Num. obs: 122395 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 1.083→1.086 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 834 / Rsym value: 0.284 / % possible all: 69.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 24.86 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å44.68 Å
Translation2.5 Å44.68 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
JDirectorデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.083→44.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / WRfactor Rfree: 0.1864 / WRfactor Rwork: 0.174 / FOM work R set: 0.9109 / SU B: 0.374 / SU ML: 0.019 / SU R Cruickshank DPI: 0.0311 / SU Rfree: 0.0315 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.031 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1774 6171 5 %RANDOM
Rwork0.1662 ---
obs0.1668 122393 97.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 36.94 Å2 / Biso mean: 11.604 Å2 / Biso min: 4.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å2-0 Å20.04 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.083→44.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2364 0 27 372 2763
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5111.9513655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1415349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.43824.113124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.25215408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7421518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2120.2407
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8871.51669
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.51922749
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0133991
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1334.5906
LS精密化 シェル解像度: 1.083→1.111 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.19 339 -
Rwork0.187 6803 -
all-7142 -
obs--77.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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