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- PDB-4pv3: Crystal structure of potassium-dependent plant-type L-asparaginas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pv3
タイトルCrystal structure of potassium-dependent plant-type L-asparaginase from Phaseolus vulgaris in complex with Na+ cations
要素
  • L-ASPARAGINASE ALPHA SUBUNIT
  • L-ASPARAGINASE BETA SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / metal binding sites / potassium coordination / K-dependent enzyme / Ntn-hydrolase / plant protein / L-asparaginase / isoaspartyl aminopeptidase / amidohydrolase
機能・相同性(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / hydrolase activity / Alpha Beta / Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase 2
機能・相同性情報
生物種Phaseolus vulgaris (インゲン)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Bejger, M. / Gilski, M. / Imiolczyk, B. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Na+/K+ exchange switches the catalytic apparatus of potassium-dependent plant L-asparaginase
著者: Bejger, M. / Imiolczyk, B. / Clavel, D. / Gilski, M. / Pajak, A. / Marsolais, F. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal structure of plant asparaginase
著者: Michalska, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate
著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Crystal packing of plant-type L-asparaginase from Escherichia coli
著者: Michalska, K. / Borek, D. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The mechanism of autocatalytic activation of plant-type L-asparaginases
著者: Michalska, K. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
#5: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2006
タイトル: Structural aspects of L-asparaginases, their friends and relations
著者: Michalska, K. / Jaskolski, M.
#6: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004
タイトル: Expression, purification and catalytic activity of Lupinus luteus asparagine -amidohydrolase and its Escherichia coli homolog
著者: Borek, D. / Michalska, K. / Brzezinski, K. / Kisiel, A. / Podkowi ski, J. / Bonthron, D.T. / Krowarsch, D. / Otlewski, J. / Jaskolski, M.
#7: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by Escherichia coli genome
著者: Borek, D. / Jaskolski, M.
#8: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2001
タイトル: Sequence analysis of enzymes with asparaginase activity
著者: Borek, D. / Jaskolski, M.
#9: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structures of apo and product-bound human L-asparaginase: insights into the mechanism of autoproteolysis and substrate hydrolysis
著者: Nomme, J. / Su, Y. / Konrad, M. / Lavie, A.
#10: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: Free glicyne accelerates the autoproteolytic activation of human asparaginase
著者: Su, Y. / Karamitros, C.S. / Nomme, J. / McSorley, T. / Konrad, M. / Lavie, A.
履歴
登録2014年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINASE ALPHA SUBUNIT
B: L-ASPARAGINASE BETA SUBUNIT
C: L-ASPARAGINASE ALPHA SUBUNIT
D: L-ASPARAGINASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,3738
ポリマ－69,2814
非ポリマー924
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14860 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area20800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.403, 103.424, 124.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 L-ASPARAGINASE ALPHA SUBUNIT / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE


分子量: 21015.805 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL SUBUNIT ALPHA (UNP residues 1-195) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phaseolus vulgaris (インゲン) / 遺伝子: PHAVU_001G025000g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: V7CU13, asparaginase
#2: タンパク質 L-ASPARAGINASE BETA SUBUNIT / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE


分子量: 13624.618 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL SUBUNIT BETA (UNP residues 196-326) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SUBUNITS ALPHA (CHAINS A, C) AND BETA (CHAINS B, D) ARE, RESPECTIVELY, THE N- AND C-TERMINAL PRODUCTS OF AUTOPROTEOLYTIC CLEAVAGE OF A PRECURSOR
由来: (組換発現) Phaseolus vulgaris (インゲン) / 遺伝子: PHAVU_001G025000g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: V7CU13, asparaginase
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE DIFFERENCE (POLYMORPHISM) AT POSITION 17 REFLECTS A DIFFERENT CULTIVAR (AC COMPASS).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG3350, 0.1M bis tris propane, 0.2M sodium nitrate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月14日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→46.55 Å / Num. all: 44381 / Num. obs: 44381 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 43.625 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 15.78
反射 シェル解像度: 2.09→2.21 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.973 / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / Num. unique all: 7009 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PU6

4pu6


解像度: 2.09→46.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 9.743 / SU ML: 0.127 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: R free / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: H ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2314 930 2.1 %RANDOM
Rwork0.178 ---
all0.179 43381 --
obs0.179 43381 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.988 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→46.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4220 0 4 286 4510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0194295
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022867
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7961.9285807
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01537018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.555572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.59424.368174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.58915730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.9321531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 60 -
Rwork0.252 2910 -
obs-2910 98.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1786-0.3064-0.74832.8896-0.83823.64750.0161-0.0430.00050.05980.00990.2575-0.315-0.2698-0.0260.03490.02390.00930.0393-0.02050.057-0.376725.377523.3675
23.2534-0.1748-1.20732.5176-0.5212.677-0.03370.3312-0.1406-0.663-0.0037-0.00260.16620.07380.03740.1767-0.00970.00290.09140.00490.01768.805820.065811.4534
32.4272-1.0387-0.58543.708-0.60262.0509-0.0455-0.1708-0.13420.0831-0.0317-0.0580.19450.14920.07720.03770.00230.01470.03230.03170.12817.9683-6.067831.1232
41.9325-0.7528-0.9723.231-0.98333.39880.088-0.02680.1795-0.3592-0.2821-0.7378-0.06190.75120.1940.09140.01970.06530.23880.090.283219.958-0.508522.0205
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 158
2X-RAY DIFFRACTION2B196 - 326
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 156
4X-RAY DIFFRACTION4D196 - 326

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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