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- PDB-4pur: Crystal structure of MglA from Francisella tularensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pur
タイトルCrystal structure of MglA from Francisella tularensis
要素Macrophage growth locus, subunit A
キーワードTRANSCRIPTION / GST-fold / stringent starvation protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MALATE / Macrophage growth locus, subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Cuthbert, B.J. / Schumacher, M.A. / Brennan, R.G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Francisella tularensis Pathogenicity Regulator, Macrophage Locus Protein A (MglA).
著者: Cuthbert, B.J. / Brennan, R.G. / Schumacher, M.A.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage growth locus, subunit A
B: Macrophage growth locus, subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5834
ポリマ－48,3152
非ポリマー2682
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area20210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.684, 104.684, 100.045
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Macrophage growth locus, subunit A


分子量: 24157.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
株: SCHU S4 / 遺伝子: FTT_1275, mglA / プラスミド: pMCGS9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 (DE3) / 参照: UniProt: Q5NFG1
#2: 化合物 ChemComp-MLT / D-MALATE / (2R)-2-HYDROXYBUTANEDIOIC ACID / 2-HYDROXY-SUCCINIC ACID / D-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.1 M TRIS, pH 7.6, 2.55 M DL-Malic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.979570, 0.956890, 0.979725
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月26日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979571
20.956891
30.9797251
反射解像度: 2.95→100.044 Å / Num. all: 13182 / Num. obs: 13182 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 70.17 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.95-3.113.60.3472.2697919160.347100
3.11-3.33.60.2083.7656718170.208100
3.3-3.533.60.1395.5621917090.139100
3.53-3.813.60.0878.3573415840.08799.9
3.81-4.173.60.06211.4530214670.06299.8
4.17-4.663.60.05213469913150.05299.6
4.66-5.393.50.05711.4415511760.057100
5.39-6.63.40.0610.634009980.0699.6
6.6-9.333.40.0414.225727570.0498.5
9.33-100.0443.60.03912.915964430.03999.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.95→90.659 Å / FOM work R set: 0.8282 / SU ML: 0.41 / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2282 1313 10.04 %Random
Rwork0.1725 ---
obs0.1782 11826 98.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 156.2 Å2 / Biso mean: 45.02 Å2 / Biso min: 3.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→90.659 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3240 0 18 44 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.244464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09532
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01556
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.111292
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9501-3.00680.35681460.2771301144799
3.0068-3.06820.36641320.26171259139199
3.0682-3.13490.36171510.25871310146199
3.1349-3.20790.23731330.24031227136099
3.2079-3.28810.26621550.21551332148799
3.2881-3.3770.2891390.19971258139799
3.377-3.47640.29271340.19991267140199
3.4764-3.58860.25361380.20121277141599
3.5886-3.71680.2681500.17371303145399
3.7168-3.86570.21291420.16351271141399
3.8657-4.04160.23971370.15841269140699
4.0416-4.25470.23281420.13371294143699
4.2547-4.52120.17241490.14941269141899
4.5212-4.87030.20681420.14421252139499
4.8703-5.36040.21381490.14121309145899
5.3604-6.13590.25111440.18771268141299
6.1359-7.72990.21841270.19681193132092
7.7299-90.70180.16041480.14031261140998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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