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- PDB-4psg: Crystal Structure of C.elegans Thymidylate Synthase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4psg
タイトルCrystal Structure of C.elegans Thymidylate Synthase in complex with an inhibitor N(4)OHdCMP
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE/transferase inhibitor / ENZYME / METHYLTRANSFERASE / NUCLEOTIDE BIOSYNTHESIS / PROTEIN DIMER / TRANSFERASE / TRANSFERASE-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / methylation
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NOH / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wilk, P. / Jarmula, A. / Rode, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of C.elegans Thymidylate Synthase in complex with an inhibitor N(4)OHdCMP
著者: Dowiercia, A. / Wilk, P. / Rypniewski, W. / Rode, W. / Jarmua, A.
履歴
登録2014年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22015年6月17日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3584
ポリマ－71,7122
非ポリマー6462
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.412, 95.893, 82.179
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: _ / Auth seq-ID: 24 - 312 / Label seq-ID: 24 - 312

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase


分子量: 35855.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
プラスミド: pPIGDM4+stop / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y052, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-NOH / 2'-deoxy-N-hydroxycytidine 5'-(dihydrogen phosphate)


分子量: 323.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M MES, 0.2M MgAcetate, 15% PEG 8000. Crystals soaked with 36mM inhibitor solution for 80min, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: Nova high-flux-micro-focus sealed tube / 波長: 1.54056 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2014年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→79.804 Å / Num. all: 22154 / Num. obs: 22154 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rsym value: 0.237 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.8-2.958.70.711.12799732320.71100
2.95-3.138.80.4271.72695630590.427100
3.13-3.358.80.3132.42508028560.313100
3.35-3.618.80.2532357526690.25100
3.61-3.968.80.1943.82184024710.194100
3.96-4.438.80.1614.61949822050.161100
4.43-5.118.80.1385.11754919880.138100
5.11-6.268.80.1514.81470316760.151100
6.26-8.858.60.1215.81123513050.121100
8.85-25.10770.125.448736930.1294.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å25.11 Å
Translation2.8 Å25.11 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CrysalisProデータ収集
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→25.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.834 / WRfactor Rfree: 0.2471 / WRfactor Rwork: 0.2152 / FOM work R set: 0.8384 / SU B: 12.243 / SU ML: 0.249 / SU R Cruickshank DPI: 0.2165 / SU Rfree: 0.0767 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2673 1130 5.1 %RANDOM
Rwork0.2314 20998 --
obs0.2333 22128 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 71.2 Å2 / Biso mean: 16.53 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å2-0 Å2-0.23 Å2
2--1.13 Å20 Å2
3----0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4632 0 42 62 4736
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194806
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6071.9666505
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7325582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27523.793232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.7515837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5981534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213658
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3731.642316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.712.4522893
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.1221.6682490
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 346 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.2 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 78 -
Rwork0.335 1546 -
all-1624 -
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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