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- PDB-4pju: crystal structure of human Stromal Antigen 2 (SA2) in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pju
タイトルcrystal structure of human Stromal Antigen 2 (SA2) in complex with Sister Chromatid Cohesion protein 1 (Scc1)
要素
  • Cohesin subunit SA-2
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
キーワードCELL CYCLE / Sister chromatid cohesion / cohesin subunits / protein-protein interaction / HEAT repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle ...negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / negative regulation of glial cell apoptotic process / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / mitotic spindle pole / lncRNA binding / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / chromosome segregation / nuclear matrix / fibrillar center / Separation of Sister Chromatids / spindle pole / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA recombination / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / apoptotic process / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cohesin subunit SCC3/SA, HEAT-repeats domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA / STAG domain / Stromalin conservative domain / Stromalin conservative (SCD) domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic ...: / Cohesin subunit SCC3/SA, HEAT-repeats domain / STAG / Stromalin conservative domain / Cohesin subunit Scc3/SA / STAG domain / Stromalin conservative domain / Stromalin conservative (SCD) domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Armadillo-type fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Cohesin subunit SA-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Hara, K. / Chen, Z. / Tomchick, D.R. / Yu, H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP110465 米国
Welch FoundationI-1441 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure of cohesin subcomplex pinpoints direct shugoshin-Wapl antagonism in centromeric cohesion.
著者: Hara, K. / Zheng, G. / Qu, Q. / Liu, H. / Ouyang, Z. / Chen, Z. / Tomchick, D.R. / Yu, H.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22014年10月15日Group: Database references
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cohesin subunit SA-2
B: Double-strand-break repair protein rad21 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,6762
ポリマ－131,6762
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6930 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area45960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.606, 108.752, 181.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cohesin subunit SA-2 / SCC3 homolog 2 / Stromal antigen 2


分子量: 115439.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 80-1060 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAG2, SA2 / プラスミド: pFastBac HT / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N3U4
#2: タンパク質 Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 16237.192 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 281-420 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1 / プラスミド: pFastBac HT / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60216
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.12 M Morpheus Divalents Mix, 0.1 M Morpheus Buffer System 1, and 27-30% (v/v) Morpheus EOD_P8K (Molecular Dimensions).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月11日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. all: 30609 / Num. obs: 30609 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 92.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 3.05→3.1 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.05→45.448 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 25.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2383 1520 5 %Random selection
Rwork0.1946 ---
obs0.1968 30393 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→45.448 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7909 0 0 22 7931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078041
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03210831
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8543022
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.05-3.14840.35281350.28492573X-RAY DIFFRACTION100
3.1484-3.26090.30981370.27632591X-RAY DIFFRACTION100
3.2609-3.39140.31981360.23842574X-RAY DIFFRACTION100
3.3914-3.54570.31121360.21712594X-RAY DIFFRACTION100
3.5457-3.73260.24051370.18752607X-RAY DIFFRACTION100
3.7326-3.96630.20591370.17192596X-RAY DIFFRACTION100
3.9663-4.27240.22661370.15962599X-RAY DIFFRACTION100
4.2724-4.70190.21771390.14892644X-RAY DIFFRACTION100
4.7019-5.38130.21941390.16612639X-RAY DIFFRACTION100
5.3813-6.77630.26021410.22482674X-RAY DIFFRACTION100
6.7763-45.45280.21561460.20272782X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.99690.88740.42770.62830.14960.6395-0.08740.20970.37660.10160.0434-0.05130.04650.0657-00.3201-0.0069-0.01130.3421-0.0630.424545.446639.1042-5.2162
20.9530.15420.44831.0660.0271-0.26750.13110.172-0.06630.1945-0.095-0.02310.1360.16800.43750.1086-0.06960.3672-0.03890.30748.0514-6.9999-6.7697
31.36610.1740.40030.61160.03120.70820.01810.3571-0.1136-0.12180.245400.105-0.10340.01930.5850.1038-0.06990.7219-0.0290.402920.1362-21.1746-36.2674
40.0786-0.08040.02220.07620.0910.0425-0.20670.1440.1194-0.10460.5170.0483-0.03020.159700.48920.0414-0.05410.48880.04930.449723.766223.1085-4.2049
5-0.00840.0175-0.05180.0211-0.05730.04-0.04140.08330.03610.0239-0.11420.0915-0.20990.14770.00010.5039-0.1044-0.07730.3817-0.07570.678932.4206-7.1705-9.4161
6-0.00090.0028-0.00440.05730.01140.02120.12460.0056-0.02290.0294-0.2292-0.41180.07940.0838-0.04630.8954-0.0387-0.25310.8721-0.69021.021535.0975-17.0926-20.2534
70.02440.0387-0.00790.0224-0.00140.03050.1775-0.1704-0.0310.2252-0.044-0.48930.29310.3599-0.00010.70350.2434-0.01660.8507-0.10070.497334.0317-19.7602-36.8355
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 83 through 318 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 319 through 605 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 606 through 1049 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 321 through 347 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 348 through 357 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 358 through 365 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 366 through 394 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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