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- PDB-4pjk: Dicty myosin II R238E.E459R mutant (with ADP.Pi) in the Pi releas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pjk
タイトルDicty myosin II R238E.E459R mutant (with ADP.Pi) in the Pi release state
要素Myosin-2 heavy chain
キーワードMOTOR PROTEIN / MOTOR DOMAIN MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization ...pseudopodium retraction / uropod retraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in forward cell motility / phagocytic cup base / pathogen-containing vacuole / response to differentiation-inducing factor 1 / equatorial cell cortex / contractile actin filament bundle assembly / cell trailing edge / contractile vacuole organization / myosin filament assembly / aggregation involved in sorocarp development / culmination involved in sorocarp development / RHO GTPases activate PAKs / adenyl nucleotide binding / calcium-dependent ATPase activity / hypotonic response / actomyosin contractile ring / uropod / apical cortex / detection of mechanical stimulus / negative regulation of actin filament polymerization / actin-myosin filament sliding / bleb assembly / substrate-dependent cell migration, cell extension / actomyosin / filopodium assembly / myosin filament / early phagosome / myosin II complex / cortical actin cytoskeleton organization / cortical actin cytoskeleton / microfilament motor activity / pseudopodium / cytoskeletal motor activity / mitotic cytokinesis / cleavage furrow / response to cAMP / response to mechanical stimulus / 14-3-3 protein binding / extracellular matrix / cell motility / response to hydrogen peroxide / chemotaxis / actin filament binding / intracellular protein localization / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / cell cortex / calmodulin binding / cytoskeleton / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #530 / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Myosin-2 heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Isabet, T. / Benisty, H. / Llinas, P. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 米国, 3件
組織認可番号国
French National Research AgencyBLAN07 フランス
French National Research AgencyBLAN10 フランス
National Institutes of HealthRO01DC009100 米国
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2015
タイトル: How actin initiates the motor activity of Myosin.
著者: Llinas, P. / Isabet, T. / Song, L. / Ropars, V. / Zong, B. / Benisty, H. / Sirigu, S. / Morris, C. / Kikuti, C. / Safer, D. / Sweeney, H.L. / Houdusse, A.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 2.02017年8月30日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 3.02023年12月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-2 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,06512
ポリマ－87,7791
非ポリマー1,28611
水6,846380
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area32030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.100, 150.150, 154.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1260-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Myosin-2 heavy chain / Myosin II heavy chain


分子量: 87779.164 Da / 分子数: 1 / 変異: R238E, E459R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: mhcA, DDB_G0286355 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08799, EC: 3.6.4.1

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非ポリマー , 5種, 391分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.13 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 11,25% PEG8k, 100mM MOPS pH 7,5, 1mM TCEP, 250mM MgCl2, 50mM NaH2PO4
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月6日
放射モノクロメーター: Si III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 55100 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.41 % / Biso Wilson estimate: 44.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 12.64
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / 冗長度: 4.99 % / Rmerge(I) obs: 0.979 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VOM

1vom


解像度: 2.15→43.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9524 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9347 / SU R Cruickshank DPI: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.171 / SU Rfree Blow DPI: 0.152 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.152
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2132 2755 5 %RANDOM
Rwork0.1764 ---
obs0.1782 55100 99.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8316 Å20 Å20 Å2
2---3.8868 Å20 Å2
3---11.7184 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.286 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.15→43.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5590 0 80 380 6050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015773HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.037814HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2003SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes166HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes842HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5773HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.99
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.03
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion761SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6872SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2444 201 5 %
Rwork0.2268 3820 -
all0.2277 4021 -
obs--99.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.8624 Å / Origin y: -37.3209 Å / Origin z: 29.2205 Å
111213212223313233
T-0.1582 Å20.0175 Å2-0.0343 Å2--0.0776 Å2-0.0121 Å2---0.1477 Å2
L0.4964 °2-0.0621 °20.0652 °2-0.6554 °2-0.2312 °2--1.5553 °2
S0.0594 Å °0.028 Å °0.0696 Å °-0.0771 Å °0.0159 Å °-0.0247 Å °0.2419 Å °0.1327 Å °-0.0754 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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