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- PDB-4pie: Crystal structure of human adenovirus 2 protease a substrate base... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pie
タイトルCrystal structure of human adenovirus 2 protease a substrate based nitrile inhibitor
要素
  • Pre-protein VI
  • Protease
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / Adenain / adenovirus / cofactor / pVIc / cysteine protease / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear capsid assembly / adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / host cell / viral capsid ...nuclear capsid assembly / adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / host cell / viral capsid / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C5, adenain / Adenovirus endoprotease / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3FO / ACETATE ION / Protease / Pre-protein VI
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Mac Sweeney, A. / Grosche, P. / Ellis, D. / Combrink, C. / Erbel, C. / Hughes, N. / Sirockin, F. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Ramage, P. ...Mac Sweeney, A. / Grosche, P. / Ellis, D. / Combrink, C. / Erbel, C. / Hughes, N. / Sirockin, F. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Ramage, P. / Jarousse, N. / Altmann, E.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Discovery and structure-based optimization of adenain inhibitors.
著者: Mac Sweeney, A. / Grosche, P. / Ellis, D. / Combrink, K. / Erbel, P. / Hughes, N. / Sirockin, F. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Ramage, P. / Jarousse, N. / Altmann, E.
履歴
登録2014年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen ...diffrn_detector / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_detector.detector / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._diffrn_detector.detector / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Pre-protein VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2937
ポリマ－24,4682
非ポリマー8255
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area9260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.312, 44.437, 98.921
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protease / Adenain / Adenovirus protease / AVP / Adenovirus proteinase / Endoprotease


分子量: 23114.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
遺伝子: L3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P03252, adenain
#2: タンパク質・ペプチド Pre-protein VI / pVI


分子量: 1353.640 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 240-250 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: P03274

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非ポリマー , 5種, 38分子

#3: 化合物 ChemComp-3FO / N-{(2S)-2-(3-chlorophenyl)-2-[(methylsulfonyl)amino]acetyl}-L-phenylalanyl-N-[(2Z)-2-iminoethyl]glycinamide


タイプ: peptide-like / 分子量: 507.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26ClN5O5S
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1mM peptide-nitrile inhibitor was added to the protein and incubated for 30 minutes. 0.8M lithium sulphate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→44.4 Å / Num. obs: 14072 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 34.286 Å2 / Rmerge F obs: 0.086 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 1.028 / Net I/σ(I): 19.48 / Num. measured all: 89405
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.94-1.990.460.4074.576585102410210.44299.7
1.99-2.050.3760.3545.3665679919900.38499.9
2.05-2.10.3110.286.5462579689680.305100
2.1-2.170.2610.2347.4560199459450.254100
2.17-2.240.230.1948.5555819099080.21299.9
2.24-2.320.1710.16610.0957568858850.181100
2.32-2.410.1470.13912.0457898618610.15100
2.41-2.50.1190.11613.6753548088070.12699.9
2.5-2.620.0940.09815.9652928128120.107100
2.62-2.740.080.07519.1649057627620.082100
2.74-2.890.0670.06920.742997157150.075100
2.89-3.070.0480.05326.0544056866860.058100
3.07-3.280.0340.04531.7242186426420.049100
3.28-3.540.0280.0435.8939616166160.044100
3.54-3.880.0240.03540.3134465675670.038100
3.88-4.340.0190.0343.3428905215200.03399.8
4.34-5.010.0160.02649.2128834584580.029100
5.01-6.140.0180.0345.7124504014010.033100
6.14-8.680.0180.02645.1417193183180.029100
8.680.0120.02149.4710291911900.02399.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1NLN

1nln


解像度: 1.94→40.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.13 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.187 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 704 5 %RANDOM
Rwork0.2069 13368 --
obs0.2096 14072 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.75 Å2 / Biso mean: 31.634 Å2 / Biso min: 18.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.49 Å20 Å20 Å2
2--5.01 Å20 Å2
3----2.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→40.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1685 0 49 33 1767
Biso mean--43.35 32.81 -
残基数----213
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0211784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0491.9682417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1025211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72822.68382
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.29715279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0891514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1131.51070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90321720
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2723714
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8294.5697
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 51 -
Rwork0.265 967 -
all-1018 -
obs--99.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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