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- PDB-1nln: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ADENOVIRUS 2 PROTEINASE WITH ITS 11 AM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nln
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ADENOVIRUS 2 PROTEINASE WITH ITS 11 AMINO ACID COFACTOR AT 1.6 ANGSTROM RESOLUTION
要素
  • Adenain
  • PVIC
キーワードHYDROLASE / THIOL HYDROLASE / VIRAL PROTEINASE / PEPTIDE COFACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


adenain / nuclear capsid assembly / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / viral capsid / host cell ...adenain / nuclear capsid assembly / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / cysteine-type peptidase activity / virion component / viral capsid / host cell / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C5, adenain / Adenovirus endoprotease / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Protease / Pre-protein VI
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者McGrath, W.J. / Ding, J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2003
タイトル: Crystallographic structure at 1.6-A resolution of the human adenovirus proteinase in a covalent complex with its 11-amino-acid peptide cofactor: insights on a new fold
著者: McGrath, W.J. / Ding, J. / Didwania, A. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Human Adenovirus Proteinase with its 11 Amino-acid Cofactor
著者: Ding, J. / McGrath, W.J. / Sweet, R.M. / Mangel, W.F.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Characterization of Three Components of Human Adenovirus Proteinase Activity in vitro
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Viral DNA and a Viral Peptide can act as Cofactors of Adenovirus Virion Proteinase Activity
履歴
登録2003年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenain
B: PVIC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5283
ポリマ－24,4682
非ポリマー601
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.500, 111.500, 50.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Adenain / Endoprotease / Late L3 23 kDa protein


分子量: 23114.350 Da / 分子数: 1 / 断片: adenovirus proteinase / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus 2 (ヒトアデノウイルス)
属: Mastadenovirus / 生物種: Human adenovirus C / 遺伝子: L3-23k / プラスミド: pET13 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P03252, adenain
#2: タンパク質・ペプチド PVIC


分子量: 1353.640 Da / 分子数: 1 / 断片: pvic peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: chemically synthesized C-terminal 11 amino acids from human adenovirus serotype 2 pVI molecule
参照: UniProt: P03274*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: cacodylate, sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: McGrath, W.J., (1996) J. Struct. Biol., 117, 77.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年8月10日 / 詳細: collimator
放射モノクロメーター: Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 44449 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 30.6
反射 シェル解像度: 1.6→50 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / Num. unique all: 3674 / Rsym value: 0.154 / % possible all: 77.1
反射
*PLUS
Num. obs: 44447 / Num. measured all: 166648
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.66 Å / % possible obs: 77.1 % / Mean I/σ(I) obs: 7.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1AVP

1avp


解像度: 1.6→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 4380 -random
Rwork0.136 ---
obs-44447 92.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati sigma a0.15 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1715 0 0 242 1957
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.66 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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