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- PDB-4pbd: Crystal structure of the N-terminal CS domain of human Shq1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pbd
タイトルCrystal structure of the N-terminal CS domain of human Shq1
要素Protein SHQ1 homolog
キーワードPROTEIN BINDING / CS domain / Shq1 / dyskerin / Cbf5 / telomerase / H/ACA
機能・相同性
機能・相同性情報


box H/ACA snoRNP assembly / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of androgen receptor signaling pathway / Telomere Extension By Telomerase / protein-RNA complex assembly / positive regulation of TORC1 signaling / unfolded protein binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Shq1 protein domain / Protein Shq1 / : / SHQ1 protein, Shq1 domain / SHQ1-like, CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like ...Shq1 protein domain / Protein Shq1 / : / SHQ1 protein, Shq1 domain / SHQ1-like, CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SHQ1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.68 Å
Model detailsCrystal structure of the N-terminal CS domain of human Shq1
データ登録者Singh, M. / Wang, Z. / Cascio, D. / Feigon, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM048123 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB1022379 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC0302ER63421 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure and Interactions of the CS Domain of Human H/ACA RNP Assembly Protein Shq1.
著者: Singh, M. / Wang, Z. / Cascio, D. / Feigon, J.
履歴
登録2014年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SHQ1 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7411
ポリマ－12,7411
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.610, 41.610, 132.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Protein SHQ1 homolog


分子量: 12740.834 Da / 分子数: 1 / 断片: CS domain (UNP residues 1-96) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHQ1 / プラスミド: pET46 Ek/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6PI26
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6 / 詳細: 0.2 M ammonium tartrate dibasic, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月4日
放射モノクロメーター: cryo-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→39.69 Å / Num. obs: 24666 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.56 % / Biso Wilson estimate: 19.83 Å2 / Rmerge F obs: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 1.444 / Net I/σ(I): 19.07 / Num. measured all: 112617
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.68-1.720.7580.5612.48154188318600.63598.8
1.72-1.770.8360.4443.167959180517920.50399.3
1.77-1.820.8870.354.027935177817600.39699
1.82-1.880.9240.295.267829171917060.3399.2
1.88-1.940.9510.2097.855548164914550.24488.2
1.94-2.010.9690.179.557366161715930.19398.5
2.01-2.080.9730.14510.956501156815170.16896.7
2.08-2.170.9850.11312.756988151414890.12898.3
2.17-2.270.980.10113.865551141813090.11992.3
2.27-2.380.9890.08915.036122136513120.10196.1
2.38-2.50.9910.07917.026406130012920.08999.4
2.5-2.660.9930.07217.876147124712440.08199.8
2.66-2.840.9930.06920.355572115411520.07899.8
2.84-3.070.9950.05623.315281108710840.06399.7
3.07-3.360.9960.05324.4747289869840.05999.8
3.36-3.760.9950.05424.9439409108950.06198.4
3.76-4.340.9960.04825.5235087877790.05499
4.34-5.310.9980.03627.1233146746690.0499.3
5.31-7.510.9980.03427.225895105090.03799.8
7.510.9950.03225.3811792882650.03792

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 13543
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
5.43-10031.90.738502
4.22-5.4326.60.806501
3.66-4.2228.10.785508
3.3-3.6626.70.806506
3.05-3.330.70.831510
2.86-3.0531.30.782502
2.71-2.8633.90.775509
2.59-2.7139.10.736507
2.48-2.5934.60.749507
2.39-2.4833.30.782501
2.31-2.3932.20.782505
2.24-2.3131.90.758517
2.18-2.2438.20.71520
2.12-2.1834.80.741536
2.07-2.1235.50.738550
2.02-2.0739.60.666569
1.97-2.0234.80.699570
1.93-1.9737.60.68601
1.89-1.9338.80.682588
1.85-1.8947.30.622621
1.81-1.8541.60.682619
1.78-1.8140.90.683636
1.75-1.7845.90.64647
1.7-1.7546.10.5941011

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER2.5.5位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.68→25.877 Å / FOM work R set: 0.8236 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 687 4.96 %
Rwork0.2036 13172 -
obs0.2055 13859 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 191.18 Å2 / Biso mean: 26.31 Å2 / Biso min: 9.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.68→25.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数826 0 0 165 991
Biso mean---36.06 -
残基数----102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1421154
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13305
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6803-1.810.3091390.226425832722100
1.81-1.99210.24121280.23952545267398
1.9921-2.28020.29261360.232578271498
2.2802-2.87220.23831460.222226392785100
2.8722-25.88040.2191380.17552827296599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.2816 Å / Origin y: 16.4426 Å / Origin z: -7.6047 Å
111213212223313233
T0.1134 Å2-0.0418 Å2-0.0122 Å2-0.1396 Å20.0011 Å2--0.1225 Å2
L0.298 °2-0.2512 °2-0.0923 °2-0.2104 °20.0814 °2--0.3283 °2
S-0.0439 Å °0.0833 Å °0.0533 Å °-0.0145 Å °0.0461 Å °0.0288 Å °0.0018 Å °0.0387 Å °-0.0003 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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