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- PDB-4iuu: Crystal structure of SHH1 SAWADEE domain in complex with H3K9me1 ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4iuu | ||||||
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Title | Crystal structure of SHH1 SAWADEE domain in complex with H3K9me1 peptide | ||||||
![]() |
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![]() | GENE REGULATION / tandem tudor / zinc finger / H3K9me2 / mediate interaction / histone / methylation | ||||||
Function / homology | ![]() chromocenter / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / plastid / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / extracellular region ...chromocenter / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / plastid / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / chromatin binding / DNA binding / extracellular region / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Du, J. / Patel, D.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Polymerase IV occupancy at RNA-directed DNA methylation sites requires SHH1. Authors: Law, J.A. / Du, J. / Hale, C.J. / Feng, S. / Krajewski, K. / Palanca, A.M. / Strahl, B.D. / Patel, D.J. / Jacobsen, S.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 101.4 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 879.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 14.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 17.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4iupSC ![]() 4iuqC ![]() 4iurC ![]() 4iutC ![]() 4iuvC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 15780.645 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: SHH1 SAWADEE domain (unp residues 125-258) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | | Mass: 1578.816 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: H3(1-15) K9me1 peptide (unp residues 2-16) / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.2 M NH4F, 20% PEG 3350, 7.6 mM 4-Cyclohexyl-1-Butyl-D-Maltoside , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 15, 2011 |
Radiation | Monochromator: SI MIRRORS / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. all: 10093 / Num. obs: 10043 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 14.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 976 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 4IUP Resolution: 2.7→48.675 Å / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.37 / Phase error: 24.08 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.72 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 24.023 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→48.675 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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