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- PDB-4p58: Crystal structure of mouse comt bound to an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p58
タイトルCrystal structure of mouse comt bound to an inhibitor
要素Catechol O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / SAM binding site / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / catechol-containing compound metabolic process / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion ...Enzymatic degradation of dopamine by COMT / Enzymatic degradation of Dopamine by monoamine oxidase / Methylation / catechol-containing compound metabolic process / norepinephrine secretion / response to dopamine / mastication / catechol O-methyltransferase activity / catechol O-methyltransferase / renal sodium excretion / renal filtration / renin secretion into blood stream / dopamine secretion / catecholamine metabolic process / renal albumin absorption / habituation / artery development / cerebellar cortex morphogenesis / response to salt / dopamine catabolic process / glomerulus development / norepinephrine metabolic process / fear response / synaptic transmission, dopaminergic / cellular response to phosphate starvation / response to angiotensin / cellular response to cocaine / exploration behavior / cholesterol efflux / response to food / prostaglandin metabolic process / response to corticosterone / response to temperature stimulus / glycogen metabolic process / response to stress / startle response / dopamine metabolic process / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / behavioral fear response / multicellular organismal response to stress / response to amphetamine / response to cytokine / learning / kidney development / visual learning / multicellular organism growth / regulation of blood pressure / memory / response to wounding / cognition / response to toxic substance / gene expression / methylation / vesicle / response to oxidative stress / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / synapse / magnesium ion binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catechol O-methyltransferase, eukaryotic / Class I-like SAM-dependent O-methyltransferase / O-methyltransferase / SAM-dependent O-methyltransferase class I-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1',3'-dimethyl-1H,1'H-3,4'-bipyrazole / Catechol O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Lanier, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: A fragment-based approach to identifying S-adenosyl-l-methionine -competitive inhibitors of catechol O-methyl transferase (COMT).
著者: Lanier, M. / Ambrus, G. / Cole, D.C. / Davenport, R. / Ellery, J. / Fosbeary, R. / Jennings, A.J. / Kadotani, A. / Kamada, Y. / Kamran, R. / Matsumoto, S. / Mizukami, A. / Okubo, S. / Okada, ...著者: Lanier, M. / Ambrus, G. / Cole, D.C. / Davenport, R. / Ellery, J. / Fosbeary, R. / Jennings, A.J. / Kadotani, A. / Kamada, Y. / Kamran, R. / Matsumoto, S. / Mizukami, A. / Okubo, S. / Okada, K. / Saikatendu, K. / Walsh, L. / Wu, H. / Hixon, M.S.
履歴
登録2014年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catechol O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9972
ポリマ－23,8341
非ポリマー1621
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.584, 98.584, 115.104
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-435-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Catechol O-methyltransferase


分子量: 23834.354 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 47-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Comt, Comt1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88587, catechol O-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-2F6 / 1',3'-dimethyl-1H,1'H-3,4'-bipyrazole / 1,3-ジメチル-4-(1H-ピラゾ-ル-3-イル)-1H-ピラゾ-ル


分子量: 162.192 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 2.0 M NaCl and 0.1 M Na-acetate pH 4.6 at 4C, drop ratio 100nl + 100nl
PH範囲: 4.5-4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: cryo stream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→50 Å / Num. obs: 17238 / % possible obs: 99.95 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 4.7 % / Net I/σ(I): 22.65
反射 シェル解像度: 2.06→2.1 Å / 冗長度: 4.7 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NW9

3nw9


解像度: 2.06→41.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 9.727 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.371 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1987 632 3.5 %RANDOM
Rwork0.145 17238 --
obs0.1472 17870 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 117.31 Å2 / Biso mean: 29.179 Å2 / Biso min: 14.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å2-0 Å20 Å2
2---0.7 Å2-0 Å2
3---1.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.06→41.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1610 0 12 150 1772
Biso mean--25.75 55.31 -
残基数----205
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021666
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021603
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1912.0032260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7433699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7465207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.53824.79573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66515296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.544159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5412.56822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5332.558821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2623.8261025
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.40233266
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free38.03581
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.35953306
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.213 1290 -
obs--99.85 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.96 Å / Origin y: 11.955 Å / Origin z: 22.535 Å
111213212223313233
T0.1073 Å2-0.0436 Å20.0013 Å2-0.0519 Å20.0025 Å2--0.0062 Å2
L1.7867 °20.1877 °2-0.281 °2-1.9683 °20.9534 °2--2.0875 °2
S-0.0041 Å °-0.1407 Å °0.0304 Å °-0.0259 Å °-0.0343 Å °0.0792 Å °-0.013 Å °-0.0682 Å °0.0384 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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