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万見
- PDB-4p52: Crystal structure of homoserine kinase from Cytophaga hutchinsoni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p52
タイトルCrystal structure of homoserine kinase from Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406, NYSGRC Target 032717.
要素Homoserine kinase
キーワードTRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / NYSGRC / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine kinase / homoserine kinase activity / threonine biosynthetic process / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 ...Homoserine kinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Homoserine kinase / Homoserine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Cytophaga hutchinsonii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. ...Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. / Villegas, G. / Evans, B. / Love, J. / Fiser, A. / Seidel, R. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of homoserine kinase from Cytophaga hutchinsonii ATCC 33406, NYSGRC Target 032717.
著者: Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. ...著者: Malashkevich, V.N. / Bhosle, R. / Toro, R. / Hillerich, B. / Gizzi, A. / Garforth, S. / Kar, A. / Chan, M.K. / Lafluer, J. / Patel, H. / Matikainen, B. / Chamala, S. / Lim, S. / Celikgil, A. / Villegas, G. / Evans, B. / Love, J. / Fiser, A. / Seidel, R. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Structure summary
改定 1.22017年9月27日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_polymer_linkage / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3991
ポリマ－35,3991
非ポリマー00
水2,198122
1
A: Homoserine kinase

A: Homoserine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7982
ポリマ－70,7982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area25780 Å2
手法PISA
2
A: Homoserine kinase

A: Homoserine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7982
ポリマ－70,7982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/31
Buried area2730 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.608, 101.608, 195.982
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-423-

HOH

21A-446-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Homoserine kinase / HSK


分子量: 35399.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cytophaga hutchinsonii (バクテリア)
株: ATCC 33406 / NCIMB 9469 / 遺伝子: thrB, CHU_0074 / プラスミド: BC-PSGX3(BC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CODON+RIL
参照: UniProt: Q11YZ8, UniProt: A0A6N4SM98*PLUS, homoserine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 0.2M Na2HPO4/KH2PO4, pH 6.2, 2.5M sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 34842 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Χ2: 1.735 / Net I/av σ(I): 17.474 / Net I/σ(I): 7.4 / Num. measured all: 219070
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.6-2.645.70.76917301.208100
2.64-2.695.70.67317401.25199.7
2.69-2.745.70.55117501.2299.9
2.74-2.85.80.53417471.241100
2.8-2.865.90.48617171.22499.7
2.86-2.9360.43917481.271100
2.93-360.36417341.28899.9
3-3.086.10.30317561.32899.9
3.08-3.176.20.24217551.35499.9
3.17-3.286.30.19917351.443100
3.28-3.396.40.16517531.523100
3.39-3.536.50.1417261.616100
3.53-3.696.50.12517291.664100
3.69-3.886.50.12117542.063100
3.88-4.136.50.10917292.452100
4.13-4.456.50.117542.901100
4.45-4.896.60.08917622.979100
4.89-5.670.08617372.4799.9
5.6-7.057.10.07617451.693100
7.05-506.90.04517411.88898.5

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
REFMAC5.8.0069精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIXモデル構築
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→29.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 9.974 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.043 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 960 5 %RANDOM
Rwork0.1723 18107 --
obs0.1741 19067 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.18 Å2 / Biso mean: 39.363 Å2 / Biso min: 17.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3----1.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→29.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2329 0 0 122 2451
Biso mean---37.28 -
残基数----315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192365
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4741.9923205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.365313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.88625.68288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23615383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.206158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.976.1661258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.33898.9211569
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2857.4341107
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 73 -
Rwork0.237 1281 -
all-1354 -
obs--99.71 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 60.9524 Å / Origin y: 29.8655 Å / Origin z: 17.2392 Å
111213212223313233
T0.0302 Å2-0.0156 Å20.0043 Å2-0.0662 Å2-0.0177 Å2--0.0309 Å2
L0.5616 °20.2862 °2-0.2517 °2-1.1477 °2-0.6302 °2--1.5599 °2
S-0.0053 Å °-0.0231 Å °-0.0739 Å °-0.0533 Å °-0.042 Å °-0.0781 Å °0.1919 Å °0.0186 Å °0.0473 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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