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- PDB-4p2y: Crystal structure of the human RAGE ectodomain (fragment VC1C2) i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p2y
タイトルCrystal structure of the human RAGE ectodomain (fragment VC1C2) in complex with mouse S100A6
要素
  • Advanced glycosylation end product-specific receptor
  • Protein S100-A6
キーワードSIGNALING PROTEIN / signaling complex / pattern recognition receptor / dimerization / EF-hand calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of blood circulation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of endothelin production / advanced glycation end-product receptor activity / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transporter activity ...negative regulation of blood circulation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of endothelin production / advanced glycation end-product receptor activity / regulation of T cell mediated cytotoxicity / glucose mediated signaling pathway / negative regulation of long-term synaptic depression / positive regulation of monocyte extravasation / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / monoatomic ion transmembrane transporter activity / positive regulation of dendritic cell differentiation / regulation of p38MAPK cascade / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / scavenger receptor activity / induction of positive chemotaxis / transcytosis / protein localization to membrane / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / S100 protein binding / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of spontaneous synaptic transmission / positive regulation of p38MAPK cascade / laminin receptor activity / negative regulation of interleukin-10 production / tropomyosin binding / positive regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of long-term synaptic potentiation / transport across blood-brain barrier / positive regulation of chemokine production / ruffle / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-1 beta production / astrocyte activation / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of synaptic plasticity / fibrillar center / response to wounding / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amyloid-beta / calcium-dependent protein binding / positive regulation of tumor necrosis factor production / neuron projection development / transmembrane signaling receptor activity / cell junction / nuclear envelope / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / regulation of inflammatory response / collagen-containing extracellular matrix / postsynapse / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / response to hypoxia / inflammatory response / positive regulation of protein phosphorylation / apical plasma membrane / calcium ion binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein S100-A6 / : / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain ...Protein S100-A6 / : / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Protein S100-A6 / Advanced glycosylation end product-specific receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yatime, L. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Structure of the RAGE:S100A6 Complex Reveals a Unique Mode of Homodimerization for S100 Proteins.
著者: Yatime, L. / Betzer, C. / Jensen, R.K. / Mortensen, S. / Jensen, P.H. / Andersen, G.R.
履歴
登録2014年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月23日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / software / Item: _citation.journal_id_CSD
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,97223
ポリマ－42,8732
非ポリマー1,09921
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-259 kcal/mol
Surface area22530 Å2
手法PISA
2
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子

A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子

A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子

A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,88792
ポリマ－171,4928
非ポリマー4,39584
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area31060 Å2
ΔGint-1338 kcal/mol
Surface area74340 Å2
手法PISA
3
A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子

A: Advanced glycosylation end product-specific receptor
B: Protein S100-A6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,94346
ポリマ－85,7464
非ポリマー2,19742
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area11970 Å2
ΔGint-616 kcal/mol
Surface area40730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.780, 113.390, 140.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is a heterotetramer generated from the heterodimer in the asymmetric unit by the operation: -x, y, -z.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Advanced glycosylation end product-specific receptor / Receptor for advanced glycosylation end products


分子量: 32680.297 Da / 分子数: 1
断片: V, C1 and C2 domains (VC1C2 module), full-length ectodomain, UNP residues 23-323
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGER, RAGE / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Shuffle T7 Express / 参照: UniProt: Q15109
#2: タンパク質 Protein S100-A6 / 5B10 / Calcyclin / Prolactin receptor-associated protein / S100 calcium-binding protein A6


分子量: 10192.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: S100a6, Cacy / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14069

-
非ポリマー , 5種, 207分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M Zn acetate, 0.1 M Na cacodylate pH 6.5, 10% isopropanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.041 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.041 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→35 Å / Num. obs: 27554 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 44.57 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.032 / Net I/σ(I): 15.56
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.367.20.9370.4354.1214865204820480.469100
2.36-2.430.9540.3465.0715219209220920.373100
2.43-2.50.9720.2836.1713871190519050.305100
2.5-2.60.980.2147.9816993234323430.23100
2.6-2.70.9870.1789.7314774203620360.191100
2.7-2.850.9910.13912.3218266253725370.15100
2.85-30.9930.11214.8814673204220420.121100
3-3.20.9950.09217.915537219121890.09999.9
3.2-3.50.9960.07321.816822242124210.079100
3.5-40.9970.06524.4717456258625840.07199.9
4-4.50.9970.05926.310505158115800.06499.9
4.5-50.9980.05526.976745101110080.0699.7
5-5.50.9980.05327.1946866936920.05799.9
5.5-70.9970.05526.727175108610830.0699.7
7-90.9970.04927.1434355415360.05499.1
9-120.9940.05426.8416332922780.05995.2
12-150.9950.05325.19514108970.05989.8
15-200.9910.05824.0326872550.06576.4
200.9960.06217.1610157280.0749.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LP5, 1K96

4lp5

1k96


解像度: 2.3→27.242 Å / FOM work R set: 0.8478 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2067 1355 5.01 %random selection
Rwork0.1866 25709 --
obs0.1877 27064 98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 165.91 Å2 / Biso mean: 52.48 Å2 / Biso min: 17.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→27.242 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2974 0 42 186 3202
Biso mean--56.75 46 -
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043081
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8754182
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003557
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.741170
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.30.27521310.2279252097
2.38220.25961270.2188250797
2.47750.2751350.2065250997
2.59020.2441310.2022254498
2.72660.27471360.2045252898
2.89720.23441240.2181258099
3.12060.19421450.1944257799
3.43410.19871450.1731262499
3.92980.16061430.149262399
4.9463-27.24390.19991380.1934269797
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.25861.3576-0.85326.23481.3175.5520.0424-0.71480.39240.79790.017-0.0176-0.25830.1279-0.02550.27130.0264-0.03520.3278-0.05350.24455.7784131.096333.1544
21.06190.01620.31265.9863.80463.5627-0.0417-0.08120.01410.30180.168-0.39390.20080.3851-0.15050.14780.0026-0.00590.29870.0110.259412.5367106.702913.7986
32.3074-2.3078-0.83262.62071.8923.7491-0.2407-0.096-0.58760.5576-0.24831.07940.6888-0.51680.4850.5915-0.06760.28380.5948-0.16690.746822.559871.4764-29.0933
41.23010.9628-0.18191.14740.9429.25230.18480.1715-0.3187-0.1810.0013-0.18141.01790.9888-0.17690.4040.08470.08190.2663-0.07230.37299.201279.3921-9.1961
54.697-2.6336-0.13517.3386-0.14744.3816-0.06990.3665-1.0798-0.7550.14320.37361.4669-0.4051-0.060.8158-0.12590.07750.3298-0.11580.5179-2.692271.4549-15.5723
63.2449-1.30260.79468.0662-4.69665.3045-0.0631-0.086-0.26340.47690.12940.33570.4278-0.171-0.06730.5125-0.07220.05590.2682-0.06570.2953-3.653677.266-6.3623
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 21:94)A21 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 95:230)A95 - 230
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 231:321)A231 - 321
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 2:30)B2 - 30
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 31:60)B31 - 60
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 61:89)B61 - 89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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