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- PDB-4p2i: Crystal structure of the mouse SNX19 PX domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p2i
タイトルCrystal structure of the mouse SNX19 PX domain
要素MKIAA0254 protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / sorting nexin / phox homology domain
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule maturation / insulin secretion / exocytosis / chondrocyte differentiation / phosphatidylinositol binding / establishment of localization in cell / early endosome membrane / intracellular membrane-bounded organelle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SNX19, PX domain / Phox-associated domain / Sorting nexin, C-terminal / PXA domain / Sorting nexin C terminal / PXA domain profile. / Domain associated with PX domains / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...SNX19, PX domain / Phox-associated domain / Sorting nexin, C-terminal / PXA domain / Sorting nexin C terminal / PXA domain profile. / Domain associated with PX domains / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorting nexin-19 / Sorting nexin-19
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Collins, B.M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)FT100100027 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP0985029 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Different Phosphoinositide Specificities of the PX Domains of Sorting Nexins Regulating G-protein Signaling.
著者: Mas, C. / Norwood, S.J. / Bugarcic, A. / Kinna, G. / Leneva, N. / Kovtun, O. / Ghai, R. / Ona Yanez, L.E. / Davis, J.L. / Teasdale, R.D. / Collins, B.M.
履歴
登録2014年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.32018年1月17日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MKIAA0254 protein
B: MKIAA0254 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3182
ポリマ－31,3182
非ポリマー00
水5,567309
1
A: MKIAA0254 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6591
ポリマ－15,6591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MKIAA0254 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6591
ポリマ－15,6591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.840, 32.938, 81.966
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.52, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MKIAA0254 protein


分子量: 15658.753 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Snx19, mKIAA0254 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q80U53, UniProt: Q6P4T1*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG3350, 0.25 M NaCl, 5% glycerol, 0.1 M Tris (pH 8)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 0.9537
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→31.7 Å / Num. obs: 26154 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 15.1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.1_357) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→30.44 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 23.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 1300 5.07 %
Rwork0.2114 --
obs0.2133 25639 97.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.993 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.7376 Å2-0 Å20.0344 Å2
2---2.7353 Å20 Å2
3----2.0022 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1896 0 0 309 2205
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9832592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.252742
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004331
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.9760.27341160.24582564X-RAY DIFFRACTION94
1.976-2.06590.2761410.21482700X-RAY DIFFRACTION97
2.0659-2.17480.27191480.2162665X-RAY DIFFRACTION98
2.1748-2.31110.25261400.20852662X-RAY DIFFRACTION98
2.3111-2.48940.25131320.21712718X-RAY DIFFRACTION98
2.4894-2.73980.26051430.22232718X-RAY DIFFRACTION98
2.7398-3.13590.25891560.21482694X-RAY DIFFRACTION99
3.1359-3.94950.21071520.18822775X-RAY DIFFRACTION100
3.9495-30.44390.23991720.20632843X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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