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万見
- PDB-4p2b: Crystal structure of the apo form of the glutaminyl-tRNA syntheta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p2b
タイトルCrystal structure of the apo form of the glutaminyl-tRNA synthetase catalytic domain from Toxoplasma gondii.
要素Glutamine aminoacyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / aminoacyl tRNA synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA synthetase / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA synthetase / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
glutamine--tRNA ligase / glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者van Rooyen, J.M. / Belrhali, H. / Hakimi, M.A.
資金援助 フランス, インド, 4件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-12-BSV3-0009-01 フランス
Laboratoire d'Excellence ParaFrapANR-11-LABX-0024 フランス
Fondation Innovations en Infectiologie フランス
Outstanding Scientist Research Programme of the Department of Biotechnology インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the apo form of the glutaminyl-tRNA synthetase catalytic domain from Toxoplasma gondii.
著者: van Rooyen, J.M. / Belrhali, H. / Hakimi, M.A.
履歴
登録2014年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Experimental preparation
改定 1.22017年10月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine aminoacyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6053
ポリマ－66,4131
非ポリマー1922
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area300 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area23410 Å2
手法PISA
2
A: Glutamine aminoacyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine aminoacyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,2116
ポリマ－132,8262
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
Buried area2920 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area44480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.130, 105.130, 229.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutamine aminoacyl-tRNA synthetase


分子量: 66413.156 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 332-886 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Database gene sequence was optimized for codon usage before synthesis.
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii (トキソプラズマ)
プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: D3XAP9, UniProt: B6KTZ0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.82 % / 解説: Amygdaloidal
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 ul 40 g/L protein to 1 ul 2M ammonium sulphate over 2M ammonium sulphate reservoir.
PH範囲: unbuffered

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→35.6 Å / Num. obs: 36436 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 1.628 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1qtq

1qtq


解像度: 2.8→35.6 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2558 1824 5.02 %random selection
Rwork0.225 ---
obs0.2266 36328 98.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→35.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3830 0 10 0 3840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093928
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3685347
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9261350
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007694
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.87570.45871390.41932580X-RAY DIFFRACTION98
2.8757-2.96030.37021330.35322645X-RAY DIFFRACTION99
2.9603-3.05580.3731340.2842641X-RAY DIFFRACTION99
3.0558-3.16490.32851360.27262623X-RAY DIFFRACTION99
3.1649-3.29150.32431290.2712654X-RAY DIFFRACTION99
3.2915-3.44120.3141310.26652629X-RAY DIFFRACTION99
3.4412-3.62250.26371610.2282633X-RAY DIFFRACTION99
3.6225-3.84920.27161320.21392629X-RAY DIFFRACTION98
3.8492-4.1460.25031380.1892665X-RAY DIFFRACTION98
4.146-4.56250.20161560.16482664X-RAY DIFFRACTION98
4.5625-5.22090.18821520.17152651X-RAY DIFFRACTION98
5.2209-6.5710.26381460.23392705X-RAY DIFFRACTION98
6.571-35.6660.24761370.24352785X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2817-1.1464-0.54182.5798-0.85191.7816-0.1952-0.05960.1710.21210.0441-0.0208-0.26330.08630.04590.69250.0397-0.07370.3442-0.0190.504576.680273.700757.4247
22.7259-0.9289-1.00240.65250.90811.3692-0.2322-0.00190.18850.22840.0490.0250.21560.2380.15070.67670.0290.0380.29680.06850.523599.498647.632750.8232
31.6947-0.9571-1.3842.14910.00691.4907-0.1683-0.107-0.26150.598-0.00050.2340.0058-0.0060.14790.80710.04980.10030.3461-0.06230.4431117.099424.906344.5062
41.11431.3739-0.62161.7174-0.38626.0348-0.2435-0.2271-0.2897-0.02130.123-0.12680.53190.0497-0.02490.63910.19960.28260.50650.33910.340572.434748.838679.7033
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 40:271
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 272:359
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 360 through 479 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 18:36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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