[日本語] English
万見
- PDB-1qtq: GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH TRNA AND AN AMINO ACID ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qtq
タイトルGLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE COMPLEXED WITH TRNA AND AN AMINO ACID ANALOG
要素
  • PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE)
  • RNA (TRNA GLN II )
キーワードLIGASE/RNA / TRNA SYNTHETASE / GLUTAMINE / TRNAGLN / E. COLI / COMPLEX / LIGASE-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / glutamyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutamine-tRNA ligase, bacterial / Glutamine-tRNA synthetase / Glutamine-tRNA ligase, alpha-bundle domain superfamily / : / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 2 / Glutamyl-trna Synthetase; Domain 2 / Glutamyl-tRNA Synthetase; domain 3 / Glutamyl-tRNA Synthetase; Domain 3 / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Ribosomal Protein L25; Chain P / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-O-[N-(L-GLUTAMINYL)-SULFAMOYL]ADENOSINE / RNA / RNA (> 10) / Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Rath, V.L. / Silvian, L.F. / Beijer, B. / Sproat, B.S. / Steitz, T.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: How glutaminyl-tRNA synthetase selects glutamine.
著者: Rath, V.L. / Silvian, L.F. / Beijer, B. / Sproat, B.S. / Steitz, T.A.
履歴
登録1998年1月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: RNA (TRNA GLN II )
A: PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,3547
ポリマ－87,4952
非ポリマー8595
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)238.780, 93.360, 115.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: RNA鎖 RNA (TRNA GLN II )


分子量: 24060.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 PROTEIN (GLUTAMINYL-TRNA SYNTHETASE) / GLNRS


分子量: 63434.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00962, glutamine-tRNA ligase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / QSI / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-QSI / 5'-O-[N-(L-GLUTAMINYL)-SULFAMOYL]ADENOSINE / 5′-O-[[(L-グルタミニル)アミノ]スルホニル]-アデノシン


分子量: 474.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N8O8S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 20 MM MGSO4, 80 MM PIPES, PH 7.0, 1 MM QSI, AND 1:1 MOLAR RATIO OF TRNA TO PROTEIN AT 17 DEGREES C BY THE HANGING DROP METHOD., vapor diffusion - hanging drop, temperature 290.00K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1AMMONIUM SULFATE11
2MGSO411
3PIPES11
4AMMONIUM SULFATE12
5MGSO412
6PIPES12
7AMMONIUM SULFATE13
8MGSO413
9GLYCEROL13
10PIPES13
11SODIUM AZIDE13
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / PH range low: 7.2 / PH range high: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
280 mMPIPES1reservoir
320 mM1reservoirMgCl2
420 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
51 mMQSI1reservoir
1tRNA enzyme1drop
61
71
81
91
101
111

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月1日 / 詳細: PT COATED SI MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.25→28 Å / Num. obs: 51376 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / % possible all: 67.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 28 Å / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 2.3 Å / % possible obs: 67.7 % / 冗長度: 1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GTR

1gtr


解像度: 2.25→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1087461.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED RESIDUES 1 - 7, 443 - 453, AND 548 - 553 OF THE PROTEIN AND NUCLEOTIDE 901 OF THE TRNA ARE DISORDERED IN THE CRYSTAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 5205 10.1 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 51376 83.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.57 Å20 Å20 Å2
2--1.46 Å20 Å2
3---4.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.45 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4281 1570 52 160 6063
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.461.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.072
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.952
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.72.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.472 692 10 %
Rwork0.461 6203 -
obs--68 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOP.SO4
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.SO4TOP_NDBX3.DNA
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION4QSI.PARTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.23
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.461

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る