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- PDB-4oyk: Structure of HOIP PUB domain bound to OTULIN PIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oyk
タイトルStructure of HOIP PUB domain bound to OTULIN PIM
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Ubiquitin thioesterase otulin
キーワードLIGASE / HOIP E3 ubiquitin / OTULIN / Met1-linked ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway ...protein linear deubiquitination / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / sprouting angiogenesis / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cysteine-type peptidase activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / Regulation of TNFR1 signaling / Wnt signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / defense response to bacterium / protein ubiquitination / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / proteolysis / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : ...Ubiquitin thioesterase otulin / FAM105 / Peptidase family C101 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin thioesterase otulin / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0001 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Molecular Basis and Regulation of OTULIN-LUBAC Interaction.
著者: Elliott, P.R. / Nielsen, S.V. / Marco-Casanova, P. / Fiil, B.K. / Keusekotten, K. / Mailand, N. / Freund, S.M. / Gyrd-Hansen, M. / Komander, D.
履歴
登録2014年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_site / symmetry
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_site.details / _symmetry.Int_Tables_number
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin thioesterase otulin
D: Ubiquitin thioesterase otulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9587
ポリマ－44,8524
非ポリマー1063
水5,062281
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin thioesterase otulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4623
ポリマ－22,4262
非ポリマー351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area9850 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
D: Ubiquitin thioesterase otulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4974
ポリマ－22,4262
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area9900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.049, 64.049, 172.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 20099.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31,ZIBRA / プラスミド: pOPINB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin thioesterase otulin / Deubiquitinating enzyme otulin / OTU domain-containing deubiquitinase with linear linkage ...Deubiquitinating enzyme otulin / OTU domain-containing deubiquitinase with linear linkage specificity / Ubiquitin thioesterase Gumby / Deubiquitinating enzyme otulin / OTU domain-containing deubiquitinase with linear linkage specificity / Ubiquitin thioesterase Gumby


分子量: 2326.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96BN8, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4 / 詳細: 32% PEG 6000, 1M LiCl, 100 mM Tris pH 8.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→55.47 Å / Num. obs: 26916 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OYJ

4oyj


解像度: 2.0001→55.468 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2368 1345 5.04 %Random selection
Rwork0.2005 ---
obs0.2024 26676 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0001→55.468 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2955 0 3 281 3239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6134122
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.811160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003553
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.07150.26851250.2342536X-RAY DIFFRACTION99
2.0715-2.15450.30581310.23092514X-RAY DIFFRACTION99
2.1545-2.25250.30471300.2232527X-RAY DIFFRACTION99
2.2525-2.37130.30931220.21992543X-RAY DIFFRACTION99
2.3713-2.51990.23421260.21742532X-RAY DIFFRACTION99
2.5199-2.71440.26891310.2252528X-RAY DIFFRACTION99
2.7144-2.98760.23861510.2192495X-RAY DIFFRACTION99
2.9876-3.41980.2621390.20862535X-RAY DIFFRACTION99
3.4198-4.30840.18121440.16752559X-RAY DIFFRACTION100
4.3084-55.48960.20521460.17412562X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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