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万見
- PDB-4oy4: calcium-free CaMPARI v0.2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oy4
タイトルcalcium-free CaMPARI v0.2
要素Chimera protein of Calmodulin, GPF-like protein EosFP, and Myosin light chain kinase
キーワードCalcium Binding / Fluorescent / Transferase / calcium / fluorescent protein / photoconversion / integrator / engineered protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : ...regulation of store-operated calcium channel activity / : / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / positive regulation of DNA binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / protein phosphatase activator activity / postsynaptic cytosol / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel regulator activity / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / bioluminescence / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / calcium-mediated signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to type II interferon / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / kinase activity / myelin sheath / growth cone / protein autophosphorylation / vesicle / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin subtype 2 ...Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-1 / Green to red photoconvertible GFP-like protein EosFP / Myosin light chain kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Lobophyllia hemprichii (オオハナガタサンゴ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Fosque, B.F. / Schreiter, E.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Neural circuits. Labeling of active neural circuits in vivo with designed calcium integrators.
著者: Fosque, B.F. / Sun, Y. / Dana, H. / Yang, C.T. / Ohyama, T. / Tadross, M.R. / Patel, R. / Zlatic, M. / Kim, D.S. / Ahrens, M.B. / Jayaraman, V. / Looger, L.L. / Schreiter, E.R.
履歴
登録2014年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_torsion / refine_hist / struct_conn / struct_keywords
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_keywords.text
改定 2.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Calmodulin, GPF-like protein EosFP, and Myosin light chain kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6655
ポリマ－47,2891
非ポリマー3764
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.670, 68.670, 172.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Chimera protein of Calmodulin, GPF-like protein EosFP, and Myosin light chain kinase / CaM


分子量: 47289.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Lobophyllia hemprichii (オオハナガタサンゴ), (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): T7 Express
参照: UniProt: P62161, UniProt: Q5S6Z9, UniProt: Q6LDG3, UniProt: P0DP29*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.88 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350, 10 mM EGTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月16日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→57.59 Å / Num. obs: 27700 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 13.4

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.03→53.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 3.715 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23519 1389 5 %RANDOM
Rwork0.19613 ---
obs0.1981 26240 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.229 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.03→53.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2728 0 22 104 2854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0192827
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022617
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0061.9663804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9563.0026049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1865336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.42924.326141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.17415507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8291516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.029→2.082 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 85 -
Rwork0.216 1901 -
obs--99.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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