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- PDB-1q8z: The apoenzyme structure of the yeast SR protein kinase, Sky1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q8z
タイトルThe apoenzyme structure of the yeast SR protein kinase, Sky1p
要素SR Protein Kinase
キーワードTRANSFERASE / disallowed / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular monoatomic cation homeostasis / intracellular monoatomic ion homeostasis / mRNA splice site recognition / regulation of mRNA processing / stress granule disassembly / regulation of cell size / spliceosomal complex assembly / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity ...intracellular monoatomic cation homeostasis / intracellular monoatomic ion homeostasis / mRNA splice site recognition / regulation of mRNA processing / stress granule disassembly / regulation of cell size / spliceosomal complex assembly / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic stress granule / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHANOL / Serine/threonine-protein kinase SKY1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Nolen, B. / Ngo, J. / Chakrabarti, S. / Vu, D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Nucleotide-Induced Conformational Changes in the Saccharomyces cerevisiae SR Protein Kinase, Sky1p, Revealed by X-Ray Crystallography
著者: Nolen, B. / Ngo, J. / Chakrabarti, S. / Vu, D. / Adams, J.A. / Ghosh, G.
履歴
登録2003年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE 137 amino acids truncated from N-terminus, RESIDUES 305-538 WERE DELETED AND REPLACED WITH VAL-ASP

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SR Protein Kinase
B: SR Protein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4308
ポリマ－86,0502
非ポリマー3806
水2,396133
1
A: SR Protein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2154
ポリマ－43,0251
非ポリマー1903
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SR Protein Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2154
ポリマ－43,0251
非ポリマー1903
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.990, 88.701, 135.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SR Protein Kinase


分子量: 43025.066 Da / 分子数: 2 / 断片: Sky1pdeltaN(137)deltaS / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SKY1 / プラスミド: PET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLyS
参照: UniProt: Q03656, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-MOH / METHANOL / メタノ-ル


分子量: 32.042 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.76 %
結晶化温度: 298 K / pH: 4.5
詳細: 1.5M (NH4)2SO4, 100mM Na Acetate pH 4.5, 15% Ethylene Glycol. Crystals then dialyzed into 30% PEG 400 and 100mM Na Acetate pH 4.5, hanging drop, crystals soaked into low salt buffer, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Nolen, B., (2001) Nat.Struct.Biol., 8, 176.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
20.0066 mMATP1drop
30.0017 mM1dropMg2+
41.5 Mammonium sulfate1reservoir
515 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
610 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 94 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→20 Å / Num. all: 37306 / Num. obs: 34172 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / % possible all: 85.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 198041 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.6 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 2.39

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
XTALVIEW精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化開始モデル: PDB code 1HOW

1how


解像度: 2.35→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 1424 -
Rwork0.221 --
all-37319 -
obs-34172 91.6 %
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.814 Å20 Å20 Å2
2--5.444 Å20 Å2
3---5.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5788 0 18 137 5943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8692.5
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2moh_edo.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 28641 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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