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- PDB-4owp: Crystal structure of rpn11 in a heterodimer complex with rpn8, re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4owp
タイトルCrystal structure of rpn11 in a heterodimer complex with rpn8, representing the active portion of the proteasome lid.
要素
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN11
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN8
キーワードHYDROLASE / proteasome / deubiquitination / ubiquitin / metalloprotease / zinc / MPN domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / proteasome storage granule assembly / peroxisome fission / mitochondrial fission / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A ...Metalloprotease DUBs / proteasome storage granule assembly / peroxisome fission / mitochondrial fission / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / proteasome binding / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein deubiquitination / Ub-specific processing proteases / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / proteasome complex / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / mitochondrion / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain ...Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Yu, Z. / Mansour, W. / Nakasone, M.A. / Glickman, M.H. / Dvir, H.
資金援助 イスラエル, 米国, 2件
組織認可番号国
Marie Curie330879 イスラエル
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095755 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of rpn11 in a heterodimer complex with rpn8, representing the active portion of the proteasome lid.In preparation.
著者: Yu, Z. / Mansour, W. / Nakasone, M.A. / Pick, E. / Glickman, M.H. / Dvir, H.
履歴
登録2014年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / struct / struct_keywords
Item: _citation.title / _struct.title / _struct_keywords.text
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8833
ポリマ－47,8182
非ポリマー651
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area16000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.388, 70.388, 199.648
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The Rpn11-Rpn8 heterodimer in the assymeteric unit is also the minimal active assembly

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 21023.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: O5360,RPN8,YOR261C / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 - Rossetta / 参照: UniProt: Q08723
#2: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN11 / Protein MPR1


分子量: 26793.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MPR1,RPN11,YFR004W / プラスミド: pETDUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 - Rossetta / 参照: UniProt: P43588
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 10% PEG 5000, 5% Tacsimate, 0.1 M Hepes pH 7.0 / PH範囲: 7.0 - 7.5 / Temp details: constant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年1月21日 / 詳細: Osmic Confocal Max-Flux? Cu/Cr DW
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→40 Å / Num. obs: 21697 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 16.7 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Χ2: 1.042 / Net I/av σ(I): 21.188 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 362134
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.35-2.399.90.811.729320.92988.4
2.39-2.43110.83610580.94496.1
2.43-2.4813.20.84110170.96298.4
2.48-2.5315.30.75910730.98598.5
2.53-2.59170.70210591.0199
2.59-2.65180.67210601.00398.9
2.65-2.7118.30.60310741.05398.8
2.71-2.7918.30.51110541.07399.1
2.79-2.8718.30.43210711.08599.2
2.87-2.9618.30.37910951.09199.3
2.96-3.0718.20.29910781.09799.4
3.07-3.1918.30.21710741.10399.2
3.19-3.3318.10.18211061.08799.5
3.33-3.5118.10.15210751.0699.6
3.51-3.7317.90.11811051.05499.7
3.73-4.0217.80.10211001.00599.6
4.02-4.4217.50.08111191.02199.7
4.42-5.0617.30.0711381.013100
5.06-6.3716.80.07211571.063100
6.37-4015.10.05712521.06198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudio2.2.3 b2データ収集
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER2.5.5位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→28.763 Å / FOM work R set: 0.8092 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2421 1116 5.18 %
Rwork0.1883 20416 -
obs0.191 21532 98.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.71 Å2 / Biso mean: 40.91 Å2 / Biso min: 19.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→28.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2676 0 1 127 2804
Biso mean--32.49 40.14 -
残基数----336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0773681
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073420
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4191008
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.45690.33451430.25312395253897
2.4569-2.58640.29241410.22592492263399
2.5864-2.74830.2551380.212512265099
2.7483-2.96030.29911330.21692531266499
2.9603-3.25780.27671280.2062546267499
3.2578-3.72840.19941500.179225662716100
3.7284-4.69410.22521420.16212600274299
4.6941-28.76480.22691410.178727742915100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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