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- PDB-4o8y: Zinc-free Rpn11 in complex with Rpn8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o8y
タイトルZinc-free Rpn11 in complex with Rpn8
要素
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN11
  • 26S proteasome regulatory subunit RPN8
キーワードHYDROLASE / MPN JAMM / deubiquitinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / proteasome storage granule assembly / peroxisome fission / mitochondrial fission / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A ...Metalloprotease DUBs / proteasome storage granule assembly / peroxisome fission / mitochondrial fission / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / proteasome binding / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein deubiquitination / Ub-specific processing proteases / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / proteasome complex / metallopeptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / mitochondrion / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain ...Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Worden, E.J. / Padovani, C. / Martin, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structure of the Rpn11-Rpn8 dimer reveals mechanisms of substrate deubiquitination during proteasomal degradation.
著者: Worden, E.J. / Padovani, C. / Martin, A.
履歴
登録2013年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月26日Group: Database references
改定 1.22014年3月19日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome regulatory subunit RPN8
B: 26S proteasome regulatory subunit RPN11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,23823
ポリマ－47,9352
非ポリマー1,30321
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7590 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area16930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.405, 70.405, 198.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN8


分子量: 21040.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN8, YOR261C, O5360 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08723
#2: タンパク質 26S proteasome regulatory subunit RPN11


分子量: 26893.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPN11, MPR1, YFR004W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43588
#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG8000, 30% ethylene glycol, and 100 mM HEPES (pH7.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月4日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 37562 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 20.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Χ2: 0.986 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
1.95-1.981218090.9041100
1.98-2.0212.118440.91411000.807
2.02-2.0612.118380.94211000.646
2.06-2.11218300.9711000.531
2.1-2.1512.118340.96811000.464
2.15-2.212.118640.99211000.401
2.2-2.2512.118291.06711000.336
2.25-2.3112.118511.0411000.282
2.31-2.3812.118421.01911000.264
2.38-2.4612.118591.04511000.227
2.46-2.541218591.02911000.181
2.54-2.6512.118651.01511000.148
2.65-2.771218741.01111000.122
2.77-2.9112.118771.01811000.099
2.91-3.11218840.97911000.076
3.1-3.3311.918920.95511000.058
3.33-3.6711.919051.18411000.056
3.67-4.211.819281.2411000.05
4.2-5.2911.519580.83611000.036
5.29-5010.821200.595199.80.03

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4F70, 2O95

4f70

2o95


解像度: 1.95→40.615 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.8841 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 18.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2094 2000 5.76 %Random 10% of observed
Rwork0.1626 ---
obs0.1652 34734 92.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 135.71 Å2 / Biso mean: 30.8519 Å2 / Biso min: 5.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→40.615 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2697 0 84 271 3052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132826
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3853779
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007477
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8841049
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9502-1.9990.2198890.1891455154459
1.999-2.0530.27951270.18512077220485
2.053-2.11340.20261410.17972307244893
2.1134-2.18160.2221440.16862369251395
2.1816-2.25960.21841440.16342347249195
2.2596-2.35010.21851440.15812346249094
2.3501-2.4570.19451400.16782304244493
2.457-2.58650.22251450.16532371251695
2.5865-2.74850.27381470.1682394254195
2.7485-2.96070.19451460.16532420256696
2.9607-3.25850.21651510.15422467261898
3.2585-3.72980.20331560.149925552711100
3.7298-4.6980.18581590.13942581274099
4.698-40.62330.19521670.18312741290899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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