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- PDB-4orc: Crystal structure of mammalian calcineurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4orc
タイトルCrystal structure of mammalian calcineurin
要素
  • Calcineurin subunit B type 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform
キーワードHYDROLASE/METAL BINDING PROTEIN / Calmodulin-binding / HYDROLASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / positive regulation of lysosome organization / calcineurin complex ...calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / positive regulation of lysosome organization / calcineurin complex / calcineurin-mediated signaling / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / ROBO receptors bind AKAP5 / lymphangiogenesis / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / calcium-ion regulated exocytosis / myelination in peripheral nervous system / protein phosphatase 2B binding / axon extension / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of synaptic vesicle endocytosis / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / T cell homeostasis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of insulin secretion / Calcineurin activates NFAT / T cell differentiation / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / skeletal muscle fiber development / T cell proliferation / dephosphorylation / T-tubule / T cell activation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein dephosphorylation / learning / response to cytokine / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / T cell mediated cytotoxicity / sarcolemma / memory / Z disc / positive regulation of protein localization to nucleus / protein import into nucleus / Ca2+ pathway / heart development / postsynapse / protein dimerization activity / calmodulin binding / protein domain specific binding / protein phosphorylation / glutamatergic synapse / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform / Calcineurin subunit B type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ma, L. / Li, S.J. / Wang, J. / Wu, J.W. / Wang, Z.X.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Cooperative autoinhibition and multi-level activation mechanisms of calcineurin
著者: Li, S.J. / Ma, L. / Wang, J. / Lu, C. / Wang, J. / Wu, J.W. / Wang, Z.X.
履歴
登録2014年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9649
ポリマ－80,5872
非ポリマー3777
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5910 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area23730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.200, 110.200, 282.488
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit beta isoform


分子量: 61264.473 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALNA2, CALNB, CNA2, PPP3CB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16298, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 19322.904 Da / 分子数: 1 / 断片: regulatory subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNA2, CNB, PPP3R1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63098

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非ポリマー , 5種, 48分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.96 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 100mM MES, pH 6.1, 10% PEG3350, 0.2M CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月12日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 28850 / Num. obs: 28655 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 45.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1410 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AUI

1aui


解像度: 2.7→39.538 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 1453 5.07 %RANDOM
Rwork0.2153 ---
obs0.2176 28655 99.55 %-
all-28850 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 6.932 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-38.5145 Å2-0 Å20 Å2
2--38.5145 Å2-0 Å2
3---0.1925 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→39.538 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4380 0 11 41 4432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094491
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2056081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6441676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085655
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005798
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7-2.79650.35911390.3128261498
2.7965-2.90840.34081580.30082646100
2.9084-3.04080.32421540.2832652100
3.0408-3.2010.28631230.27042698100
3.201-3.40150.34631560.2819262898
3.4015-3.66390.26461510.23022709100
3.6639-4.03230.25341500.20752702100
4.0323-4.6150.21891300.16092770100
4.615-5.81150.23511420.18192799100
5.8115-39.54270.19161500.17642984100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1509-0.15230.03380.54940.42320.5389-0.02510.1544-0.0156-0.21910.072-0.2263-0.09210.1478-0.06860.308-0.08360.11870.2061-0.0340.203227.2785-29.0845-7.6464
20.6055-0.0059-0.10490.4189-0.10911.0884-0.00290.0297-0.026-0.0724-0.0891-0.04040.06230.09470.02740.0752-0.01640.07060.062-0.02620.068420.0835-29.80418.2565
32.2169-0.1850.05830.76580.15511.42820.0393-0.3018-0.29230.0872-0.15870.02290.27740.07180.09510.1857-0.04110.03610.14470.02350.144115.2678-38.776236.3137
40.6464-0.15660.28450.70950.01680.988-0.0005-0.082-0.12780.0186-0.09060.14750.203-0.20210.10730.1181-0.05570.04490.0872-0.08190.10764.9824-37.330529.4003
51.1475-1.0102-0.75711.07370.74790.5306-0.2416-0.0609-0.3640.13410.04740.23250.20720.04190.1540.2815-0.00790.08730.2475-0.06020.242822.0116-54.23090.3737
62.1362-0.2717-1.02191.43130.06726.87450.01650.0916-0.0927-0.1819-0.053-0.00970.0901-0.08530.0080.11950.0204-0.05190.2377-0.08370.290849.3034-70.7409-23.9625
70.47550.7015-0.27361.28470.02070.87830.0488-0.1546-0.40950.0485-0.05630.12590.3414-0.0377-0.01690.23960.01950.05140.2359-0.04370.409742.0732-79.0294-18.2716
80.169-0.20940.16261.05320.64051.0498-0.00790.0393-0.41510.0333-0.09590.37660.1368-0.23040.21050.1528-0.0130.03150.2596-0.15090.481528.19-70.3775-19.7356
91.5-0.22870.12051.5928-0.3091.4203-0.0701-0.0920.0162-0.0165-0.07860.16760.0319-0.07210.10590.15970.0270.03760.2479-0.05660.21840.4535-66.536-19.3096
100.6423-0.5522-0.16651.0042-0.0580.26670.01930.0309-0.00440.01160.0622-0.12930.09280.1606-0.00810.2512-0.00770.07060.2554-0.14230.242238.9715-56.3146-10.8042
110.6575-0.4002-0.44470.77150.41321.3175-0.0113-0.04920.00910.11710.0805-0.0768-0.0060.02470.22830.1989-0.02820.07730.2166-0.14070.231825.9026-47.0621-10.5413
120.1967-0.04790.0791.73151.03180.77580.0444-0.09530.05010.17220.0359-0.0829-0.00230.1716-0.03770.2522-0.01420.00450.4299-0.21080.286738.9187-49.0541-5.2293
131.94340.46280.51141.0843-0.15881.9935-0.1316-0.31380.14030.3719-0.01680.04590.0415-0.08810.0650.4640.12920.06130.44-0.00790.297740.07-65.6719-3.2612
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 13:51)A13 - 51
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 52:218)A52 - 218
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 219:256)A219 - 256
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 257:334)A257 - 334
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 335:421)A335 - 421
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 4:15)B4 - 15
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 16:29)B16 - 29
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 30:61)B30 - 61
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 62:86)B62 - 86
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 87:98)B87 - 98
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 99:148)B99 - 148
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 149:159)B149 - 159
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 160:169)B160 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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