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- PDB-4olz: Crystal structure of antibody VRC07-G54W in complex with clade A/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4olz
タイトルCrystal structure of antibody VRC07-G54W in complex with clade A/E 93TH057 HIV-1 gp120 core
要素
  • Antigen binding fragment of heavy chain: Antibody VRC01
  • Antigen binding fragment of light chain: Antibody VRC01
  • Envelope glycoprotein gp160
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VRC07 antibody / Passive transfer / Neutralization / In vivo protection / Autoreactivity / Lentiviral infection / Enhanced potency / HIV-1 gp120 / VRC07-G54W / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / positive regulation of establishment of T cell polarity / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / Immunoglobulins ...HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kwon, Y.D. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2014
タイトル: Enhanced Potency of a Broadly Neutralizing HIV-1 Antibody In Vitro Improves Protection against Lentiviral Infection In Vivo.
著者: Rudicell, R.S. / Kwon, Y.D. / Ko, S.Y. / Pegu, A. / Louder, M.K. / Georgiev, I.S. / Wu, X. / Zhu, J. / Boyington, J.C. / Chen, X. / Shi, W. / Yang, Z.Y. / Doria-Rose, N.A. / McKee, K. / ...著者: Rudicell, R.S. / Kwon, Y.D. / Ko, S.Y. / Pegu, A. / Louder, M.K. / Georgiev, I.S. / Wu, X. / Zhu, J. / Boyington, J.C. / Chen, X. / Shi, W. / Yang, Z.Y. / Doria-Rose, N.A. / McKee, K. / O'Dell, S. / Schmidt, S.D. / Chuang, G.Y. / Druz, A. / Soto, C. / Yang, Y. / Zhang, B. / Zhou, T. / Todd, J.P. / Lloyd, K.E. / Eudailey, J. / Roberts, K.E. / Donald, B.R. / Bailer, R.T. / Ledgerwood, J. / Mullikin, J.C. / Shapiro, L. / Koup, R.A. / Graham, B.S. / Nason, M.C. / Connors, M. / Haynes, B.F. / Rao, S.S. / Roederer, M. / Kwong, P.D. / Mascola, J.R. / Nabel, G.J.
履歴
登録2014年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年6月2日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Envelope glycoprotein gp160
H: Antigen binding fragment of heavy chain: Antibody VRC01
L: Antigen binding fragment of light chain: Antibody VRC01
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,57913
ポリマ－87,3673
非ポリマー2,21210
水4,342241
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint17 kcal/mol
Surface area35500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.911, 75.581, 198.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein gp160


分子量: 39211.434 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 43-122, 201-303, 325-486 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: 93TH057 / 解説: HIV-1 gp120 with leader sequence / 遺伝子: Env, pol / プラスミド: pVRC8400 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q0ED31
#2: 抗体 Antigen binding fragment of heavy chain: Antibody VRC01


分子量: 25053.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Codon-optimized human antibody heavy chain of VRC01 / 遺伝子: Heavy chain / プラスミド: pVRC8400 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Antigen binding fragment of light chain: Antibody VRC01


分子量: 23102.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Codon-optimized human antibody light chain of VRC01 / 遺伝子: Light chain / プラスミド: pVRC8400 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE V1/V2 REGIONS IN CHAIN G WAS REPLACED BY G81, G82. THE V3 REGION IN CHAIN G WAS REPLACED BY THE ...THE V1/V2 REGIONS IN CHAIN G WAS REPLACED BY G81, G82. THE V3 REGION IN CHAIN G WAS REPLACED BY THE REMAINING LINKER GGSGSG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 14% PEG 4000, 0.2M Sodium Acetate, 0.1M Tris 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 60390 / Num. obs: 44387 / % possible obs: 73.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.751 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.615 / % possible all: 40.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3NGB

3ngb


解像度: 2.1→24.993 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 1998 4.52 %
Rwork0.2034 --
obs0.2057 44229 73.19 %
all-60430 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.993 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6041 0 140 241 6422
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046387
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8128674
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0162312
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032982
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041113
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.15290.3912760.27611623X-RAY DIFFRACTION40
2.1529-2.21110.3056900.26371895X-RAY DIFFRACTION47
2.2111-2.27610.3138980.2612081X-RAY DIFFRACTION51
2.2761-2.34960.34591090.26132286X-RAY DIFFRACTION56
2.3496-2.43350.34331210.2642567X-RAY DIFFRACTION63
2.4335-2.53080.30491310.26042769X-RAY DIFFRACTION68
2.5308-2.64590.32991390.26572914X-RAY DIFFRACTION72
2.6459-2.78520.31431420.25973034X-RAY DIFFRACTION74
2.7852-2.95940.31821480.26793107X-RAY DIFFRACTION76
2.9594-3.18750.2881610.23643398X-RAY DIFFRACTION82
3.1875-3.50750.30571830.22073868X-RAY DIFFRACTION94
3.5075-4.01330.23991950.18644116X-RAY DIFFRACTION99
4.0133-5.04940.20791970.15434205X-RAY DIFFRACTION100
5.0494-24.99470.18472080.17294368X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.936-0.9313-0.33293.8964-1.46323.8855-0.1143-0.09230.2213-0.13810.0004-0.72550.2110.44240.09990.2303-0.02420.06790.3936-0.07680.37133.392280.85776.5513
22.4709-0.7717-1.03483.3868-0.01044.2717-0.17230.428-0.2673-0.2850.03250.2770.6031-0.65960.07540.2613-0.13920.01660.4415-0.10210.29810.854979.03264.5193
33.6785-0.9877-0.65882.47930.52292.9756-0.0370.06420.05870.06180.01680.0365-0.31-0.2369-0.00290.2431-0.01770.00110.2545-0.00110.18235.675695.019326.9943
44.7262-0.3710.01512.72370.35313.24840.1246-0.4178-0.07380.3895-0.11210.21070.4328-0.2353-0.0050.3154-0.04580.06040.2207-0.02380.2875-21.926795.336159.3976
53.6088-0.3024-2.95271.2202-0.0868.8238-0.1005-0.103-0.04940.12990.0217-0.19960.10270.24720.08480.2001-0.0002-0.03910.188-0.00150.273313.083284.840745.9087
65.63481.28761.71122.1204-0.00883.6220.00790.164-0.1518-0.15830.16010.38740.3763-0.0208-0.15580.4804-0.0038-0.02460.1515-0.00060.3021-15.052480.891160.0609
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN G AND ( RESID 44:252 OR RESID 474:492 ) )G44 - 252
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN G AND ( RESID 44:252 OR RESID 474:492 ) )G474 - 492
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN G AND RESID 253:473 )G253 - 473
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN H AND RESID 1:118 )H1 - 118
5X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN H AND RESID 119:213 )H119 - 213
6X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN L AND RESID 3:108 )L3 - 108
7X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN L AND RESID 109:212 )L109 - 212

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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