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- PDB-4oii: West Nile Virus NS1 in complex with neutralizing 22NS1 antibody Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oii
タイトルWest Nile Virus NS1 in complex with neutralizing 22NS1 antibody Fab
要素
  • Heavy Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody
  • Light Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody
  • NON-STRUCTURAL PROTEIN NS1
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / West Nile Virus / ANTIBODY / FAB / NEUTRALIZING / FLAVIVIRUS / NON-STRUCTURAL PROTEIN / NS1 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / virus-mediated perturbation of host defense response / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種West Nile virus (西ナイルウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Edeling, M.A. / Fremont, D.H. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis of Flavivirus NS1 assembly and antibody recognition.
著者: Edeling, M.A. / Diamond, M.S. / Fremont, D.H.
履歴
登録2014年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22014年4月23日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NON-STRUCTURAL PROTEIN NS1
B: NON-STRUCTURAL PROTEIN NS1
L: Light Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody
H: Heavy Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody
M: Light Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody
I: Heavy Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,4736
ポリマ－135,4736
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14270 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area48590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)215.869, 49.546, 130.075
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-304-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN L AND (RESSEQ 1:213 )
211CHAIN M AND (RESSEQ 1:213 )
112CHAIN H AND (RESSEQ 1:53 OR RESSEQ 153:185 OR RESSEQ...
212CHAIN I AND (RESSEQ 1:53 OR RESSEQ 153:185 OR RESSEQ...
113CHAIN A AND (RESSEQ 176:352 )
213CHAIN B AND (RESSEQ 176:352 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 NON-STRUCTURAL PROTEIN NS1


分子量: 20872.318 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 963-1143 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) West Nile virus (西ナイルウイルス)
プラスミド: pet21(a)+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: U3N977, UniProt: Q9Q6P4*PLUS
#2: 抗体 Light Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody


分子量: 23536.924 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Heavy Chain of Fab fragment of 22NS1 Antibody


分子量: 23327.080 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 9 mg/mL in 8% PEG 8K, 0.1 M sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 28187 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.113.80.6981100
3.11-3.233.80.5251100
3.23-3.383.80.3751100
3.38-3.563.80.2711100
3.56-3.783.80.1981100
3.78-4.073.80.151100
4.07-4.483.80.091100
4.48-5.133.80.0661100
5.13-6.463.70.0721100
6.46-503.60.0571100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→49.467 Å / SU ML: 0.87 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 26.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2652 1428 5.07 %
Rwork0.2137 --
obs0.2163 28182 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.485 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8234 Å2-0 Å211.1203 Å2
2---1.3908 Å2-0 Å2
3---9.2142 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.467 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9388 0 0 67 9455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039640
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68213116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6763450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031678
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11L1655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12M1655X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
21H1517X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22I1517X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
31A1398X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B1398X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.10680.35131410.27932636X-RAY DIFFRACTION99
3.1068-3.23120.34941370.25332607X-RAY DIFFRACTION100
3.2312-3.37820.2961460.23692665X-RAY DIFFRACTION100
3.3782-3.55630.29351380.23232664X-RAY DIFFRACTION100
3.5563-3.7790.27271470.2092649X-RAY DIFFRACTION100
3.779-4.07070.23181360.19642676X-RAY DIFFRACTION100
4.0707-4.48010.21741450.17382671X-RAY DIFFRACTION100
4.4801-5.12780.20361390.17232661X-RAY DIFFRACTION100
5.1278-6.45820.25521450.21172715X-RAY DIFFRACTION100
6.4582-49.47350.30521540.24322810X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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