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- PDB-4od2: Crystal structure of the Fab fragment of an anti-DR5 antibody bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4od2
タイトルCrystal structure of the Fab fragment of an anti-DR5 antibody bound to DR5
要素
  • Fab fragment of drozitumab, heavy chain
  • Fab fragment of drozitumab, light chain
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10B
キーワードAPOPTOSIS/IMMUNE SYSTEM / IgG / Fab fragment / CRD / TNFSF / APOPTOSIS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / defense response to tumor cell ...TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / defense response to tumor cell / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / RIPK1-mediated regulated necrosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / response to endoplasmic reticulum stress / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to mechanical stimulus / signaling receptor activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region ...Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hymowitz, S.G. / Compaan, D.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2008
タイトル: Structural and functional analysis of the interaction between the agonistic monoclonal antibody Apomab and the proapoptotic receptor DR5.
著者: Adams, C. / Totpal, K. / Lawrence, D. / Marsters, S. / Pitti, R. / Yee, S. / Ross, S. / Deforge, L. / Koeppen, H. / Sagolla, M. / Compaan, D. / Lowman, H. / Hymowitz, S. / Ashkenazi, A.
履歴
登録2014年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab fragment of drozitumab, light chain
B: Fab fragment of drozitumab, heavy chain
S: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3593
ポリマ－59,3593
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5010 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area24660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.317, 128.317, 68.386
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: 抗体 Fab fragment of drozitumab, light chain


分子量: 22418.611 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Fab fragment of drozitumab, heavy chain


分子量: 24451.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10B / Death receptor 5 / TNF-related apoptosis-inducing ligand receptor 2 / TRAIL receptor 2 / TRAIL-R2


分子量: 12488.968 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 73-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Death receptor 5, DR5, KILLER, TNFRSF10B, TRAILR2, TRICK2, UNQ160/PRO186, ZTNFR9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi5 cells / 参照: UniProt: O14763

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.08 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein (7mg/mL in 20 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl) was mixed with equal volume of well solution (30% PEG 4K, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2M MgCl2), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 10908 / Num. obs: 10792 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.39 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 1741 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 8FAB

8fab


解像度: 3.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.829 / SU B: 73.538 / SU ML: 0.566 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.654 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30463 1060 10.1 %RANDOM
Rwork0.24115 ---
all0.24763 10792 --
obs0.24763 10792 97.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 111.762 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.75 Å2-4.37 Å20 Å2
2---8.75 Å20 Å2
3---13.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3896 0 0 0 3896
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.023994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2261.9495441
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0875514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.4124.167156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.05215611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8161519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2601
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213029
LS精密化 シェル解像度: 3.201→3.266 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 52 -
Rwork0.333 501 -
obs--91.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7918-0.70720.1971.4266-0.73526.9440.33210.82760.4255-0.9922-0.1684-0.61730.298-0.0043-0.16371.06620.09730.28650.77880.07650.3703-0.898593.49634.6691
29.586-8.3671-2.15788.20913.46443.92650.96620.81812.8628-1.6317-0.8042-2.1391-0.9343-0.4374-0.1621.317-0.1091-0.03961.32470.28481.2582-13.9792115.0678-14.9912
35.7654-2.17230.33997.1276-1.37183.90710.0694-0.23310.05450.0133-0.19251.2393-0.1363-0.09910.12310.3171-0.0387-0.05650.3806-0.12090.4547-17.243698.607318.1501
41.6630.4423.10967.21393.12159.6908-0.58680.57640.287-1.73750.2621.1032-0.7272-0.93750.32481.1113-0.1754-0.58062.40010.08841.2736-31.3972111.2662-16.2646
511.4991.4372-3.06152.98420.23091.44680.2592-0.6347-0.02760.4608-0.3933-0.547-0.0229-0.19140.13410.6762-0.0634-0.13310.51670.07490.563415.377393.662325.0819
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 109
2X-RAY DIFFRACTION2A110 - 209
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4B123 - 222
5X-RAY DIFFRACTION5S22 - 122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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