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- PDB-4nug: Crystal structure of HIV-1 broadly neutralizing antibody PGT151 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nug
タイトルCrystal structure of HIV-1 broadly neutralizing antibody PGT151
要素
  • PGT151 heavy chain
  • PGT151 light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / immunoglobulin / Fab fragment / HIV Envelope
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / adaptive immune response / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type ...: / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ig-like domain-containing protein / IgG H chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8617 Å
データ登録者Blattner, C. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2014
タイトル: Structural delineation of a quaternary, cleavage-dependent epitope at the gp41-gp120 interface on intact HIV-1 Env trimers.
著者: Claudia Blattner / Jeong Hyun Lee / Kwinten Sliepen / Ronald Derking / Emilia Falkowska / Alba Torrents de la Peña / Albert Cupo / Jean-Philippe Julien / Marit van Gils / Peter S Lee / ...著者: Claudia Blattner / Jeong Hyun Lee / Kwinten Sliepen / Ronald Derking / Emilia Falkowska / Alba Torrents de la Peña / Albert Cupo / Jean-Philippe Julien / Marit van Gils / Peter S Lee / Wenjie Peng / James C Paulson / Pascal Poignard / Dennis R Burton / John P Moore / Rogier W Sanders / Ian A Wilson / Andrew B Ward /
要旨: All previously characterized broadly neutralizing antibodies to the HIV-1 envelope glycoprotein (Env) target one of four major sites of vulnerability. Here, we define and structurally characterize a ...All previously characterized broadly neutralizing antibodies to the HIV-1 envelope glycoprotein (Env) target one of four major sites of vulnerability. Here, we define and structurally characterize a unique epitope on Env that is recognized by a recently discovered family of human monoclonal antibodies (PGT151-PGT158). The PGT151 epitope is comprised of residues and glycans at the interface of gp41 and gp120 within a single protomer and glycans from both subunits of a second protomer and represents a neutralizing epitope that is dependent on both gp120 and gp41. Because PGT151 binds only to properly formed, cleaved trimers, this distinctive property, and its ability to stabilize Env trimers, has enabled the successful purification of mature, cleaved Env trimers from the cell surface as a complex with PGT151. Here we compare the structural and functional properties of membrane-extracted Env trimers from several clades with those of the soluble, cleaved SOSIP gp140 trimer.
履歴
登録2013年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PGT151 light chain
H: PGT151 heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7104
ポリマ－50,1452
非ポリマー5652
水8,737485
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.645, 66.977, 84.552
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 PGT151 light chain


分子量: 24057.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TCD0
#2: 抗体 PGT151 heavy chain


分子量: 26087.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: S6BAM6
#3: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.03 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2
詳細: 40% PEG 3350, 0.1M phosphate-citrate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月11日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→33.5 Å / Num. all: 39140 / Num. obs: 39140 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 1.86→1.89 Å / 冗長度: 74.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Rsym value: 0.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FX7

2fx7


解像度: 1.8617→33.489 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2066 1957 5 %RANDOM
Rwork0.1589 ---
obs0.1613 39127 97.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8617→33.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 32 485 4005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063635
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0954923
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8161333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075542
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004631
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8617-1.90820.28861230.18652338X-RAY DIFFRACTION87
1.9082-1.95980.21931390.16832622X-RAY DIFFRACTION97
1.9598-2.01750.20021390.15642648X-RAY DIFFRACTION98
2.0175-2.08260.19331390.15472638X-RAY DIFFRACTION98
2.0826-2.1570.23071400.15342664X-RAY DIFFRACTION98
2.157-2.24330.23951400.17232667X-RAY DIFFRACTION98
2.2433-2.34540.23271400.16482654X-RAY DIFFRACTION98
2.3454-2.4690.24251400.16852659X-RAY DIFFRACTION98
2.469-2.62370.26731410.17312692X-RAY DIFFRACTION99
2.6237-2.82610.21081420.17542680X-RAY DIFFRACTION99
2.8261-3.11040.20621420.16912701X-RAY DIFFRACTION99
3.1104-3.560.19321420.15452714X-RAY DIFFRACTION99
3.56-4.48350.15861440.1342716X-RAY DIFFRACTION99
4.4835-33.49390.19721460.1562777X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6563-0.3157-0.02850.50080.08180.45130.1006-0.1879-0.2276-0.0411-0.03510.0407-0.02530.03790.04640.1329-0.0213-0.02280.19770.04520.16742.7534-33.70225.041
20.44560.28530.00480.2211-0.05530.08840.1725-0.127-0.22370.0257-0.1419-0.0472-0.07050.07560.01680.1348-0.01710.00490.17570.01390.1226.7443-27.789623.2006
32.0090.56610.18132.53670.34990.5324-0.0534-0.09270.1356-0.04840.04240.1107-0.04940.0509-0.00790.13440.01470.00140.1587-0.00110.13636.1389-25.214318.3121
43.4081.61330.21684.0838-0.28961.12310.0057-0.1160.01130.165-0.0686-0.1387-0.07950.17240.06660.15010.00570.01750.177-0.02210.099740.5676-25.004719.6178
50.25010.0157-0.09930.3256-0.27050.38920.0065-0.03640.012-0.08290.0320.0442-0.0459-0.07610.00630.10370.0025-0.0070.09450.00570.1078-0.5029-12.980213.4998
60.0553-0.06310.06380.2628-0.17780.1270.0652-0.04260.150.04730.04010.13550.0152-0.0570.01320.1558-0.02870.03660.1329-0.00140.17-4.1486-15.485218.1375
70.28710.138-0.09510.2617-0.03190.03150.06470.0375-0.0341-0.0508-0.0480.0006-0.01260.021400.14120.0204-0.01210.1133-0.01230.11934.5452-23.73534.4911
80.02280.07120.01990.22360.06230.01660.07720.0102-0.0494-0.3174-0.0116-0.169-0.08260.1724-0.00570.20140.05360.020.24080.03280.151936.8978-18.1066-2.3124
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'L' and (resseq 1:80)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'L' and (resseq 81:106)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'L' and (resseq 107:166)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'L' and (resseq 167:213)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'H' and (resseq 1:99)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'H' and (resseq 100:119)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'H' and (resseq 120:213)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'H' and (resseq 214:228)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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