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- PDB-4nr2: Crystal structure of STK4 (MST1) SARAH domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nr2
タイトルCrystal structure of STK4 (MST1) SARAH domain
要素Serine/threonine-protein kinase 4
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / SARAH domain / STK3 / MST2 / heptad repeat / STK4 / MST1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of hippo signaling / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / endocardium development / negative regulation of organ growth ...positive regulation of hepatocyte apoptotic process / regulation of cell differentiation involved in embryonic placenta development / cell differentiation involved in embryonic placenta development / primitive hemopoiesis / neural tube formation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of hippo signaling / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / endocardium development / negative regulation of organ growth / hippo signaling / Signaling by Hippo / organ growth / branching involved in blood vessel morphogenesis / hepatocyte apoptotic process / regulation of MAPK cascade / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of fat cell differentiation / canonical Wnt signaling pathway / keratinocyte differentiation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / protein serine/threonine kinase activator activity / central nervous system development / epithelial cell proliferation / protein tetramerization / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / protein import into nucleus / negative regulation of epithelial cell proliferation / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of protein phosphorylation / protein autophosphorylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein stabilization / intracellular signal transduction / nuclear body / protein phosphorylation / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / magnesium ion binding / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular ...Mst1 SARAH domain / C terminal SARAH domain of Mst1 / SARAH domain / SARAH domain profile. / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / : / p53-like tetramerisation domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Krojer, T. / Kopec, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of STK4 (MST1) SARAH domain
著者: Chaikuad, A. / Krojer, T. / Kopec, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2013年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase 4
B: Serine/threonine-protein kinase 4
C: Serine/threonine-protein kinase 4
D: Serine/threonine-protein kinase 4
E: Serine/threonine-protein kinase 4
F: Serine/threonine-protein kinase 4
G: Serine/threonine-protein kinase 4
H: Serine/threonine-protein kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,17418
ポリマ-49,5538
非ポリマー62110
4,017223
1
A: Serine/threonine-protein kinase 4
B: Serine/threonine-protein kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6997
ポリマ-12,3882
非ポリマー3105
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area7300 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein kinase 4
D: Serine/threonine-protein kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4503
ポリマ-12,3882
非ポリマー621
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7480 Å2
手法PISA
3
E: Serine/threonine-protein kinase 4
F: Serine/threonine-protein kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5124
ポリマ-12,3882
非ポリマー1242
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7320 Å2
手法PISA
4
G: Serine/threonine-protein kinase 4
H: Serine/threonine-protein kinase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5124
ポリマ-12,3882
非ポリマー1242
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.260, 63.750, 144.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17A
27H
18B
28C
19B
29D
110B
210E
111B
211F
112B
212G
113B
213H
114C
214D
115C
215E
116C
216F
117C
217G
118C
218H
119D
219E
120D
220F
121D
221G
122D
222H
123E
223F
124E
224G
125E
225H
126F
226G
127F
227H
128G
228H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUALAALAAA434 - 4795 - 50
21GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
12SERSERLYSLYSAA-1 - 4801 - 51
22SERSERLYSLYSCC-1 - 4801 - 51
13ASPASPALAALAAA432 - 4793 - 50
23ASPASPALAALADD432 - 4793 - 50
14SERSERLYSLYSAA-1 - 4801 - 51
24SERSERLYSLYSEE-1 - 4801 - 51
15GLUGLUALAALAAA434 - 4795 - 50
25GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
16SERSERLYSLYSAA-1 - 4801 - 51
26SERSERLYSLYSGG-1 - 4801 - 51
17SERSERLYSLYSAA-1 - 4801 - 51
27SERSERLYSLYSHH-1 - 4801 - 51
18GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
28GLUGLUALAALACC434 - 4795 - 50
19GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
29GLUGLUALAALADD434 - 4795 - 50
110GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
210GLUGLUALAALAEE434 - 4795 - 50
111GLUGLULYSLYSBB434 - 4805 - 51
211GLUGLULYSLYSFF434 - 4805 - 51
112GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
212GLUGLUALAALAGG434 - 4795 - 50
113GLUGLUALAALABB434 - 4795 - 50
213GLUGLUALAALAHH434 - 4795 - 50
114ASPASPALAALACC432 - 4793 - 50
214ASPASPALAALADD432 - 4793 - 50
115SERSERLYSLYSCC-1 - 4801 - 51
215SERSERLYSLYSEE-1 - 4801 - 51
116GLUGLUALAALACC434 - 4795 - 50
216GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
117SERSERLYSLYSCC-1 - 4801 - 51
217SERSERLYSLYSGG-1 - 4801 - 51
118SERSERLYSLYSCC-1 - 4801 - 51
218SERSERLYSLYSHH-1 - 4801 - 51
119ASPASPALAALADD432 - 4793 - 50
219ASPASPALAALAEE432 - 4793 - 50
120GLUGLUALAALADD434 - 4795 - 50
220GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
121ASPASPALAALADD432 - 4793 - 50
221ASPASPALAALAGG432 - 4793 - 50
122ASPASPALAALADD432 - 4793 - 50
222ASPASPALAALAHH432 - 4793 - 50
123GLUGLUALAALAEE434 - 4795 - 50
223GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
124SERSERLYSLYSEE-1 - 4801 - 51
224SERSERLYSLYSGG-1 - 4801 - 51
125SERSERLYSLYSEE-1 - 4801 - 51
225SERSERLYSLYSHH-1 - 4801 - 51
126GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
226GLUGLUALAALAGG434 - 4795 - 50
127GLUGLUALAALAFF434 - 4795 - 50
227GLUGLUALAALAHH434 - 4795 - 50
128SERSERLYSLYSGG-1 - 4801 - 51
228SERSERLYSLYSHH-1 - 4801 - 51

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
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19
20
21
22
23
24
25
26
27
28
詳細the asymmetric unit consists of four dimers

-
要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase 4 / Mammalian STE20-like protein kinase 1 / MST-1 / STE20-like kinase MST1 / Serine/threonine-protein ...Mammalian STE20-like protein kinase 1 / MST-1 / STE20-like kinase MST1 / Serine/threonine-protein kinase Krs-2 / Serine/threonine-protein kinase 4 37kDa subunit / MST1/N / Serine/threonine-protein kinase 4 18kDa subunit / MST1/C


分子量: 6194.113 Da / 分子数: 8 / 断片: SARAH domain, UNP residues 432-480 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRS2, MST1, STK4 / プラスミド: pNIC28-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3
参照: UniProt: Q13043, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 2.3M sodium formate, 0.1M acetate pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月19日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→63.75 Å / Num. all: 34708 / Num. obs: 34702 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.768 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 4951 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→55.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 10.132 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24033 1736 5 %RANDOM
Rwork0.2069 ---
all0.264 34702 --
obs0.20866 32937 98.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.839 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9 Å20 Å2-0 Å2
2--0.77 Å2-0 Å2
3----3.66 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.295 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→55.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3358 0 40 223 3621
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.023527
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.023524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5922.0024720
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.59638163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.845414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.18825.401187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.09215759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7991528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2508
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213830
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02726
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2522.6031608
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.2512.6021607
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0054.4472707
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.77621.6954286
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.77521.7034287
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A22440.16
12B22440.16
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231E23590.12
232F23590.12
241E25360.16
242G25360.16
251E27540.08
252H27540.08
261F24460.12
262G24460.12
271F23350.13
272H23350.13
281G25480.16
282H25480.16
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 122 -
Rwork0.315 2401 -
obs--97.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78190.44881.13173.5192-1.84955.1556-0.0397-0.03580.0602-0.07630.25660.11480.0158-0.383-0.21690.02550.04140.01850.19830.0230.12843.23841.99457.564
22.83-1.94694.52461.4607-3.703814.20650.1116-0.1607-0.1435-0.10760.17230.020.933-0.3768-0.28390.25620.0462-0.03910.1396-0.0120.121852.61327.29586.358
313.34444.01859.52931.26273.383712.175-0.4940.1455-1.0748-0.0620.0554-0.19960.4451-0.38410.43860.97240.26220.08231.03560.0010.452364.58625.04896.898
41.1557-1.45792.86852.1593-4.790511.8031-0.0673-0.03230.14240.1628-0.0745-0.1161-0.39490.12090.14180.1166-0.02670.00160.1846-0.01110.133551.46741.17977.165
52.0076-0.2068-3.78820.3985-0.23178.75590.1251-0.1462-0.1219-0.1323-0.03890.08170.1410.2492-0.08620.16670.0296-0.07760.1651-0.00240.133667.37257.49357.345
614.728-0.3238-10.61724.52434.427111.5730.0362-0.3009-0.0325-0.4911-0.53570.6424-0.5277-0.26380.49950.122-0.0380.00540.360.09020.602551.36153.84684.979
73.20420.385-6.23080.1565-0.735914.9431-0.1593-0.2651-0.4547-0.0817-0.1548-0.0280.89030.55990.31410.18480.101-0.0940.17240.02240.23470.46149.97759.01
80.2281-0.5134-0.01022.1421-2.593311.02170.0122-0.01740.0336-0.18780.0213-0.0180.3555-0.0439-0.03360.1611-0.0012-0.00930.1120.00380.080447.75334.5650.306
90.0604-0.18210.74043.5435-5.215817.1565-0.07460.00990.021-0.14360.0366-0.0897-0.22550.65180.0380.1732-0.0097-0.0020.1669-0.00540.107554.43436.01241.044
1028.197714.47945.07187.70814.775418.4667-0.0143-1.3156-0.26790.1027-0.7593-0.01710.4158-0.86220.77361.1337-0.2990.19060.2047-0.00030.226532.74914.90860.937
112.49351.6994-5.22311.9182-2.408212.7538-0.0131-0.1158-0.05320.28020.0379-0.16940.40960.4672-0.02480.23860.0558-0.06220.15140.02230.115851.33322.84536.712
122.0423-3.1964-2.4397.16361.74126.86890.25120.0425-0.1827-0.5135-0.17450.1155-0.38130.2464-0.07670.1035-0.0467-0.00510.0975-0.02260.16953.88228.42716.003
131.6191.3599-3.49932.0856-2.18910.44770.2003-0.00910.13340.346-0.04470.13660.1564-0.1741-0.15570.244-0.1070.01870.15390.00610.096539.56325.62843.891
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 457
2X-RAY DIFFRACTION2A458 - 480
3X-RAY DIFFRACTION3B434 - 439
4X-RAY DIFFRACTION4B440 - 480
5X-RAY DIFFRACTION5C-1 - 480
6X-RAY DIFFRACTION6D432 - 446
7X-RAY DIFFRACTION7D447 - 480
8X-RAY DIFFRACTION8E-1 - 480
9X-RAY DIFFRACTION9F434 - 480
10X-RAY DIFFRACTION10G-1 - 445
11X-RAY DIFFRACTION11G446 - 480
12X-RAY DIFFRACTION12H-1 - 446
13X-RAY DIFFRACTION13H447 - 480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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