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- PDB-4nkt: Structure of Cid1 in complex with the UTP analog UMPNPP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nkt
タイトルStructure of Cid1 in complex with the UTP analog UMPNPP
要素Poly(A) RNA polymerase protein cid1
キーワードTRANSFERASE / poly(U) polymerase / nucleotidyl tranfer domain / PAP-associated domain / UTP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


polyuridylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / UTP binding / magnesium ion binding / RNA binding ...polyuridylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / RNA uridylyltransferase activity / polynucleotide adenylyltransferase / poly(A) RNA polymerase activity / UTP binding / magnesium ion binding / RNA binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Poly(a)-polymerase, middle domain - #10 / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Poly(a)-polymerase, middle domain / Nucleotidyltransferase domain / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily ...Poly(a)-polymerase, middle domain - #10 / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Poly(a)-polymerase, middle domain / Nucleotidyltransferase domain / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2KH / BROMIDE ION / Terminal uridylyltransferase cid1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Munoz-Tello, P. / Gabus, C. / Thore, S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: A critical switch in the enzymatic properties of the Cid1 protein deciphered from its product-bound crystal structure.
著者: Munoz-Tello, P. / Gabus, C. / Thore, S.
履歴
登録2013年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references
改定 1.22014年3月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(A) RNA polymerase protein cid1
B: Poly(A) RNA polymerase protein cid1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,27311
ポリマ－77,9692
非ポリマー1,3039
水9,206511
1
A: Poly(A) RNA polymerase protein cid1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6525
ポリマ－38,9851
非ポリマー6674
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly(A) RNA polymerase protein cid1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6216
ポリマ－38,9851
非ポリマー6365
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.770, 77.320, 82.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Poly(A) RNA polymerase protein cid1 / Caffeine-induced death protein 1


分子量: 38984.703 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 40-377 / 変異: D160A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: cid1, SPAC19D5.03 / プラスミド: pET42-based / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star
参照: UniProt: O13833, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-2KH / 5'-O-[(S)-hydroxy{[(S)-hydroxy(phosphonooxy)phosphoryl]amino}phosphoryl]uridine


分子量: 483.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N3O14P3
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 0.1 M imidazole/MES, pH 6.1, 20% glycerol, 10% PEG4000, 126 mM halogens (sodium iodide, sodium bromide, sodium fluoride), 10 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9394 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月4日
放射モノクロメーター: channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9394 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→45 Å / Num. all: 53096 / Num. obs: 52778 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 27.41
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Mean I/σ(I) obs: 11.19 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSpackageデータ削減
XDSpackageデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4EP7

4ep7


解像度: 1.9→19.838 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 1091 2.07 %
Rwork0.1794 --
obs0.1801 52778 99.4 %
all-53096 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5089 0 65 511 5665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085297
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0827162
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8981999
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077785
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004892
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.98640.23371330.19556480X-RAY DIFFRACTION100
1.9864-2.0910.25571480.18796444X-RAY DIFFRACTION100
2.091-2.22190.21051350.18616443X-RAY DIFFRACTION100
2.2219-2.39320.22641300.18316443X-RAY DIFFRACTION100
2.3932-2.63350.25961360.18516495X-RAY DIFFRACTION100
2.6335-3.01350.23071370.19336484X-RAY DIFFRACTION100
3.0135-3.79230.19351420.17146510X-RAY DIFFRACTION100
3.7923-19.83920.18191300.16776388X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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