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万見
- PDB-4nkd: Crystal structure of engineered anti-EE scFv antibody fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nkd
タイトルCrystal structure of engineered anti-EE scFv antibody fragment
要素Engineered scFv
キーワードIMMUNE SYSTEM/CHAPERONE / Antibody fragment / EYMPME binding / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-CHAPERONE complex
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.303 Å
データ登録者Kalyoncu, S. / Hyun, J. / Pai, J.C. / Johnson, J.L. / Etzminger, K. / Jain, A. / Heaner Jr., D. / Molares, I.A. / Truskett, T.M. / Maynard, J.A. / Lieberman, R.L.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Effects of protein engineering and rational mutagenesis on crystal lattice of single chain antibody fragments.
著者: Kalyoncu, S. / Hyun, J. / Pai, J.C. / Johnson, J.L. / Entzminger, K. / Jain, A. / Heaner, D.P. / Morales, I.A. / Truskett, T.M. / Maynard, J.A. / Lieberman, R.L.
履歴
登録2013年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22014年9月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02024年3月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engineered scFv
B: Engineered scFv
C: Engineered scFv
D: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,4564
ポリマ－115,4564
非ポリマー00
水00
1
A: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8641
ポリマ－28,8641
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
2
B: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8641
ポリマ－28,8641
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
3
C: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8641
ポリマ－28,8641
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10950 Å2
手法PISA
4
D: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8641
ポリマ－28,8641
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)275.666, 275.666, 275.666
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number196
Space group name H-MF23
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: 抗体
Engineered scFv


分子量: 28863.900 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.44 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystals of 3D5/EE_48.A (7.5mg/ml in HBS) were grown at 4 C with 0.1M BisTris pH 6.5, 0.2M Mg(OAc)2, 21% PEG 8000, crystals appeared in 4-5 days., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月3日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→38.6 Å / Num. all: 26045 / Num. obs: 26045 / % possible obs: 99.96 % / Observed criterion σ(F): 1.35 / Observed criterion σ(I): 0 / Net I/σ(I): 20.21
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.2985 / Mean I/σ(I) obs: 6.97 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NN8

3nn8


解像度: 3.303→38.6 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2313 1326 5.1 %Random
Rwork0.195 ---
all0.1968 26024 --
obs0.1968 26024 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.303→38.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7244 0 0 0 7244
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037416
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94310036
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4062688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0321092
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041276
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3033-3.43550.27771610.22862704X-RAY DIFFRACTION100
3.4355-3.59180.27831310.21522749X-RAY DIFFRACTION100
3.5918-3.7810.24711460.20872708X-RAY DIFFRACTION100
3.781-4.01760.23521610.20042711X-RAY DIFFRACTION100
4.0176-4.32750.20251510.17842753X-RAY DIFFRACTION100
4.3275-4.76230.19721290.15382744X-RAY DIFFRACTION100
4.7623-5.44970.21261460.16852752X-RAY DIFFRACTION100
5.4497-6.85980.22561660.21742747X-RAY DIFFRACTION100
6.8598-38.60360.24281350.20982830X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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