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- PDB-4nib: Crystal structure of human insulin mutant B20 D-ala, B23 D-ala -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nib
タイトルCrystal structure of human insulin mutant B20 D-ala, B23 D-ala
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / alpha-beta T cell activation / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / negative regulation of lipid catabolic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / Regulation of insulin secretion / endosome lumen / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin-like growth factor receptor binding / wound healing / insulin receptor binding / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / cognition / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / regulation of protein localization / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / glucose homeostasis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Menting, J.G. / Lawrence, M.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Protective hinge in insulin opens to enable its receptor engagement.
著者: Menting, J.G. / Yang, Y. / Chan, S.J. / Phillips, N.B. / Smith, B.J. / Whittaker, J. / Wickramasinghe, N.P. / Whittaker, L.J. / Pandyarajan, V. / Wan, Z.L. / Yadav, S.P. / Carroll, J.M. / ...著者: Menting, J.G. / Yang, Y. / Chan, S.J. / Phillips, N.B. / Smith, B.J. / Whittaker, J. / Wickramasinghe, N.P. / Whittaker, L.J. / Pandyarajan, V. / Wan, Z.L. / Yadav, S.P. / Carroll, J.M. / Strokes, N. / Roberts, C.T. / Ismail-Beigi, F. / Milewski, W. / Steiner, D.F. / Chauhan, V.S. / Ward, C.W. / Weiss, M.A. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22015年5月6日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8462
ポリマ－5,8462
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.030, 78.030, 78.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-125-

HOH

21B-112-

HOH

31B-127-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain / Insulin


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 変異: G20(DAL), G23(DAL) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Laboratory synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain / Insulin


分子量: 3462.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Laboratory synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: These insulin crystals were obtained from a co-crystallization experiment with insulin receptor fragment IR310.T. Crystals were formed in the presence of IR310.T as detailed for the IR310.T ...詳細: These insulin crystals were obtained from a co-crystallization experiment with insulin receptor fragment IR310.T. Crystals were formed in the presence of IR310.T as detailed for the IR310.T complex with native human insulin - in Menting et al. 2013, Nature 493:241-245. Crystallant was 0.7 M trisodium citrate, 0.1 M imidazole-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→20 Å / Num. obs: 19350 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0.66 / 冗長度: 11.5 %
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.3-1.357.20.551852189.1
1.35-1.411.60.9917751100
1.4-1.512.11.7129081100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B2A

1b2a


解像度: 1.4→18.392 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0.53 / 位相誤差: 15.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.163 1568 9.97 %random
Rwork0.1411 ---
obs0.1433 15723 99.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→18.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数407 0 0 83 490
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.073563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.858144
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00572
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.4001-1.44530.28841400.235112791279100
1.4453-1.49690.25561420.19912691269100
1.4969-1.55680.22891380.171112771277100
1.5568-1.62760.20981370.155512591259100
1.6276-1.71340.16391430.13312711271100
1.7134-1.82060.13131460.116712941294100
1.8206-1.96110.17251460.1212821282100
1.9611-2.15810.15881390.113212871287100
2.1581-2.46980.13091420.124812821282100
2.4698-3.10920.15911470.145913111311100
3.1092-18.39340.15581480.14691343134399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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