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- PDB-4nh0: Cytoplasmic domain of the Thermomonospora curvata Type VII Secret... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nh0
タイトルCytoplasmic domain of the Thermomonospora curvata Type VII Secretion ATPase EccC
要素Cell divisionFtsK/SpoIIIE
キーワードCELL CYCLE / ATPase / secretion / EsxB
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EccCa-like, Actinobacteria / EccCb-like, Actinobacteria / : / FtsK domain / FtsK/SpoIIIE family / FtsK domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold ...EccCa-like, Actinobacteria / EccCb-like, Actinobacteria / : / FtsK domain / FtsK/SpoIIIE family / FtsK domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ESX secretion system protein EccC
類似検索 - 構成要素
生物種Thermomonospora curvata (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Rosenberg, O.S. / Cox, J.S. / Stroud, R.M. / Strauli, N. / Dovala, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2015
タイトル: Substrates Control Multimerization and Activation of the Multi-Domain ATPase Motor of Type VII Secretion.
著者: Rosenberg, O.S. / Dovala, D. / Li, X. / Connolly, L. / Bendebury, A. / Finer-Moore, J. / Holton, J. / Cheng, Y. / Stroud, R.M. / Cox, J.S.
履歴
登録2013年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell divisionFtsK/SpoIIIE
B: Cell divisionFtsK/SpoIIIE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,26712
ポリマ－252,9492
非ポリマー2,31810
水1448
1
A: Cell divisionFtsK/SpoIIIE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,6336
ポリマ－126,4741
非ポリマー1,1595
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cell divisionFtsK/SpoIIIE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,6336
ポリマ－126,4741
非ポリマー1,1595
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)251.816, 116.316, 174.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cell divisionFtsK/SpoIIIE


分子量: 126474.375 Da / 分子数: 2
断片: Cytoplasmic domain of EccC ATPase, UNP residues 200-1315
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermomonospora curvata (バクテリア)
株: ATCC 19995 / DSM 43183 / JCM 3096 / NCIMB 10081 / 遺伝子: Tcur_0607 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D1A4G7
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: EccCTc(199-1315) was concentrated to 14 mg/ml and adjusted 10 mM ATP from a 100 mM stock (Roche). The protein was mixed with a 1:1 volume of 0.1 M Tris pH 8.0, 0.6-1.1 M (NH4)2SO4, 0.1 M ...詳細: EccCTc(199-1315) was concentrated to 14 mg/ml and adjusted 10 mM ATP from a 100 mM stock (Roche). The protein was mixed with a 1:1 volume of 0.1 M Tris pH 8.0, 0.6-1.1 M (NH4)2SO4, 0.1 M glycine, 0.020 mM MgCl2, 0.1 M NaCl,, equilibrated in a vapor diffusion experiment at 20 C over 500 mL of the mother liquor., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月5日
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→48.93 Å / Num. obs: 108032 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.1416
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.58 / Num. unique all: 10657 / Rsym value: 0.02235 / % possible all: 98.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.9→48.93 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2461 1517 1.41 %
Rwork0.2262 --
obs0.2265 107416 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→48.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13289 0 138 8 13435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413749
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81518729
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9315128
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032088
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042434
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.99360.42581310.39579130X-RAY DIFFRACTION94
2.9936-3.10060.35531370.37649481X-RAY DIFFRACTION98
3.1006-3.22470.36751390.35379738X-RAY DIFFRACTION99
3.2247-3.37140.35941370.33799580X-RAY DIFFRACTION99
3.3714-3.54910.36111370.29839587X-RAY DIFFRACTION99
3.5491-3.77140.25771390.26129659X-RAY DIFFRACTION100
3.7714-4.06250.31541390.23499702X-RAY DIFFRACTION100
4.0625-4.4710.21811380.20069720X-RAY DIFFRACTION99
4.471-5.11740.21851390.18099700X-RAY DIFFRACTION99
5.1174-6.44510.18831390.20479746X-RAY DIFFRACTION99
6.4451-48.93740.17291420.16239856X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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